Pepsin으로 수식된 정어리 myofibrillar protein의 특성

김병묵,김병열,Kim, Byung-Mook,Kim, Byung-Ryul 한국식품과학회 1994 한국식품과학회지 Vol.26 No.2

효소적수식에 따른 정어리 myofibrillar protein의 특성변화를 연구하기 위하여 1/100량의 pepsin으로 $37^{\circ}C$. pH 1.65에서 각각 1, 4, 8, 12, 24시간 부분가수분해시킨 후 단백질의 물리화학적 및 기능적 특성을 검토하였다. 정어리 myofibrillar protein은 pepsin에 의하여 가수분해 1시간까지는 직선적으로 가수분해율이 증가되어 약 30%의 가수분해율을 나타내었고 가수분해 4시간에는 약 40%의 가수분해율을 나타내었으나, 그 이후에는 더 이상 가수분해되지 않아 가수분해 24시간에도 가수분해율은 크게 증가되지 않았다. 전기영동상은 분자량 40,000정도의 굵은 band는 큰 변화를 나타내지 않고 비교적 분자량이 큰 것으로 보이는 상층부의 몇몇 엷은 band와 분자량이 작은 하층부의 band가 가수분해가 진행되면서 소실되었다. 중간부위에 위치하는 몇몇 엷은 band는 가수분해시간이 지나면서 하나로 뭉쳐지는 듯한 경향을 나타내었다. Gel여과 pattern은 두개의 큰 peak와 세개의 작은 peak를 나타내 주고 있는데 가수분해 1시간에 작은 peak는 모두 사라지고 앞쪽의 큰 peak는 가수분해시간이 지남에 따라 점차 작아지고 뒷쪽의 큰 peak는 가수분해시간이 지남에 따라 점차 약간씩 뒤로 밀려가는 경항을 나타내었다. 유화활성과 유화용량은 pepsin 가수분해에 의하여 모두 감소되었으며 특히 유화용량은 가수분해 시간이 경과되면서 현저히 감소되어 가수분해 24시간에는 약 59%로 저하되었다. 유화활성은 가수분해기간중 큰 변화를 나타내지 않아 가수분해 24시간에도 약 94%의 유화활성이 유지되었다. 기포력은 크게 증가되어 가수분해 24시간에는 대조구의 1.9배나 증가되었다. 거품안 정성은 반대로 감소되어 가수분해 8시간에는 약 0.6배로 감소되었으나 그 이후에는 다시 증가되어 가수분해 24시간에는 약 0.8배로 감소율이 둔화되었다. 열응고성은 pepsin수식에 의하여 0.55 내지 0.69배로 감소되었으며 점도는 가수분해시간이 길어지면서 점차 증대되어 가수분해 24시간에는 약 1.36배 증대되었다. 흡수율은 현저히 떨어져 가수분해 1시간에 약 0.32배로 감소되었고 용해도는 현저히 커져 가수분해 1시간에 약 1.46배로 증대되었다. 그러나 그 이후에는 흡수율이나 용해도 모두 더 이상 큰 변화를 나타내지 않았다. 용해도의 pH의존성은, pH 5와 9부근에서 다소 낮은 용해도를 나타내었으며 pepsin수식에 의하여 이러한 경향은 가수분해 초기인 1시간에는 더욱 뚜렸이 나타났다가 가수분해 후기인 24시간에는 크게 둔화되는 양상을 나타내었다. In order to study the effects of enzyme modification on the physico-chemical and functional properties of myofibrillar protein prepared from the frozen sardine, Sardinops melanostica, the protein was hydrolyzed with pepsin under the enzyme-substrate ratio 1:100 at $37^{\circ}C$ and pH 1.65 for 1, 4, 8, 12, and 24 hr, respectively. The properties of pepsin-modified sardine myofibriliar protein were determined. The extents of proteolysis with pepsin as a fuction of time was showed a typical enzyme hydorlysis curve with an initial region of 4 hour period followed by plateau region. The SDS-acrylamide slab gel electrophoresis patterns of pepsin-modified proteins showed mainly disappearances of minor protein bands, but no changes of main protein bands. The gel filtration patterns through Sephadex G-75 of sardine myofibrillar protein showed two big peaks and three small peaks. All the small peaks were disappearanced by proteolysis with pepsin in one hour. and during the period of proteolysis the fast big peak became gradually smaller and the late big peak eluted more slowly. By proteolysis, the emulsifying activity and emulsifying capacity of sardine myofibrillar protein were all decreased. The effects of pepsin-modification on emulsifying capacity were greater than those on emulsifying activity of protein. The aeration capacity of the protein was increased about 1.9 folds and the foam stability decreased to 0.6 folds of control by pepsin-modification. The pepsin-modified sardine myofibrillar proteins showed about 0.6 folds of heat coagulation and 1.4 folds of viscosity of control. The pH dependence of solubilities of sardine myofibrillar protein showed two isoelectric areas of pH 5 and 9. The pepsin-modified protein showed more clear pH dependences at the early stage but not at the late stage of proteolysis.

