유청 단백질에서 유도되는 생리활성 펩타이드에 관한 연구

윤숭섭 ( Sung Seob Yun ) 한국유가공기술과학회 1997 Journal of Dairy Science and Biotechnology (JMSB) Vol.15 No.1

1. CWPC중의 새로운 생리활성물질의 검색 Mouse 임파세포의 증식효과를 지표로 하는 면역기능을 검토하여 CWPC중의 면역 부활작용을 갖는 새로운 성분의 검색을 실시하였다. CWPC를 여러 가지 분획법으로 분획하여 mouse 임파세포의 증식효과를 지표로 면역 활성성분을 검색하였다. 그 결과 gel filtration, 음이온교환법을 사용하여 분획한 당을 다량 포함한 부분에 강한 면역 부활담당세포에 대하여 증식활성을 나타내는 물질을 발견하였다. 이 물질은 SDS-PAGE상에서 분자량이 약 16kDa에 위치하여 Ca, p및 당쇄를 포함한 물질이며, 이것을 GPP로 하였다. GPP에는 우유케이신의 trypsin분해물이며 Ca와 무기인을 풍부하게 포함하는 -CPP와 유사한 phosphoserin 영역을 갖는 성분과 갖지 않는 성분의 2종류가 존재하며, 각각의 면역 부활활성이 인정되었다. 각 성분의 아미노산 분석, 당 분석의 결과에서 지금까지 보고된 우유중의 면역담당세포에 대한 증식활성을 갖는 물질과는 상이한 성분인 것으로 밝혀졌다. 더우기 이 활성물질(GPP)은 PP cell에서도 동등한 활성이 있는 것으로 판단되었다. 이러한 결과를 종합하여 보면 CWPC중에는 지금까지 알려지지 않았던 새로운 면역 부활물질이 존재하며, 그 성분에는 CPP와 유사한 phophoserine영역이 존재하는 성분이 포함되어 있고, N-글리코실 결합의 당쇄가 존재하는 것으로 시사되었다. 이 성분은 전신면역의 지표인 비장세포에 대해서만이 아니고, 장관면역계에 중요한 역할을 담당하는 PP Cell에서도 활성이 있는 것으로 보아 전신 및 국부적인 면역기능의 부활성분으로서 응용의 가능성이 시사되었다. 2. GPP의 면역담당세포에 대한 증식활성의 메카니즘의 검토 CWPC중의 GPP의 면역담당세포증식활성의 메카니즘을 해명하기 위해 먼저 이 성분중의 어느 부분이 활성에 관여하는지를 pronase 분해 및phophoserine 영역을 인식하는 항체를 사용하여 검토하였다. 그 결과 Pronase 분해처리에서도 활성의 감소를 나타내지 않았으므로 이러한 활성에는 당이 필수불가결하다는 점이 시사되었다. 또한phosphoserine 영역을 인식하는 항체에 의해서도 활성은 감소하지 않는 것으로 보아 phosphoserlne 영역이 세포증식활성에 관여하지 않는 것으로 판단되었다. 또한 분획한 면역담당세포에 대한 증식활성을 측정하는 것으로 이 성분의 표적면역담당세포를 동정하여, B세포에 대해서만 특이적으로 증식활성을 나타내는 것으로 밝혀졌다. We investigated the immunological function of cheese whey protein concentrate (CWPC), which is a by-product of cheese production, using mitogenic activity in murine splenocytes as an index. A fraction isolated by gel filtration and anion exchange chromatography of CWPC showed high mitogenic activity, comparable to the activity of lipopolysaccharide (LPS). The fraction was detected as a single band on SDS-PAGE. It contained calcium, inorganic phosphorus, and carbo-hydrate, indicating the active component to be a glycophosphopeptide (GPP) Since pronase digestion of GPP did not reduce its mitogenic activity, carbohydrate rather than peptide may be important in the activity, When applied on an anti- -caseinophosphopeptide ( -CPP ) antibody affinity column, the GPP was separated into two components, one with affinity to -CPP and the other without such affinity. Both the components contained N-linked oligosaccharide chains and had the mitogenic activity. These results demonstrate that cheese whey contains a GPP having strong mitogenic activity

소 및 돼지 혈액에서의 혈장단백질 분석 및 이들의 유화능

윤숭섭(Sung Seob Yun),이현규(Hyeon Gyu Lee),송은승(Yeung Joon Choi),최영준(Eun Seung Song),전석락(Suk Lak Juhn) 한국식품과학회 1998 한국식품과학회지 Vol.30 No.4

유아 로타바이러스 설사증에 대한 IgY 난황 항체의 효과시험

정동혁, 박효선, 김경미, 정규항, 김강영, 정후길, 윤숭섭, 전호남, 강신영 충북대학교 동물의학연구소 2006 Journal of Biomedical and Translational Research Vol.7 No.2

