진동이 물김치의 동결과 발효에 미치는 영향

김기남,한상보,김은정,이동선,Kim, Gi-Nahm,Han, Sang-Bo,Kim, Eun-Jeong,Lee, Dong-Sun 한국식품영양과학회 2007 한국식품영양과학회지 Vol.36 No.8

주파수 20 Hz와 0.18 g의 가속도에 해당하는 진동을 1L 유리병에 담겨진 600 g의 물김치에 가하였다. $-3^{\circ}C$와 $-6^{\circ}C$에서 동결의 진행정도를 관찰하였고, $10^{\circ}C$에서는 총산과 $CO_{2}$ 발생을 측정하여 발효진행 정도를 측정하였다. 진동이 없는 대조구를 같은 온도조건에서 두어서 진동의 효과를 비교하였다. $-3^{\circ}C$와 $-6^{\circ}C$에서의 진동은 동결의 과정을 지연시키고, 계속되는 저장에서 작은 얼음결정의 혼합체를 유지하는 데에 있어서 긍정적인 결과를 보였다. $10^{\circ}C$에서 진동은 산의 생성과 $CO_{2}$ 발생을 촉진하여 숙성시간을 단축시키고 시원한 맛을 주는 데 긍정적인 역할을 할 수 있는 것으로 평가되었다. Vibration at frequency of 20 Hz and 0.18 g of acceleration was applied to 600 g watery kimchi contained in a glass jar of 1 L at subfreezing temperature (-3 and $-6^{\circ}C$) and $10^{\circ}C$ in order to see its effect on freezing and fermentation behaviors, respectively. The vibration at the subfreezing temperature delayed the freezing process and contributed to maintaining small ice crystal slurry in subsequent frozen storage. The vibration at $10^{\circ}C$ accelerated the acid and carbon dioxide production from the watery kimchi, which may be beneficial in shortening ripening time and attaining fresh cool taste.

Characterization of Acid Phosphatase from Carrots

김기남(Gi-Nahm Kim),신미해(Mi-Hae Shin),박인식(Inshik Park) 한국식품영양과학회 1994 한국식품영양과학회지 Vol.23 No.3

당근으로부터 acid phosphatase를 유안염석 (30%~80%), Sephacryl S-200gel 여과, CM-Sepharose CL-6B양이온 교환수지, 그리고 DEAE-Sephacel 음이온 교환수지를 이용하여 부분정제하였다. p-nitrophenyl phosphate를 기질로 사용했을 경우에 최적 pH는 5.5, 그리고 최적온도는 55℃였다. 효소의 활성화에너지는 10.3㎉/㏖e였다. 효소는 pH 6.0에서 가장 안정하였으며, 50℃하에서 대체로 안정하였다. 효소는 p-nitrophenyl phosphate를 기질로 가장 잘 이용하였으며, 5'-IMP 와 5' -GMP는 기질로 거의 이용하지 못하였다. 효소는 p-nitrophenyl phosphate를 기질로 했을 경우에 K_m값이 0.55mM 이었다. Aluminium, zinc, mercury 이온은 효소의 활성을 저해하였으며, 또한 fluoride, metavanadate, molybdate 이온과 L-phenylalanme도 효소의 활성을 저해하였다. Acid phosphatase(EC 3.1.3.2) from carrots was partially purified by ammonium sulfate fractionation(30%~80%), Sephacryl S-200 gel filtration, CM-Sepharose CL-6B and DEAE-Sephacel ion exchange chromatography. The optimum pH and temperature of acid phosphatase from carrots were pH 5.5 and 55℃, respectively. The enzyme was most stable at pH 6.0 and relatively unstable below pH 4.0. The activation energy of the enzyme was determined to be 10.6㎉/㏖e. The enzyme utilized p-nitrophenyl phosphate as a substrate among tested possible substrates, whereas it hydrolyzed 5'-IMP and 5'-GMP poorly. The Michaelis-Menten constant(Km) of the enzyme with p-nitrophenyl phosphate as a substrate was identified as 0.55mM. Among tested metal ions and inhibitors, AI^(+++), Zn^(++), Cu^(++), fluoride, metavanadate and molybdate ions inhibited the enzyme activity drastically.