수산물의 비타민 B<SUB>12</SUB> 분석을 위한 Pepsin-Assisted Extraction 및 Immunoaffinity-HPLC/DAD 분석법의 유효성 검증

문금주(Geumju Mun),최용민(Youngmin Choi),천지연(Jiyeon Chun) 한국식품영양과학회 2018 한국식품영양과학회지 Vol.47 No.2

한국은 삼면이 바다로 둘러 쌓여있어 연중 다양한 수산물이 식단에 활용되고 있기 때문에 수산물은 쇠고기나 돼지고기와 같은 육류 자원과 함께 한국 식단에서 비타민 B12 섭취를 위한 우수한 급원이 되고 있다. 식품 중의 비타민 B12는 단백질과 결합된 형태로 존재할 수 있으므로 국내 수산 자원의 비타민 B12 함량에 대한 신뢰도 있는 데이터베이스 구축을 위해서는 비타민 B12 추출법에 대한 검증이 필요하다. 따라서 본 연구에서는 매트릭스가 다른 수산물 4종(바지락, 꽃게, 고등어, 오징어)을 선정하여 pepsin을 이용한 비타민 B12 추출을 immunoaffinity column을 이용한 clean-up 및 HPLC/DAD 분석에 적용하는 분석법의 유효성을 검증하였다. 시료는 생물을 구입하여 가식 부위만 균질화한 다음 pepsin 처리 없이 추출된 자유 비타민 B12와 pepsin을 처리하여 결합된 비타민 B12를 포함한 총 비타민 B12 함량을 각각 분석하였으며, 이에 대한 분석법 검증(특이성, 민감성, 직선성, 정확성, 정밀성)을 수행하였다. 효소 처리 여부와 상관없이 특이적으로 cyanocobalamin을 분석할 수 있었으며 우수한 직선성(y=2008x-19.757, R²=0.9992)을 나타내었다. 검출한계(LOD)와 정량한계(LOQ)는 pepsin 무처리 시 각각 0.006과 0.061 μg/100 g을 나타내었으나 pepsin 처리 시 약 2배가 높은 0.015와 0.106 μg/100 g을 나타내었다. 인증참고물질 BCR-487(pig liver)을 분석한 회수율 측정에서 pepsin 처리가 99.4%, 무처리 추출이 96.3%로 효소 처리법이 다소 높은 회수율을 나타내었다. 정밀성 시험에서는 pepsin 무처리 추출의 반복성과 재현성이 각각 6.0과 10.5%, pepsin 처리 시 각각 9.4와 13.6%로 나타나 효소를 이용한 추출에서 정밀성이 더 높아지는 것으로 나타났다. 그러나 두 분석법 모두 AOAC에서 제안하는 수용 범위 수준을 충족하는 정확성과 정밀성을 나타내어 식품 중의 비타민 B12 분석에 적용 가능할 것으로 보인다. Pepsin 처리 추출법을 적용한 immunoaffinity-HPLC 분석법으로 4종 수산물(raw, wet basis)의 비타민 B12 함량을 분석한 결과, 바지락의 자유와 총 비타민 B12 함량은 각각 46.9와 55.2 μg/100 g으로 총 비타민 B12 함량이 유의적으로 높게 나타났으나(P<0.05), 꽃게와 오징어의 경우 각각 6.09~6.87 μg/100 g과 2.39~2.45 μg/100 g의 범위를 보이며 유의적인 차이를 나타내지 않았다. 이는 바지락과 고등어의 경우 총 비타민 B12 함량중에서 각각 약 18%와 20%가 단백질과 결합된 상태로 존재하는 것을 의미하며 이는 pepsin과 같은 효소를 이용한 추출법이 필요하다는 것을 가리킨다 하겠다. 또한, 본 연구의 LOD와 LOQ 결과는 pepsin 처리를 이용한 immunoaffinity-HPLC/DAD 분석법이 식품 중에 낮은 수준으로 존재하는 비타민 B12를 분석하는 데 적용 가능한 분석법임을 보여준다. Pepsin을 이용한 비타민 B12 분석은 정밀성과 정확성이 수용 범위 수준이기는 하지만 무처리 분석보다는 높기 때문에 다양한 수산 자원의 매트릭스에 따른 이들의 적용여부는 보다 구체적인 접근 방법을 검토해보는 것이 필요하다 생각된다. Vitamin B12 exists in free and bound forms in foods. Use of proteolytic