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효소에 의한 고등어 근육단백질 가수분해물의 Angiotensin-I 전환효소 저해작용
염동민,이태기,변한석,김선봉,박영호,YEUM Dong-Min,LEE Tae-Gee,BYUN Han-Seok,KIM Seon-Bong,PARK Yeung-Ho 한국수산과학회 1992 한국수산과학회지 Vol.25 No.3
수산자원의 기능특성 해명을 위한 연구의 일환으로 고등어 근육단백질을 8가지 효소로 가수분해하여 얻은 가수분해물의 ACE 저해작용을 살펴보고 gel 여과에 의한 획분별 ACE 저해작용을 검토하여 다음과 같은 결과를 얻었다. 1. 단백질의 가수분해에 따른 $5\%$ TCA 가용성 peptide-nitrogen의 생성량은 가수분해 8시간까지는 급격히 증가하였으나 그 후로는 완만하게 증가하였다. 2. 가수분해에 따른 ACE 저해작용 또한 가수분해 8시간까지는 급격히 증가하였으나 특히 복합효소, bromelain에 의해 우수하게 나타났다. 3. 단백질 가수분해물의 ACE 저해작용은 첨가량의 증가와 함께 우수한 것으로 나타났으며, 가열에 의한 영향은 적은 것으로 나타났다. 4. Gel 여과에 의한 단백질 가수분해물의 획분별 ACE 저해작용은 서로 비슷한 획분에서 큰 것으로 나타났으며, 이 때의 분자량은 약 1,450 부근인 것으로 나타났다. 5. 복합효소에 의한 가수분해물의 획분 C 및 bromelain에 의한 가수분해물의 획분 d의 $IC_{50}$은 각각 95와 $130{\mu}g$으로 나타났다. 6. 복합효소 및 bromelain에 의한 가수분해물의 ACE 저해작용을 갖는 획분의 아미노산 조성은 다소 다른 것으로 나타났으며, Asp, Glu, Lys, Leu, Val 및 Ala의 함량이 많은 것으로 나타났다. Fish protein hydrolysates(FPH) prepared from defatted mackerel meal by proteases such as complex enzymes, bromelain, alcalase, $\alpha-chymotrypsin,$ trypsin, papain and pepsin were tested for inhibitory activity against angiotensin-I converting enzyme(ACE). Among proteases tested, the hydrolysates obtained from the treatment of complex enzymes or bromelain showed relatively higher activity. ACE inhibitory activity of the hydrolysates increased until hydrolysis of 8 hrs, and was stable by heat treatment for 20min at $100^{\circ}C.$ From the profiles of fractionation of the hydrolysates with Bio-gel P-2, the most active fraction had about MW 1,450 and it's amino acid was abundant in Asp, Glu, Lys, Leu, Val and Ala. $IC_{50}\;(amounts\;of\;inhibitors\;needed\;for\;50\%\;inhibition)$ of the active fraction of the hydrolysates obtained from the treatment of complex enzyme and bromelain was 90 and $130 {\mu}g,$ respectively.
염동민,김영숙 한국식품영양학회 1994 韓國食品營養學會誌 Vol.7 No.2
단백질 가수분해물의 항산화 작용을 해명하기 위하여 고등어 근육단백질을 이용하여 복합효소, alcalase, bromelain, pancrease, pepsin, α-chymotrypsin, trypsin 및 papain으로 가수분해시키고 linoleic acid와의 모델반응을 통하여 이들 가수분해물의 항산화능과 α-tocopherol과의 상승작용 및 아미노산 조성, Bio-gel P-2 column에 의한 활성획분의 분리 및 획분별 항산호능과 금속이온 봉쇄작용 등을 살펴본 결과, 8가지 효소에 의한 고등어 근육단백질 가수분해물의 항산화능은 우수한 것으로 나타났으며, 특히 복합효소, bromelain 및 alcalase에 의한 가수분해물의 항산화능이 다른 효소에 의한 경우에 비하여 다소 우수한 것으로 나타났다. 이들의 α-tocopherol과의 상승작용 및 금속이온(Fe^3+, Cu^2+)에 의한 산화촉진 억제효과 또한 우수한 것으로 나타났으며, 아미노산의 조성은 전반적으로 aspartic acid, glutamic acid 및 lysine의 함량이 높은 것으로 나타났다. Bio-gel P-2 column에 의한 활성획분의 분리 결과, 복합효소 유래 가수분해물의 경우는 part E. bromelain 유래 가수분해물의 경우는 part e에서 항산화능이 큰 것으로 나타났으며, 이들의 분자량은 1,400보다 적을 것으로 추정되었다. 또한 획분별 금속이온 봉쇄작용은 항산화 획분인 part E에서 큰 것으로 나타났으며 획분별 항산화능과 밀접한 관련이 있는 것으로 나타났다. 이들 활성획분의 아미노산 조성은 part E의 경우는 histidine, arginine, phenylalanine 및 lysine이, part e의 경우는 lysine, glutamic acid 및 leucine의 함량이 높은 것으로 나타났다. Mackerel muscle protein hydrolysates, which were prepared from defatted mackerel meal by proteases such as complex enzyme, alcalase, bromelain, pancrease, pepsin, α-chymotrypsin, trypsin and papain, were tested for the antioxidative action against linoleic acid. Among proteases tested, the hydrolysates obtained from the treatment of complex enzyme, bromelain and alcalase showed higher antioxidative effects. Also, the hydrolysates showed the synergistic effects with α-tocopherol and the inhibitory effects for peroxidation of metal ions(Fe^3+, Cu^2+). From the profiles of fractionation of the hydrolysates with Bio-gel P-2 column, the most active fractions, part E(complex enzyme-derived) and part e(bromelain-derived), had below MW 1,400 and the antioxidative effects were closely related to the binding capacity with metal ion(Cu^2+). Ammo acid composition of the part E was abundant in histidine, arginine, phenylalanine and lysine, and the part e was abundant in lysine, glutamic acid and leucine.