파의 Acid Phosphatase의 특성

김기남(Gi-Nahm Kim),김석지(Suk-ji Kim),김석환(Seok-Hwan Kim),박인식(Inshik Park) 한국식품과학회 1996 한국식품과학회지 Vol.28 No.4

새로운 혈전용해 효소의 생성 및 특성 : 청국장에서 분리한 Bacillus sp. KP - 6408로부터 효소 생성의 최적조건

길지은(Ji-Oeun Kil),김기남(Gi-Nahm Kim),박인식(Inshik Park) 한국식품영양과학회 1998 한국식품영양과학회지 Vol.27 No.1

청국장에서 혈전을 용해시키는 혈전용해 효소를 세포외로 분비하는 미생물을 분리하였으며, 분리한 균을 형태학적, 생화학적인 분류를 수행하여 Bacillus sp.로 추정하고, Bacillus sp. KP-6408로 명명하였다. 그리고 분리한 Bacillus sp. KP-6408을 이용하여 액체배지에서 배양 및 청국장으로 발효시켰을 경우에 최대 효소의 생성조건을 조사하였다. 선발된 균은 액체배지에서 yeast extract를 질소원으로 glucose를 탄소원으로 하였을 경우에 최대 효소생성을 나타내었다. 액체배지를 이용한 효소생성은 사용한 배지의 pH가 8.0, 배양온도는 40℃가 최적이였으며, 대두를 이용한 청국장 발효에서는 35℃에서, 배양 후 24시간에 효소생성이 최대값을 나타내었다. 청국장 발효에서는 대두만을 사용하였을 경우에 효소생성이 높았으며, 곡류의 첨가는 효소의 생성을 억제하였으나, 소금의 첨가는 효소생성에 별 영향이 없었다. A bacterium, KP-6408, capable of hydrolyzing fibrin was isolated from Chungkook-jang, which was possibly identified as a strain of Bacillus sp. The effects of culture condition and medium composition on the enzyme production were investigated. Among nitrogen sources tested, yeast extract was the most effective for the enzyme production, and the level of the concentration for the optimal enzyme production was 0.2%(w/v). For carbon sources, glucose was the best for the enzyme production with the level of 2.0%(w/v). The enzyme was maximally produced by cultivating the organism at the liquid medium of the initial pH 8.0 and temperature of 40℃. In Chungkook-jang fermentation, the enzyme was maximally produced when incubated at 35℃ for 24 hrs using soybean as a solid medium. The addition of various rice starch to the soybean in Chungkook-jang fermentation lowered the enzyme production.

연구소원 연구논문초록 ( 재록 , 1998 년 ~ 1999 년 ) : 새로운 혈전용해 효소의 생성 및 특성 : 청국장에서 분리한 Bacillus sp. KP - 6408 로부터 효소 생성의 최적조건

길지은(Ji Oeun Kil),김기남(Gi Nahm Kim),박인식(In Shik Park) 영남대학교 장류연구소 2000 영남대학교 장류연구소 연구업적집 Vol.2 No.-

오이 추출물에 존재하는 Superoxide Dismutase의 열안정성

김은애(Eun-Ae Kim),김기남(Gi-Nahm Kim),길지은(Ji-Eun Kil),이민경(Min-Kyung Lee),김석환(Suk-Hwan Kim),서정식(Chung-Sik Suh),박인식(Inshik Park) 한국식품영양과학회 1999 한국식품영양과학회지 Vol.27 No.6

