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계절변화에 따른 PSC 균형 켄틸레버 교량의 장기거동 특성
이선호,이학은,Lee,Son-Ho,Lee,Hak-Eun 한국방재학회 2001 한국방재학회논문집 Vol.1 No.2
본 연구에서는 계절에 따른 온도 변화를 고려한 건조수축의 예측모델을 제시하여, 실제구조물에서의 계절에 따른 온도변화에 대한 장기 거동 특성을 보다 향상된 방법으로 파악할 수 있는 방법을 제시하였다. 본 연구에서 사용된 건조수축 보정계수식은 계절에 따른 온도변화를 포함한 건조수축의 실제 실험적 데이터들을 사용하여 제안되었으며, FCM 교량의 장기 거동 조사는 현장에서 건조수축의 수치해석 결과를 적용할 수 있는지 없는지를 결정하기 위해 수행되었다. 본 연구에서 채택된 수치해석 방법은 실제 변형율과 차이가 발생하는 일반적인 방법과는 달리 실제 구조물의 거동특성을 매우 유사하게 모사할 수 있는 것으로 나타났다. 결과적으로 본 연구에서 제안된 방법은 FCM 교량의 장기 처짐에 대한 예측을 향상 시킬 것이다. The objective of this study is to derive a shrinkage correction formula that considers temperature effect and to develop a methodology for the improved prediction of the long-term behavior of the FCM bridges by considering seasonal temperature variations in-situ. Thereby, current formulation were performed by using the actual experimental shrinkage data including seasonal temperature variation. The investigation of the long-term behavior of the FCM bridge was performed on the construction site in order to decide applicability of the shrinkage formula Numerical results by the general method indicates inaccurate values of total strain when considering real strain, whereas the applied method demonstrates a good agreement in the resultant strain. In consequently, the applied method will improve the prediction of the long-term deformation of the FCM Bridges.
Bacillus coagulans CE - 74가 생산하는 Biopolymer의 물성
이선호(Seon-Ho Lee),손규목(Gyu-Mok Son),최청(Cheong Choi) 한국식품영양과학회 2000 한국식품영양과학회지 Vol.29 No.2
미생물이 생산하는 biopolymer의 기능성 탐색 및 용도개발을 위하여 Bacillus coagulans CE-74에 의해 생합성된 고점성의 biopolymer의 물성학적 특성을 조사하였다. 생산된 biopolymer의 유동 특성을 온도 20~80℃, 농도0.5~4%, pH 3~11에 대하여 전단속도 7.34~73.38 sec^(-1)의 범위에서 연구하였다. Biopolymer 용액은 전단속도의 증가에 따라 겉보기 점도가 감소하였으며, Herschel-Bulkley을 따르는 비뉴우톤체의 의가소성의 유동 특성을 나타내었다. 1% 농도에서 점조도지수(consistency index)와 유동지수(flow behavior index)는 각각 2.64poise 1ㆍsecⁿ와 0.8571였다. pH에 따른 점도 변화는 pH 7.0에서 최고를 보였으며, 알칼리 조건일 때에 비해 산성 조건에서 상대적으로 낮은 값의 점성을 보였다. A highly viscous biopolymer from Bacillus coagulans CE-74 was purified and its rheological properties were studied. The rheological properties of biopolymers produced by Bacillus coagulans CE-74 were studied at the temperature ranges with 20~80℃, at the concentration of 0.5~4.0%, at the pH ranges from 3 to 11 and at the shear rate of 7.34~73.38 sec^(-1). The apparent viscosity of biopolymer was decreased with increasing shear rate, and thereby biopolymer showed pseudoplastic characteristics. Biopolymer solution showed a characreristic of non-Newtonian fluid properties. At the concentration of 1%, the consistency index and the flow behavior index were shown at 2.64 poiseㆍsecⁿ and 0.8571, respectively. All dispersions were pseudoplastic fluids described accurately by Herschel-Bulkley model. The change of the biopolymer viscosity on pH showed the highest value at the pH 7.0 and it showed lower at acidic condition than at alkaline condition comparatively.
상부플랜지 연속 횡지지에 따른 초간편 H형강의 횡-비틀림 좌굴강도식 비교에 관한 연구
박종섭,이선호,윤기용,박정웅,김상섭,Park. Jong-Sup,Lee. Son-Ho,Yoon. Ki-Young,Park. Jeong-Ung,Kim. Snag-Seup 한국방재학회 2007 한국방재학회 학술발표대회논문집 Vol.2007 No.1
Design equations for calculating the lateral-torsional buckling moment resistances of I-section beams with continuous lateral top-flange bracing subjected to several loading conditions are investigated based on elastic finite-element analyses. The equations presented in this study are compared with current moment gradient modifiers presented by other researchers and specifications. The equation suggested in the SSRC Guides(1998) has a good agreement with the results of finite-element analyses. The moment gradient correction factors proposed in the SSRC Guides(1998) should be easily used to calculate the lateral-torsional buckling moment resistance of I-beams with continuous lateral top-flange bracing.