enzymes is recommended for vitamin B12 extraction from protein-rich foods, but information applicable to seafood is very limited. In this study, pepsin-assisted extraction (PE) coupled with immunoaffinity-HPLC/DAD (I/H/D) was validated and applied for determination of total vitamin B12 contents (sum of free and bound) in four types of seafood with different matrices (littleneck clam, blue crab, mackerel, and squid). PE-I/H/D showed good specificity and linearity (R²=0.9992). Limits of detection and quantification of PE-I/H/D were about twice as high (0.015 and 0.106 μg/100 g, respectively) as those of non-PE-I /H/D. Both PE- and non-PE-I/H/D showed good accuracy based on higher than 95% recoveries from the certified reference material, BCR-487. Precision of PE-I/H/D was acceptable based on AOAC guidelines, although it decreased upon application of PE (coefficient variations of repeatability and reproducibility: 9.4 and 13.6% for PE-I/H/D and 6.0 and 10.5% for non-PE-I/H/D, respectively). Free and total vitamin B12 contents of the four types of seafood were analyzed by using the validated PE-I/H/D. The total vitamin B12 contents of littleneck clam (55.16 μg/100 g) and mackerel (5.60 μg/100 g) were significantly higher than corresponding free vitamin B12 contents (46.91 and 4.64 μg/100g, respectively), indicating that 18∼20% of total vitamin B12 exists in bound form in littleneck crab and mackerel. On the other hand, there was no significant difference between free and total vitamin B12 contents in blue crab and squid within the ranges of 6.09∼6.87 and 2.39∼2.45 μg/100 g, respectively. The results of this study suggest that PE-I/H/D assay would be effective to release vitamin B12 from protein-rich seafood tissues and to produce acceptable selectivity, sensitivity, accuracy, and precision of vitamin B12 analysis, indicating PE-I/H/D is applicable for the determination of vitamin B12 at low levels in seafood.