오이속의 조효소액에 존재하는 Superoxide dismutase(SOD)활성의 pH 안정성은 pH 8.0에서 가장 안정하였고 pH5.0~9.0 사이의 범위에서는 비교적 안정하였다. 최적 온도는 25℃였고 열 안정성은 60℃까지는 안정하였다. 100℃에서 5분간 보관하였을 경우에는 12%만이 남아있었다. 오이에 존재하는 SOD 활성이 섭취 후에도 안정한가를 확인하기 위한 실험에서는 위속의 pH와 동일하도록 오이속의 조효소액의 pH를 2.0으로 변형시킨 후 36.7℃에서 3시간 동안 보관 후에 잔존활성이 10%였고, 장내의 환경인 pH 7.0으로 바꾸어 6시간 동안 둔 후 잔존하는 SOD의 활성은 25%로 활성이 증가되었다. 다양한 열처리 후에 잔존하는 오이의 SOD활성은 오이속은 데치기에서(끓는 물에서 2분) 25%, 껍질은 찌는 동안에(3분) 53%, 그리고 속과 껍질로 분리하지 않은 오이는 데치기에서 27%의 활성잔존률을 보였다. 4℃에서는 20일간 보관한 후에 오이속의 조효소액은 81%활성이 있었고, 30℃에서는 17%의 활성이 남아 있었다. 투석한 결과 SOD의 활성은 변화가 없었으므로 오이속에 존재하는 SOD는 적어도 분자량이 12,000 이상의 물질로 추정된다. The superoxide dismutase(SOD) in peeled pericarp of cucumber was most stable at pH 8.0 and relatively stabe between pH 5.0 and 9.0. The enzyme was stable up to 60℃ and retained 12% by heat treatment at 100℃ for 5 min. At pH 2.0, the peeled pericarp enzyme activity was decreased to 10% by incubation for 3 hrs. However, the enzyme activity was increased above 25% after incubating the enzyme at pH 7.0 for 6 hrs. Retention of SOD activity in cucumber by various heating methods was also measured. The residual SOD activities of peeled pericarp and whole cucumber was estimated to be 25% and 27% after blanching (2 min), respectively. The skin enzyme retained 53% of its activity after steaming (3 min). When the peeled peri carp enzyme was incubated at 4℃ for 20 days, the enzyme activity remained about 81%. However, when the enzyme incubated at 30℃ for 20 days, the peeled pericarp enzyme activity decreased to 17% of its original activity. The enzyme activity of peeled pericarp cucumber was not changed after exhaustive dialysis for 3 days, which indicated that the SOD activity in cucumber seems to have molecular weight above 12,000.

한국산 무우 Peroxidase의 열변성 및 재활성화에 미치는 요인

이경아(Kyung-Ah Lee),홍정민(Jung-Min Hong),김기남(Gi-Nahm Kim),박인식(Inshik Park) 한국식품영양과학회 1990 한국식품영양과학회지 Vol.19 No.4

한국산 무우(Rhapanus sativus) peroxidase의 열안정성에 미치는 요인 및 열처리에 의해 불활성화된 peroxidase의 재활성화에 미치는 요인들을 검토하였다. 효소는 60℃이하의 열처리에는 안정하였으나, 80℃에서는 10분 후에 완전히 불활성화하였다. 효소의 불활성화에 미치는 PH의 효과 PH 6.0에서는 매우 안정하였으나, PH 4.0이하 및 PH 8.0이상에서는 매우 불안정하였다. 효소의 열안정성은 당, 염 및 단백질의 첨가에 의하여 증가하였다. 효소의 재활성화는 PH 9.0에서 재활성화율이 가장 높았으며, 그리고 열에 의한 불활성화와 다르게 첨가한 당, 염 및 단백질에 의해 거의 영향을 받지 않았다. 열에 의해 불활성화된 효소는 환원제인 dithiothreitol의 첨가에 의하여 재활성화가 억제되었다. Factors affecting thermal inactivation and reactivation of korean radish peroxidase were investigated. The enzyme was stable below 60℃, but it was completely inactivated by heat treatment at 80℃ for 10 min. The enzyme was stable at pH 6.0, but it was unstable below pH 4.0 and above pH 8.0. The thermostablity of the enzyme was increased by addition of glucose, sodium chloride and albumin. The inactivated enzyme by heat treatment was reactivated at room temperature. The optimal pH for reactivation of the enzyme was pH of 9.0. The reactivation rate of the enzyme was not affected by addition of glucose, sodium chloride and albumin. The reactivation was completely inhibited by addition of sulfhydryl reagent such as dithiothreitol.

효소 , 대사산물 멸치 어간장으로부터 분리한 Bacillus amyloliquefaciens HTP-8 이 생산하는 단백질 분해효소의 특성

임형택(Hyung Taek Lim),정순경(Sun Kyung Chung),김기남(Gi Nahm Kim),하정욱(Jung Uk Ha),백현동(Hyun Dong Paik) 한국미생물생명공학회 2002 한국미생물·생명공학회지 Vol.30 No.1