식품단백질 효소가수분해물의 Angiotensin - I 전환효소 저해작용
염동민(Dong-Min Yeum),노승배(Sung-Bae Roh),이태기(Tae-Gee Lee),김선봉(Seon-Bong Kim),박영호(Yeung-Ho Park) 한국식품영양과학회 1993 한국식품영양과학회지 Vol.22 No.2
효소에 의한 가수분해로 식품단백질로부터 생리활성 peptide의 생성을 밝히기 위한 연구의 일환으로 효소에 의한 단백질 가수분해물의 ACE 저해작용을 검토한 결과는 다음과 같다. 1. 가수분해에 따른 ACE 저해능은 가수분해 8시간까지는 급격히 증가하다가 그 후로는 완만하게 증가하였으며, 특히 복합효소, bromelain 및 pepsin 등에 의해 우수하게 나타났다. 그러나 trypsin 및 α-chymotrypsin에 의한 egg albumin 및 casein 가수분해시에는 가수분해 8시간 이후에는 오히려 감소하는 경향을 나타내었다. 2. 단백질 가수분해물의 ACE 저해능은 첨가량의 증가와 함께 우수한 것으로 나타났으며, 가열에 대하여 비교적 안정한 것으로 나타났다. 3. 단백질 가수분해물의 아미노산 조성은 거의 유사한 것으로 나타났으며, 특히 glutamic acid의 함량이 월등히 많은 것으로 나타났다. 그러나 egg albumin 가수분해물의 경우는 glutamic acid의 함량이 적은 반면 alanine 및 cysteine의 함량이 다소 많은 것으로 나타났다. 4. Gel 여과에 의한 단백질 가수분해물의 획분별 ACE 저해작용은 서로 비슷한 획분에서 나타났으며 이 때의 분자량은 1,400부근으로 나타났다. 5. Gel 여과에 의한 ACE 저해작용 획분의 아미노산 조성은 서로 다른 것으로 나타났다. Enzymatic hydrolysates of food proteins (defatted soybean cake, egg albumin and casein) were tested for inhibitory activity against angiotensin-I converting enzyme (ACE). Food proteins were hydrolysed with complex enzyme, bromelain, alcalase, α-chymotrypsin, trypsin, papain and pepsin by heating method. The hydrolysates obtained from the treatment of complex enzyme and bromelain showed the higher ACE inhibitory activity. ACE inhibitory activity of hydrolysates exhibited a tendency to be increased until 8hrs and increased with increment of concentration. The activity was also stable by heat treatment at 100℃ for 20min. Molecular weight of active fraction was about 1,400 and defatted soybean cake hydrolysate below 1,400 in case of defatted soybean cake hydrolysate treated with alcalase. Amino acid of the active fractions was abundant in Asp, Glu, Lys, lie, Leu, Ala and Val.
염동민(Dong Min Yeum),이태기(Tae Gee Lee),박영호(Yeung Ho Park),김선봉(Seon Bong Kim) 한국수산과학회 1997 한국수산과학회지 Vol.30 No.5
This study was designed to investigate the antioxidative activity of enzymatic hydrolysates prepared from defatted anchovy muscle by various proteases. In these hydrolysates, the hydrolysates derived from pepsin and Protamex showed the strongest antioxidative activity. Enzymatic hydrolysates also showed the synergistic effects on antioxidative activity of α-tocopherol, and almost no change in butylated hydroxytoluene (BHT). Peroxidation of metal ions(Fe^(3+), Cu^(2+)) was inhibited by enzymatic hydrolysates. Ten fractions(P-1 to P-10) were fractionated from the peptic hydrolysates by Amberlite IR-120 and Bio-gel P-2 column chromatography. The maximum antioxidative activity was observed in the fraction P-2(fraction No. 26-31). In amino acid composition of before and after hydrolysis of defatted anchovy muscle and the active fractions(P-2), contents of aspartic acid and glutamic acid were increased, but alanine, cysteine, tyrosine and phenylalanine were decreased.