단백분해효소에 의한 대두단백의 기능적 특성변화

차명화,윤선,Cha, Myeong-Hwa,Yoon, Sun 한국식품과학회 1993 한국식품과학회지 Vol.25 No.1

대두 단백분해효소(pepsin, actinidin)를 작용시켜 단백질 분자에 변형을 줌으로써 이에 따른 식품학적인 기능성의 변화에 대하여 연구하였다. 효소와의 반응시간에 따른 변화에 대하여 연구하였다. 효소와의 반응시간에 따른 대두단백질의 가수분해도를 측정한 결과, pepsin은 초기부터 매우 급격히 대두단백을 가수분해 시켰으며 반면 actinidin에 의한 가수분해는 반응시간이 경과함에 따라 완만하게 진행되었다. PAGE에 의한 결과는 두 효소가 비슷한 경향을 보여 반응이 진행될수록 아랫쪽으로 점차 이동하는 하나의 넓은 band를 보였다. SDS-PAGE에 서는 native SPI가 약 9개의 뚜렷한 band를 보였으나 actinidin에 의한 경우 $3{\sim}4$개의 band를 나타내었다. 그러나 pepsin으로 5분 반응시킨 경우 MW $24,000{\sim}13,000$에 이르는 하나의 band를 나타내어 actinidin이 특정한 band를 선택적으로 가수분해하는 경향과는 다른 결과를 보였다. 대두 단백 가수분해물의 기능적 특성을 측정한 결과, pepsin으로 반응시킨 경우 용해도는 대조군이나 actinidin의 경우보다 뚜렷이 증가했고, 전 pH 범위에서 유화형성력이 향상되었다. 또한 모든 실험군의 기포형성력이 전 pH에서 증가했으며, 등전점 부근에서는 효소반응 시간이 경과할수록 기포안정성도 증가하였다. 그러나 actinidin 처리시 등전점 부근에서만 유화형성력이 향상되었고, 5분 반응시킨 실험군의 기포형성력이 가장 높았으며, alkaline 범위에서 기포안정성이 증가되었다. 이와 같이 각 가수분해물의 기능성의 차이는 단백분해효소마다 그 작용부위가 다르고 이에 따른 단백 가수분해물의 물리, 화학적 특성이 달라져, 그 결가 가수분해물의 기능적 특성에 영향을 끼치는 것으로 사료된다. The effects of enzymatic modification with pepsin and actinidin was studied on molecular weight distributions and functional properties of hydrolysates from soy protein isolate (SPI) differing in degree of hydrolysis. The hydrolyzed SPI by pepsin showed 41.5% degree of hydrolysis after 5 min, and maximum hydrolysis was obtained after 2 hours. Actinidin hydrolyzed SPI 26.71% degree after 1 hour. On SDS-PAGE, native SPI showed 9 distinguishable bands on SDS-PAGE gel. Pepsin treated SPI showed one broad band in the lower part of gel. This band was shifted further to the bottom of the gel and became faint as hydrolysis time increased. While actinidin treated SPI showed different SDS-PAGE pattern from pepsin. However PAGE patterns were similar with pepsin and actinidin treated groups. With pepsin treatment, solubility of SPI distinctively increased around isoelectric point(pI). Emulsifying activity (EA) and emulsifying stability (ES) showed marked increase over pH range of $3.0{\sim}8.0$. 5 min modified group had most excellent foam expansion (FE). Foam stability (FS) was increased as pepsin treatment time increased at pI. With actinidin treatment, solubility was increased. 60 min modified SPI had the most effective EA at pH 4.5. However ES was not effected by actinidin treatment. 5 min modified group was most effect in FE. FS was higher at alkaline pH.

