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        칡뿌리 추출물을 이용한 천연 모발염색

        이옥규 ( Ouk-kyu Lee ),이현진 ( Yeongmin Yoon ),윤영민 ( Hyun-jin Lee ),안성관 ( Sungkwan An ) 대한화장품학회 2010 대한화장품학회지 Vol.36 No.1

        최근 합성 염모제의 부작용들 때문에 인체에 무해한 천연재료를 이용한 염색에 대한 관심이 고조되어 있다. 본 연구에서는 농산 폐기물인 칡뿌리 추출물을 이용해 탈색 모발에 천연 염색을 함으로써 염색에 적절한 염색 시간, 염색시 온도와 매염과 매염제 처리 농도 변화 등에 따른 모발의 염색 정도를 색차계를 통해 조사하였다. 합성 염모제가 가진 화학 물질로 인한 모발 손상에 비해 칡뿌리 추출물을 이용한 모발 염색은 손상도를 낮춰주고 큐티클을 부드럽게 유지시키는 결과를 가져왔다. 칡 추출물만으로 염색한 모발이 가장 어두워짐을 관찰함으로써, 매염제는 염색의 보조 역할을하는 성분임을 알 수 있었다. 본 연구의 결과를 종합하여 볼 때, 칡뿌리 추출물은 합성 염모제에 비해 모발 손상도가 적으며 칡뿌리 추출물을 천연 모발 염모제의 주원료로써 활용가치가 있음을 제안하는 바이다. Recently. dyeing by harmless natural materials has received much attention due to the side-effects occurred from dyeing by synthetic dyes. In this study, we examined the effect of extracts of Pueraria thunbergiana (P. thunbergiana) roots, which are treated as natural products as well as agricultural wastes, on the hair dyeing by measuring dyeing interval, temperature, density changes, mordant and chromatic faction. The hair dyeing by the extracts significantly reduced hair damage and kept cuticle of hair softer than that by synthetic dyes. In addition, since a mordant is one of the necessary additives in dyeing, the role of a mordant was studied and concluded to be a supplementary substance based on the results that the hair dyeing by the extracts of P. thunbergiana roots alone was much darker than the others. Taken together, the data presented in this study suggest that the extracts of P. thunbergiana roots are is less damageable to hair and thus can be more safely applicable to hair dyes than that by synthetic dyes.

      • KCI등재

        유비퀴틴화에 의한 세포 내 p53의 기능 조절

        정진혁(Jin Hyuk Jung),이준영(Joonyoung Lee),이선미(Sun-Mi Lee),최태부(Tae-Boo Choe),안성관(Sungkwan An) 한국생물공학회 2009 KSBB Journal Vol.24 No.3

        p53은 전사인자로서 세포의 사멸이나 세포주기 조절 등 다양한 세포 활성을 보이기 때문에 일반적인 환경에서는 매우 낮은 수준으로 단백질 양이 확인된다. p53의 단백질 양과 활성은 다양한 세포 내 신호에 의하여 이루어지는 후전사 변형을 통하여 조절 받는다. 이중 유비퀴틴화는 세포 내에서 p53 단백질의 발현 수준이 낮게 유지되는 것이 가능하게 하는 대표적인 기전이다. 이러한 기전을 일으키는 대표적인 p53의 E3 ligase로는 mdm2, Pirh2, COP1, ARF-BP1 등이 보고되어 있으며, 각각 negative feedback loop나 다른 기전을 통하여 p53 단백질의 분해를 유도하여 세포의 항상성을 조절한다. 이 밖에도 p53은 mdm2나 WWP1, UBC13, MSL2와 같은 E3 ligase로 인해서 모노 유비퀴틴화 되고, p53의 세포 내 위치가 조절되어 전사인 자로서의 활성이 억제된다. p53의 세포 내 위치와는 관계 없이 53의 전사인자로써의 활성 또한 아세틸화와 유비퀴 틴화의 경쟁적 반응으로 인해 조절 될 수 있다. E4F1에 의한 유비퀴틴화는 세포주기와 관련된 유전자의 발현을 증가시키되 세포사멸 관련 유전자의 발현은 감소시키는 것으로 보아 p53의 수많은 downstream gene의 발현 또한 유비퀴틴화를 통해 조절 될 수 있음이 제시되었다. 앞으로의 연구는 신규 E3 ligase에 의한 p53의 유비퀴틴화 기전 연구 뿐 아니라 이와 관련된 다른 변형과의 관계에 대한 연구 또한 매우 중요하게 부각되어 질 것으로 예상된다. p53 undergoes various post-translational modifications, including phosphorylation, ubiquitination, sumoylation, acetylation, methylation, and poly(ADP-ribosyl)ation. Modification of p53 widely affects to various functions of p53. Acetylation and phosphorylation of p53 have been studied for regulating its transcriptional activity which is observed in various stress condition. Otherwise, ubiquitination of p53 by Mdm2 has been well-studied as a canonical ubiquitin-mediated proteasomal degradation pathway. Moreover several investigators have recently reported that ubiquitination of p53 modulates not only its proteasome-dependent degradation by oly-ubiquitination but also its localization and transcriptional activity by mono-ubiquitination which usually does not serve the proteasome dependent degradation. Here we review recent studies on the cellular functions of p53 regulated by post-translational modifications, particularly focusing on mechanisms of ubiquitination.