본문참고

Galactooligosaccharide and Sialyllactose Content in Commercial Lactose Powders from Goat and Cow Milk

김효희,윤숭섭,오창환,윤성식 한국축산식품학회 2015 한국축산식품학회지 Vol.35 No.4

The most commonly used infant formulas contain lactose originating from cow milk. Goat milk has recently been claimed to be nutritionally more effective for infants than other milks. In baby foods, much emphasis is placed on the concentrations of intestinal microflora-promoting oligosaccharides, which are generally transferred into lactose from milk during crystallization process. Here we show that higher level of free sialic acid is present in goat lactose powder compared to cow lactose powder. Without proteinase K treatment, the amount of 3-sialyllactose and 6-sialyllactose were similar in goat and cow lactose powders. However, after proteolysis, 6-sialyllactose was present at higher levels in goat than in cow lactose powder. Galactooligosaccharides, a group of prebiotics, are present in milk in the form of glycoproteins. Galactooligosaccharide content was also higher in goat lactose powder than in cow lactose powder.

Hydrolysis by Alcalase Improves Hypoallergenic Properties of Goat Milk Protein

정태환,윤숭섭,이원재,김진욱,하호경,Michelle Yoo,황효정,전우민,한경식 한국축산식품학회 2016 한국축산식품학회지 Vol.36 No.4

Goat milk is highly nutritious and is consumed in many countries, but the development of functional foods from goat milk has been slow compared to that for other types of milk. The aim of this study was to develop a goat milk protein hydrolysate (GMPH) with enhanced digestibility and better hypoallergenic properties in comparison with other protein sources such as ovalbumin and soy protein. Goat milk protein was digested with four commercial food-grade proteases (separately) under various conditions to achieve the best hydrolysis of αs-casein and β-lactoglobulin. It was shown that treatment with alcalase (0.4%, 60°C for 30 min) effectively degraded these two proteins, as determined by SDS-PAGE, measurement of nonprotein nitrogen content, and reverse-phase high-performance liquid chromatography. Hydrolysis with alcalase resulted in a significant decrease in β-lactoglobulin concentration (almost to nil) and a ~40% reduction in the level of αs-casein. Quantification of histamine and TNF-α released from HMC-1 cells (human mast cell line) showed that the GMPH did not induce an allergic response when compared to the control. Hence, the GMPH may be useful for development of novel foods for infants, the elderly, and convalescent patients, to replace cow milk.

닭고기와 완두콩을 이용한 반고형 이유보충식의 Retort 살균조건에 따른 품질 변화

김미란,최정선,임성경,윤숭섭,손경희 한국식품과학회 1999 한국식품과학회 학술대회 Vol.1999 No.1

우유로부터 α-Lactalbumin 의 대량 분리를 위한 조건의 개선

기해진(H . J . Kee),윤숭섭(S . S . Yun),전석락(S . L . Juhn) 한국낙농식품응용생물학회 1998 한국유가공기술과학회지 Vol.16 No.1

N/A This study was performed to obtain a large quantity of α-lactalbumin(α-LA) from milk by an improved separation and purification method. The best condition of trypsin treatment to remove β-Lactoglobulin(β-LG) from WPC prepared was addition of 1/500(wt/wt) trypsin in 40mM Tris-HCl buffer at pH 9.0. The enzyme reaction could be stopped by heat-treatment at 60℃ for 3 min. α-LA was effectively precipitated from trypsin-treated WPC by adjusting the pH to 3.0 with HCl and then by salting out with 9% NaCl. α-LA was purified in a large quantity by DEAE-Sephacel chromatography using 0.15M NaCI in 20mM Tris-HCl buffer(pH 7.2), as an eluent. The yield and purity of the purified α-LA were 23.6% and 92.5%, respectively.