함초와 펩신 가용성 콜라겐이 저염 돈육 패티의 가공적성에 미치는 영향

송동헌,함윤경,황고은,진구복,김현욱 한국식품조리과학회 2019 한국식품조리과학회지 Vol.35 No.2

Purpose: This study examined the effects of glasswort and pepsin-soluble collagen on the processing characteristics of low-salt pork patties. Methods: Glasswort was freeze-dried and pepsin-soluble collagen was extracted from duck skin. Pork patties were formulated as follows: 2.0% NaCl (w/w, control), 0.5% NaCl (w/w, (-) control), 0.5% NaCl + 1% glasswort powder (w/w, GW treatment), 0.5% NaCl + 2% pepsin-soluble collagen (w/w, PC treatment), and 0.5% NaCl + 1% glasswort powder + 2% pepsin-soluble collagen (w/w, GW + PC treatment). Results: The pH and color values of the control and (-) control were similar (p>0.05), whereas the addition of pepsin-soluble collagen decreased the pH of the low-salt pork patties (p<0.05). The GW treatment had lower lightness but higher redness, yellowness and hue angle than the other treatments (p<0.05). The (-) control showed the lowest moisture content (p<0.05), but there was no significant difference in moisture content between the control and three low-salt treatments (p>0.05). The solubilities of total, water-soluble and salt-soluble proteins were higher in the low-salt treatments than the control (p<0.05). The addition of glasswort powder and/or pepsin-soluble collagen decreased the cooking loss but increased the cooking rate of the low-salt pork patties. The textural properties of the GW treatment were similar to those of the control (p>0.05). On the other hand, the PC treatment resulted in a lower hardness and higher cohesiveness than the control (p<0.05). Conclusion: The addition of glasswort and/or pepsin-soluble collagen could reduce the cooking loss and modify the texture properties of low-salt pork patties. Therefore, this study suggests that the addition of glasswort and pepsin-soluble collagen into pork patties as a functional ingredient can be an effective way of improving the processing characteristics of low-salt pork patties.

인간성대 섬유아세포주에서 Acid와 Pepsin의 효과

박찬휘,신성찬,박희영,이병주 대한이비인후과학회 부산,울산,경남 지부회 2015 임상이비인후과 Vol.26 No.2

Background and Objectives:Laryngopharyngeal reflux, the backflow of gastric contents into the pharynx and larynx, is among the most important factors behind the development of inflammatory disorders of the upper airway. Our objective was to clarify the effects of exposure of the acid and pepsin in the laryngopharyngeal reflux disease by carrying out research on gene changes in the human vocal fold fibroblast. Material and Methods:To make a cell culture solution of acidic conditions of pH4 and 5 by using a 0.01 M hydrochloric acid. Pepsin was prepared in 0.5 mg/mL concentration dissolved in 0.9% sodium chloride. Pepsin was added to the cell culture fluid of pH4 and pH5 acid. The prepared acidic cell culture solution for each condition was treated for 5 minutes on the fibroblasts of the vocal folds. Then to remove the acidic cell culture solution, the vocal fold fibroblast culture fluid was incubated for 6 hours. After the culture, real time PCR, MTT assay and LDH assay were carried out. Results:The human vocal fold fibroblast in the pH4 acidic cell culture medium containing pepsin has the highest cell damage form. We confirmed these results by using the MTT assay and LDH assay. After incubation for 6 hours, it was confirmed that the cell was returned in the normal form of a vocal fold fibroblast in all experimental groups compared to the control groups. There are no significant differences of gene expression after acid and/or pepsin treatment in human vocal fold fibroblast. Conclusions:The most critical effect on the damage to the vocal fold cells was the interaction of pH4 acidic environment and pepsin than acting alone or pH5 environment.