      • KCI등재

        UVA이 조사된 인간진피섬유아세포에서 멜라닌 세포 자극 호르몬 α-MSH에 의한 발현변화 분석

        이윤경 ( Yun Kyung Lee ),최수기 ( Su Ki Choi ),김영주 ( Young Joo Kim ),차화준 ( Hwa Jun Cha ),안성관 ( Sungkwan An ) 한국미용학회 2012 한국미용학회지 Vol.18 No.1

        Photo-aging of skin is caused by chronic irradiation of Ultraviolet A (UVA). It has been known that chronic irradiation of UVA induces loss of dermal extracellular matrix due to loss of fibroblast cells and their versatile functions. Melanogenesis induced by alpha-melanocyte stimulating hormone (α-MSH) is a representative mechanism to protect skin against UV. However, there are few studies on another effect of α-MSH on protection of UVA. To demonstrate another function of α-MSH in fibroblasts, in this report, we present the alteration of transcription patterns by α-MSH in UVA-irradiated human dermal fibroblasts (HDFs). Eleven genes with known functions for proliferation and hormone secretion were significantly up-regulated and 31 transcripts for apoptosis were down-regulated by α-MSH. Especially, bax, one of well studied apoptosis related genes, was down-regulated by α- MSH in UVA-irradiated HDFs. Moreover, viability decreased by UVA was recovered by α-MSH. These results demonstrate that α-MSH is a critical repressor of UVA-dependent growth inhibition and apoptosis by regulating the expression of transcripts in HDFs.

      • KCI등재

        쇠비름 추출물의 미백 및 항노화, 항염증 효과

        장 뢰(Rui Zhang),이현진(Hyunjin Lee),윤영민(Yeongmin Yoon),김수미(Sumi Kim),김현숙(Hyunsook Kim),리순화(Shun Hua Li),안성관(Sungkwan An) 한국생물공학회 2009 KSBB Journal Vol.24 No.4

        본 연구에서는 몇 가지 생물공학 기반 기술로서 이미 한방 화장품의 소재로 사용되고 있는 쇠비름 에탄올 추출액의 tyrosinase 저해, collagen 합성, 항염증 기대 효과, 항노화 대한 효능을 알아보기 위하여 B16F10 mouse melanoma cell, NIH3T3 mouse embryonic fibroblast, MCF-7 human breast adenocarcinoma cell에 쇠비름 추출액을 처리하여 실험하였다. 실험 결과, 쇠비름 에탄올 추출액 (0.5mg/mL)은 tyrosinase 발현을 억제하여 멜라닌 합성을 억제하며, 농도 의존적으로 NIH3T3 mouse fibroblast 세포의 collagen 합성을 촉진시켰다. 또한 2.0 mg/mL 농도의 쇠비름 추출액은 목단피보다 더욱 효과적으로 cytokine (TNF-α)에 의한 NF-κB 활성을 억제시켰다. Doxorubicin 에 의한 과노화에서도 효과적인 항노화 작용을 하는 것으로 나타났다. Tyrosinase 합성을 억제하므로 미백에 대한 효과와 세포의 생장을 도와 collagen 합성을 촉진함으로서 노화방지에 효과적인 것으로 사료되며, TNF-α에 의한 NF-κB의 활성화를 저해함으로서 염증반응 억제 효과도 기대 할 수 있다. The Portulaca oleracea (P. oleracea) is a popular herbal medicine in East Asia that was known to possess detoxification, antifebrile and antifungal effects. In the present study, we examined the biological activities of ethanol extracts of P. oleracea under various conditions with NIH3T3, B16F10, and MCF-7 cell line model systems. Extracts of P. oleracea (0.5 mg/ml) showed inhibition of expression of tyrosinase, but does not suppress either of TYRP-1 or DCT expression on B16F10 cells. Extracts of P. oleracea (2 mg/ml) showed anti-inflammatory effects on TNF-α-stimulated NIH3T3/NFκB-Luc cells and increase of the synthesis of collagen on NIH3T3 (wild type) cells. These results suggest that extracts of P. oleracea could be used as a functional biomaterial in developing a skin whitening agent and having the anti-inflammatory, anti-wrinkle, and anti-aging activities.