호프 추출물의 원료 표준화를 위한 지표성분 Xanthohumol 분석법 유효성 검증

류가희,남민지,최재환,윤숭섭,심지원,신재욱,정운희,이경봉,권동주 한국식품영양과학회 2024 한국식품영양과학회지 Vol.53 No.2

본 연구는 호프 추출물을 건강기능식품 개별인정원료로 개발하기 위해 원료 표준화를 위한 지표성분으로 xanthohumol을 설정하고 이에 대한 HPLC 분석법 유효성 검증을 실시하였다. 분석법의 유효성 검증은 식품의약품안전처 건강기능식품 기능성 원료 인정을 위한 제출자료 작성 가이드와 ICH 가이드라인에 근거하여 특이성, 직선성, 정확성, 정밀성, 검출한계 및 정량한계를 통해 신뢰성 및 타당성을 검증하였다. 지표성분 xanthohumol 분석을 위해 0.1% formic acid가 첨가된 water 및 95% acetonitrile을 이동상으로 사용하였고 컬럼은 Capcell pak C18을 사용하여 HPLC를 이용하여 분석하였다. 표준용액과 호프 추출물의 지표성분 xanthohumol의 피크 머무름시간은 일치하고 다른 물질의 간섭을 받지 않는 것을 확인했으며, UV/visible spectrum이 일치하므로 특이성을 확인하였다. Xanthohumol 검량선의 상관계수(R2)는 0.9999 이상으로 나타나 높은 직선성을 보여 분석에 적합한 것으로 확인되었다. 호프 추출물에 xanthohumol 표준용액을 5, 25, 50 μg/mL의 3개 수준으로 첨가하고 분석한 회수율은 96.76~102.93%로 나타나 높은 정확성이 있는 것을 확인할 수 있었다. 정밀성은 반복성과 재현성으로 확인했으며, 호프 추출물 125~500 mg 범위에서 시료량의 변화에 따른 반복성은 RSD 0.32~0.85%로 나타났고 실험자를 달리한 재현성 검증 결과 RSD는 0.18~ 0.70%로 확인되어 본 분석법은 정밀성이 있음을 확인하였다. 반응의 표준편차와 검량선의 기울기에 근거한 검출한계는 0.26 μg/mL였고 정량한계는 0.80 μg/mL로 호프 추출물의 xanthohumol 함량 분석을 위한 적합한 한계수준으로 확인되었다. 이상의 결과로 호프 추출물의 지표성분인 xanthohumol의 HPLC 분석법은 국내외 가이드라인에 적합한 시험법으로 검증되었다. 또한 검증된 분석법을 이용하여 호프 추출물의 xanthohumol 함량을 분석한 결과 6.40±0.75 mg/g으로 분석되었다. 본 시험법은 호프 추출물의 건강기능식품 개별인정원료 개발을 위한 표준화의 기초자료로 활용될 것으로 사료된다. This study was performed to establish a high-performance liquid chromatography (HPLC) analytical method for determining xanthohumol in hop (Humulus lupulus) extract for its standardization as a functional ingredient. The analytical method was validated based on the ‘Guideline on Preparing Dossiers for Functional Ingredient Recognition of Health Functional Food’ of the Ministry of Food and Drug Safety of Korea and the International Conference on Harmonization guidelines to determine its reliability and validity in terms of specificity, linearity, accuracy, precision, limit of detection (LOD) and limit of quantification (LOQ). The specificity was confirmed by the chromatogram obtained from the HPLC analysis method, as well as by the results of ultraviolet/visible spectra. The correlation coefficient (R2) was calculated to be close to 1, confirming that this was a suitable analysis with high linearity. Xanthohumol recovery ranged from 96.76 to 101.30% with relative standard deviation (RSD) values of less than 5%, and the repeatability and reproducibility of precision were confirmed to be 0.32∼0.85% and 0.18∼0.70% for the RSD, respectively, which implies that this method has high accuracy and precision. In addition, the LOD was 0.26 μg/mL, and the LOQ was 0.80 μg/mL, confirming that detection was valid at low concentrations. These results indicate that the proposed HPLC method for the detection of xanthohumol in hop extract is simple, reliable, and reproducible.

한국 조제분유의 초분 관리 실태 및 현황

전정욱 ( Jeon Wook Jeon ),윤숭섭 ( Sung Seob Yun ),전석락 ( Seok Lak John ),전호남 ( Ho Nam Chun ) 한국유가공기술과학회 2007 Journal of Dairy Science and Biotechnology (JMSB) Vol.25 No.1

효소처리 누에 분말의 생리 활성에 관한 연구

양우송,신경옥,안규미,이재림,윤숭섭,한경식 한국식품과학회 2022 한국식품과학회지 Vol.54 No.1

In this study, silkworms fed Cudrania tricuspidata leaves were powdered, and hydrolytic enzymes, including viscozyme, papain, and flavourzyme, were added to verify the functionality of the different mixtures. In the general component analysis, the C. tricuspidata silkworm (CS) group exhibited higher crude protein and ash content than did the other groups, and the enzyme-treated groups exhibited higher carbohydrate content than the CS group. The DPPH and ABTS radical scavenging activities were significantly higher in the CS treated with viscozyme (CSV) and the CS treated with viscozyme/flavourzyme (CSVF) than in the other groups, with the CSV group showing the highest reducing power. ACE inhibitory activity was significantly higher in the CS treated with visocozyme/papain (CSVP) than in the CS group. In conclusion, rather than using powdered silkworms fed C. tricuspidata leaves, it would be more effective to use hydrolysates from C. tricuspidata silkworms as raw materials for functional foods.