Actinomycetes sp. GF155-2가 생산하는 Pepsin 저해물질의 성질

박석규,성낙계,노종수,김양우,조영숙 한국산업미생물학회 1990 한국미생물·생명공학회지 Vol.18 No.5

Pepsin(8㎎/㎖)에 의한 0.02% casein의 효소적 가수분해반응에서 저해물질의 저해활성은 저해물질농도 20㎍/㎖까지는 비례관계였으며, IC_50은 15㎍/㎖였다. 저해물질의 pH안정성은 pH5∼9 범위내에서 100℃, 10분 가열하였을 때 안정하였고, 열안정성은 pH7.0, 100℃에 20분까지는 100% 저해활성이 나타나 비교적 안정하였다. 효소-저해물질 복합체는 형성되었으며 Lineweaver-Burk plot 상에서 비경쟁적 저해양식이었다. 저해물질은 pepsin, renin의 산성 protease를 강력히 저해하였으며 methanol에 가장 잘 용해되었다. 각종 용매계의 silicagel 60 TLC상에서 R_f치는 0.4∼0.6 범위였고 단일 spot를 나타내었다. IR spectrum 및 정색반응(Rydon-Smith, Biuret)의 결과로부터 peptide성 물질로 간주되며, 융점 및 원소함량은 각각 220∼230℃, C 50.61%, H8.02%, N9.34%였다. When pepsin was used at a concentration of 8 ㎎/㎖ for hydrolysis of 0.02% casein, inhibitory activity of this inhibitor was proportional to a inhibitor concentration of 20 ㎍/㎖, and fifty percent inhibition(IC_50) was observed to be 15 ㎍/㎖. The inhibitor was pH-stable at pH range of 5-9 at 100℃ for 10 minutes and thermo-stable at pH 7.0 at 100℃ to give 100% activity for 20 minutes. The formstion of pepsin-inhibitor complex was confirmed by sephadex G-25 gel filtration and type of inhibition was determined as non-competitive inhibition by Lineweaver-Burk plot. The inhibitor strongly inhibited acid proteases such as pepsin and renin, and it was soluble in methanol very well. On TLC analysis of silicagel 60 using various solvent systems, the inhibitor gave a single spot at Rf range 0.4-0.6. From the result of IR spectrum and color reaction (Rydon-Smith, Biuret), this inhibitor was considered as peptide substance. Melting point and elemental contents were 220-230℃, and C 50.61%-H 8.02%-N9.34%(found), respectively.

고추씨 단백질에서 plastein의 합성

노재문,김재욱 서울大學校農科大學 農業開發硏究所 1991 서울대농학연구지 Vol.16 No.1

고추씨 단밸질에서 plastein을 합성하고 고추씨를 pepsin으로 가수분해하는 최적 조건과, plastein을 합성하는 최적 조건을 구한 결과 전자는 pH 1.5,45℃, 2% 기질농도와 2% pepsin 농도에서 24시간 반응시키는 것이었고 후자는 기질농도 50%, pH 4.5, 50℃, 0.25% pepsin 농도에서 18시간 반응시키는 것이었다. Thin layer chromatography를 실시한 결과 고추씨 농축가수 분해물의 TLC pattern과 plastein의 TLC pattern이 하나의 spot를 제외하고는 다르게 나타났는데 이는 plastein과 기질이 다른 것임을 나타내는 것이었다. To form plastein from red pepper seed, optimum conditions for hydrolysis of red pepper seed protein and for plastein formation with pepsin were determined. The optimum conditions for the hydrolysis were pH 1.5, 45℃, 2% enzyme, 2% substrate and 24hrs the pepsin treatment. The optimum conditions for the plastein formation were 50% substrate, pH 4.0, 45℃, 0.5% pepsin and 18hrs of reaction time. The TLC pattern of concentrated peptic hydrolysate of red pepper seed was different from that of the plasteins.

참치백자로부터 추출한 Protamine 의 특성 및 항균활성

전태욱,김진호,박기문,Jeon, Tae-Woog,Kim, Jin-Ho,Park, Ki-Moon 한국식품과학회 1999 한국식품과학회지 Vol.31 No.2