      • KCI등재

        H2AX의 BRCA1 NLS domain과 BARD1 BRCT domain 각각과의 in vitro 상호 결합

        배승희(Seunghee Bae),이선미(Sun-Mi Lee),김수미(Sumi Kim),최태부(Tae-Boo Choe),김차순(Cha Soon Kim),성기문(Ki-Moon Seong),진영우(Young-Woo Jin),안성관(Sungkwan An) 한국생물공학회 2009 KSBB Journal Vol.24 No.4

        본 연구에서는 H2AX의 생리학적인 기능 및 분자세포 생물학적 기전 해석에 대한 보다 명확한 정보를 제시하고자, H2AX 관련 단백질들을 literature review 및 생물정보학적인 기술을 이용하여 최적의 결합 단백질체를 40개를 예측하고, 이들 가운데 상호작용 가능성이 높은 BRCA1 와 BARD1 단백질을 선별하여 in vitro 결합실험을 통해 이를 증명하였다. 이들 두 가지의 유전자를 발굴하여, 클로닝하였다. 클로닝된 유전자를 이용하여 두 가지 단백질을 발현 및 정제하였으며, 단백질들의 자체적인 구조에 의한 결합능력을 판단하기 위해 in vitro binding assay법을 실시하였다. 단백질의 구조적 안정과 비특이적 결합을 억제하는 detergent만이 포함된 상태에서, 구조학적 및 물리학적 상호 결합의 유무를 판정할 수 있게 하였으며, BRCA1과 BARD1은 모두 H2AX에 결합함을 확인하였다. 이런 실험 결과를 바탕으로 각각의 단백질에 대해 H2AX와의 최적 결합 부위를 알아내기 위해 각 유전자의 domain을 생물정 보학적으로 분석하였다. 이에 RING domain, NES, NLS 및 BRCT domain에 해당하는 유전자 부분을 새로 클로닝하여, 다시 in vitro 결합실험 및 실험결과에 대한 literature review를 통한 분석을 실시한 결과, H2AX는 BRCA1의 NLS, BARD1의 BRCT domain 부분과 결합하는 것을 확인하였다. H2AX에 대한 BRCA1과 BARD1과의 결합은 DNA repair에 있어 BRCA1의 NLS와 BARD1의 BRCT domain을 통해 H2AX foci의 관련 세포 신호전달 기전에 중요한 역할을 하여 전체적으로 genomic stability에 영향을 미칠 가능성이 농후할 것으로 사료된다. H2AX, a crucial component of chromatin, is implicated in DNA repair, cell cycle check point and tumor suppression. The aim of this study was to identify direct binding partners of H2AX to regulate cellular responses to above mechanisms. Literature reviews and bioinformatical tools were attempted intensively to find binding partners of H2AX, which resulted in identifying two potential proteins, breast cancer-1 (BRCA1) and BRCA1-associated RING domain 1 (BARD1). Although it has been reported in vivo that BRCA1 co-localizes with H2AX at the site of DNA damage, their biochemical mechanism for H2AX were however only known that the complex monoubiquitinates histone monomers, including unphosphorylated H2AX in vitro. Therefore, it is important to know whether the complex directly interacts with H2AX, and also which regions of these are specifically mediated for the interaction. Using in vitro GST pull-down assay, we present here that BRCA1 and BARD1 directly bind to H2AX. Moreover, through combinational approaches of domain analysis, fragment clonings and in vitro binding assay, we revealed molecular details of the BRCA1-H2AX and BARD1-H2AX complex. These data provide the potential evidence that each of the BRCA1 nuclear localization signal (NLS) and BARD1 BRCA1 C-terminal (BRCT) repeat domain is the novel mediator of H2AX recognition.

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