N/A

파의 Acid Phosphatase의 특성

김석환,김석지,김기남,박인식 東亞大學校附設遺傳工學硏究所 1997 遺傳工學硏究 Vol.- No.4

파로부터 acid phosphatase를 Sepharcyl S-200 gel filtration과 CM-Sepharose CL-6B ion exchange chromatography 를 이용하여 부분정제하였다. p-Ni-trophenyl phosphate를 기질로 사용했을 경우에 최적pH는 5.5, 최적온도는 60℃였다. 효소의 활성화 에너지는 4.86kcal/mole이었다. 효소는 pH6.0에서 가장 안정하였으며, 50℃이하에서 대체로 안정하였다. 효소는 p-nitrophenyl phosphate를 기질로 가장 잘 이용하였으며, 5'-IMP와 5'-GMP는 기질로 거의 이용하지 못하였다. 효소는 p-nitrophenyl phosphate를 기질로 했을 경우에 ??값이 0.87mM이었다. Cr+++, Zn++, Cu++ 이온은 효소의 활성을 저해하였으며, 또한 molybdate와 metavandate 이온이 효소의 활성을 저해하였다. 그리고, NaCl의 농도가 높을수록 효소의 활성을 저해하였다. Acid phosphatase (EC 3.1.3.2) from welsh onion was partially purified by Sephacryl S-200 gel filtration and CM-Sepharose CL-6B ion exchange chromatography. The optimum pH and temperature of acid phosphatase from green onion were pH 5.5 and 60℃, respectively. The enzyme was the most stable at pH 6.0 and unstable above pH 9.0. The activation energy of the enzyme was determined to be 4.86 kcaL/mole. The enzyme utilized p-nitrophenyl phosphate most as a best substrate among tested possible substrates, while 5'-GMP and 5'-IMP were poor substrates for the enzyme. ?? of the enzyme with p-nitrophenyl phosphate as a substrate was identified as 0.87 mM. Among metal ions and inhibitors tested, Cr+++, Zn++, Cu++, molybdate and metavanadate ions inhibited the enzyme reaction drastically.

Characterization of Acidic Nucleotidase from Aspergillus niger

Kim, Gi Nahm,Park, In Shik 한국산업미생물학회 1992 한국미생물·생명공학회지 Vol.20 No.1

Aspergillus niger로부터 acidic nucleotidase를 Sepharose CL-6B gel 여과와 DEAE-Sephacel 이온교환수지를 이용하여 부분정제하였다. 5'-AMP와 3'-AMP를 기질로 사용했을 경우에 효소의 최적 pH는 4.5, 그리고 최적온도는 55℃였다. 그러나, p-nitro-phenyl phosphate를 기질로 사용했을 경우에는 최적 pH는 변화가 없었으나, 최적온도는 70℃였다. 효소의 활성화에너지는 3'-AMP, 5'-AMP 그리고 p-nitrophenyl phosphate를 기질로 사용했을 경우에 각각 4.76kcal/mole, 6.95kcal/mole 그리고 11.82kcal/mole였다. 본 효소는 산성 pH에서 안정하였다. 효소의 활성은 nucleotide, nucleoside 및 무기 인산을 첨가하였을 경우에 변화가 거의 없었다. Ferric, aluminium, vanadate 그리고 molybdate 이온은 효소의 활성을 저해하였다. 효소는 3'-AMP, 5'-AMP 및 p-nitrophenyl phosphate에 대해서 K_m값이 각각 1.39mM, 1.5mM 및 5.77mM였다. 본 효소의 substrate efficiency(V_max/K_m)는 3'-AMP가 가장 높았다. Acidic nucleotidase from Aspergillus niger has been partially purified by Sepharose CL-6B gel filtration and DEAE-Sephacel ion exchange chromatography. The optimum pH and temperature for the enzyme reaction with 5'-AMP or 3'-AMP as a substrate were 4.5 and 55℃, respectively. However, the optimum temperature became 70℃ when p-nitrophenyl phosphate was used as a substrate. The enzyme was stable at acidic pH. The enzyme activity was not affected by addition of various nucleotides, nucleosides and inorganic phosphates. Ferric, aluminium, vanadate and molybdate ions inhibited the enzyme activity dramatically. In kinetic studies, K_m values for 3'-AMP, 5'-AMP and p-nitrophenyl phosphate were 1.39mM, 1.5mM and 5.77mM, respectively. The substrate efficiency (V_max/K_m) shows 3'-AMP is the prefered substrate for the enzyme among tested substrates.