참치 백자의 항균제호서의 사용 가능성 검토를 위하여 참치 백자의 특성 및 항균력 실험을 하였다. 아미노산 분석결과 arginine 함량은 약 46%로 연어 백자로부터 추출한 standard protamine (SP, Asama 화성, Japan)에 비해 약 10%가 낮았으며, proline및 glycine등 아미노산 조성에서도 큰 차이가 있었다. 주된 단백질의 평균 분자량은 SP가 11,300 Da과 2,600 Da이었으며, TP는 13,400 Da이었다. 그리고 SP와 TP의 항균활성 비교 실험에서 TP는 SP보다 약한 것으로 나타났다. 항균활성을 높이기 위해 $37^{\circ}C$에서 효소처리한 pepsine hydrolyzed protamine (PHP)과 trypsine hydrolyzed protamine (THP)의 주된 단백질의 평균 분자량은 PHP의 경우 11,300 Da과 3,900 Da으로 확인되었고, THP의 분자량은 2,500 Da 이하로 나타났다. PHP의 항균활성을 확인한 결과 TP보다 높은 항균력을 보였으며, 주된 단백질의 평균 분자량이 비슷한 SP와 유사하게 항균활성이 향상됨을 알 수 있었다. 그러나 gram (+)균인 Stap. aureus, L. helveticus, L. plantarum 등에서는 PHP가 SP보다 강한 항균활성을 보여 주었다. 그리고 분자량이 2,500 Da 이하인 THP의 경우 항균활성이 없는 것으로 밝혀졌다. 이와같이 PHP의 항균활성이 향상된 것은 protamine의 arginine의 함량이 증가하지 않더라도 주된 단백질의 평균 분자량이 변화되었기 때문으로 생각된다. 따라서 참치 백자로부터 추출한 TP를 pepsin처리했을 때 SP와 유사한 수준으로 항균활성 향상되는 것을 확인하였다. The purpose of this study was to investigate the antimicrobial effects and characteristics of protamine extracted from spermary of tuna. The result of amino acids analysis showed that the contents of arginine were 46%. It was 10% lower when compared to standard protamine (SP: Asama kasei LTD, Japan). Also, there were significant difference in the contents of proline adn glycine. The average molecular weights of main protein in TP were 13,400 Da, whereas those in SP were 11,300 Da and 2,600 Da. To increase antimicrobial activities of TP, pepsin or trypsin was treated at $37^{\circ}C$. After TP was hydrolyzed with pepsin (pepsin hydrolyzed protamine: PHP) for 4hrs, the average molecular weights of the main protein were 11,300 Da and 3,900 Da, and the antimicrobial activities were significantly increased compared to TP. After TP was hydrolyzed with trypsin (trypsin hydrolyzed protamine: THP) for more than 10 min, the average molecular weights of the main protein were below 2,500 Da. PHP had higher antimicrobial effects on some gram positive bacteria (Staphylococcus aureus, Lactobacillus helveticus, Lactobacillus plantarum) than SP. However, THP had no antimicrobial activities. When TP was hydrolyzed with pepsin (PHP), its antimicrobial activities increased in the same level with those of SP, and this increase might be resulted rather from the changes of molecular weights of the main protein than from the contents of arginine in protamine.

Pepsin 저해물질을 생산하는 방선균의 분리 및 검색

박석규,성낙계,노종수 순천대학교 기초과학연구소 1990 基礎科學硏究誌 Vol.1 No.-

For the purpose of obtaining microorganisms which produced an extracellular pepsin inhibitor, screening was carried out. one strain of Actinomycetes(GF 155-2) isolated from soil samples showed a high inhibitory activity against porcine pepsin. The morphological, physiological and cultural characteristics of the strain GF 155-2 on various culture media were studied according to ISP methods and Bergey's manual of determinative bacteriology (8th ed). this actinomycetes GF 155-2 was found to be similar to the genus Microtetraspora.

Pepsin and Laryngeal and Hypopharyngeal Carcinomas

Cheng-Yi Yin,Sha-Sha Zhang,Jiang-Tao Zhong,Shui-Hong Zhou 대한이비인후과학회 2021 Clinical and Experimental Otorhinolaryngology Vol.14 No.2

Laryngeal and hypopharyngeal carcinomas are common malignant tumors of the head and neck, and the incidence of both is increasing. Laryngopharyngeal reflux refers to the retrograde flow of gastric contents into the larynx, oropharynx, and/or nasopharynx. It remains controversial whether laryngopharyngeal reflux is a risk factor for laryngeal and hypopharyngeal cancers. The refluxing substances mainly include hydrochloric acid, pepsin, and occasionally bile acids and bile salts, as well as bacteria that colonize the gastrointestinal tract. Loss of epithelium in the mucous membrane of the larynx and hypopharynx is thought to be caused by pepsin. Here, we review the relationships between laryngopharyngeal reflux and both laryngeal and hypopharyngeal carcinomas, as well as the significance of pepsin, methods of clinical detection, and the mechanism of carcinogenesis.