한국재래간장으로 부터 분리한 Bacillus subtilis CCKS-111이 생성하는 Protease의 분리 및 정제
최청,김성,임성일,이희덕,이선호,손준호,최희진,김영활 ( Cheong Choi,Sung Kim,Seong Il Lim,Hee-Duck Lee,Seon Ho Lee,Jun Ho Son,Hee Jin Choi,Yeung hweal Kim ) 한국응용생명화학회 1997 Applied Biological Chemistry (Appl Biol Chem) Vol.40 No.3
A protease was purified from Bacillus subtilis CCKS-111 by ammonium sulfate treatment, DEAE-cellulose ion-exchange chromatography, Sephadex G-100 gel filtration and high performance liquid chromatography (HPLC). The specific activity of the purified enzyme was 24.3 unit/㎎ protein and the purification fold of enzyme was 50.6. Molecular weight of the purified enzyme estimated about 28,000 by HPLC gel filtration. The amino acid residues of this enzyme were 251.3 except threonine, serine and glycine. This result was similar to Bacillus subtilis subtilisin DY. From the first N-terminal amino acid to the 32th amino acid, the amino acid sequence was estimated after RP-HPLC elution. N-terminal and the 32th amino acids were alanine and aspartic acid. Alanine, serine, glycine and arginine were four major acids in the enzyme.
워터마킹을 이용한 PDF문서 보안 시스템 설계 및 구현
손준희 ( Jun-hee Son ),고성종 ( Sung-jong Go ),이선호 ( Sun-ho Lee ),이임영 ( Im-yeong Lee ) 한국정보처리학회 2012 한국정보처리학회 학술대회논문집 Vol.19 No.2
인터넷의 급속한 발달로 인해 아날로그 콘텐츠에서 디지털 콘텐츠 서비스로 빠르게 발전하고 있다. 다양한 분야에서 디지털 콘텐츠를 이용하여 오프라인 시스템을 대체하게 되었다. 하지만 디지털 콘텐츠의 특성 때문에 불법 복제 및 무단 유포의 문제점과 저작권 침해의 문제점들이 발생하게 되었다. 따라서 보안 서비스에 대한 요구사항도 급격히 증가하고 있다. 이에 따라 본 논문에서는 워터마크 기술을 기반으로 인터넷 환경에서 사용자가 원하는 워터마킹을 이용하여 불법 복제를 방지함으로써 안전한 문서보안 콘텐츠를 제공하기 위한 시스템을 구현 및 설계 하였다.
한국재래간장으로 부터 분리한 Bacillus subtilis CCKS-111이 생성하는 Protease의 분리 및 정제
김성,임성일,이희덕,이선호,손준호,최희진,김영활,최청,Kim, Sung,Lim, Seong-Il,Lee, Hee-Duck,Lee, Seon-Ho,Son, Jun-Ho,Choi, Hee-Jin,Kim, Yeung-Hweal,Choi, Cheong 한국응용생명화학회 1997 Applied Biological Chemistry (Appl Biol Chem) Vol.43 No.2
한국재래간장으로 부터 분리한 Bacilius subtilis CCKS-111이 생성하는 proteae를 분리 정제하였다. 황산암모늄 염석, DEAE cellulose ion-exchange chromatography, Sephades G-100 및 HPLC를 이용한 겔여과법에 의해 비활성도 24.3 unit/mg, 정제배수 50.6배로 효소를 정제하였으며 high performance liquid chromatography (HPLC)에 의하여 단일 단백질임을 확인하였다 정제효소의 분자량은 HPLC에 의하여 분자량 28,000 정도의 monomer로 추정되었고, 본 효소의 아미노산 잔기수는 251.3으로, 분해되기 쉬운 threonine, serine, glycine을 제외한 아미노산 잔기수는 Bacillus subtilis subtilisin DY 잔기수(274)와 유사한 것으로 나타났다. 아미노산 조성은 alanine, serine, glycine 및 arginine의 함량이 많았다. Reverse phase (RP)-HPLC로 분리한 주 peak로 N-말단에서 32번 까지 아미노산 배열을 확인한 결과 Bacillus subtilis subtilisin DY와 동일하였다. A protease was purified from Bacillus subtilis CCKS-111 by ammonium sulfate treatment, DEAE-cellulose ion-exchange chromatography, Sephadex G-100 gel filtration and high performance liquid chromatography (HPLC). The specific activity of the purified enzyme was 24.3 unit/mg protein and the purification fold of enzyme was 50.6. Molecular weight of the purified enzyme estimated about 28,000 by HPLC gel filtration. The amino acid residues of this enzyme were 251.3 except threonine, serine and glycine. This result was similar to Bacillus subtilis subtilisin DY. From the first N-terminal amino acid to the 32th amino acid, the amino acid sequence was estimated after RP-HPLC elution. N-terminal and the 32th amino acids were alanine and aspartic acid. Alanine, serine, glycine and arginine were four major acids in the enzyme.