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또래협력학습 과정에 의한 유추문제수행 향상 아동의 대화내용 분석
박희숙 한국방과후아동지도학회 2009 아동중심실천연구 Vol.6 No.2
본 연구는 김민화․박희숙․최경숙(2002)의 연구에서, 또래 협력과정을 통해 유추 문제 해결의 수준을 상승시킬 수 있었던 아동들을 대상으로 그들의 또래 협력 시 보였던 대화들을 분석하여, 어떠한 대화의 내용들이 또래 협력 유추 문제 해결에 도움이 되었는지 알아보고자 하였다. 이는 유추 문제 해결 뿐 아니라, 또래 협력 학습이라는 학습과정의 성공요소로서 어떠한 언어 상호작용이 필요한 지 알아보는 데 본 연구의 의의를 두고자 한다. 그 결과, 유추문제 해결 상승 결과를 상, 중, 하 수준으로 분류했을 때 전반적으로 공유의 기능이 중요한 작용을 한 것으로 보였다. 이것은 일단 협력 활동에 있어 서로의 의미를 교류하는 작업이 필수가 된다는 것을 보여준다. 특히, 사전 유추 문제해결 단계에서 상수준과 중수준 유추 문제 해결 수준을 받은 아동들이 사후 문제해결 수준에서 모두 상수준으로 유지되거나 증진된 아동들의 경우, 이들은 협력 과정동안 관리 기능의 대화 내용이 두드러지게 나타났다. 관리의 기능은 공유하는 내용을 통제하고 정교화 하는 기능으로, 이러한 내용의 대화 과정이 유추문제 해결을 증진시키는 데 중요한 기능을 할 수 있었던 것으로 보였다. 이러한 결과는 협력 과정에서 서로의 의미를 공유하고 더 나아가 협력하는 동료들과의 상호작용에서 상위-인지적 기술을 발휘할 수 있도록 할 때 문제해결에 도움을 줄 수 있다는 것을 말해준다고 생각되어진다.
박희숙,Park, Hui-Suk 환경보전협회 2007 환경정보 Vol.29 No.371
화가이자 시인. 8회에 걸친 개인전을 열었고 "그림은 욕망을 숨기지 않는다"의 저자. 미술학도를 가르친 대학 강사에, 다수의 그룹전과 공모전에서 입상한 바 있다. 화가이자 시인인 그가 보는 환경은 "타인을 위한 배려"라고 한다. 환경과 자연을 사랑하는 박희숙 화가가 들려주는 문화이야기를 소개한다.
소의 간조직내 δ-Aminolevulinate Dehydratase의 항원성
박희숙,정규철 중앙대학교 의과대학 의과학연구소 1983 中央醫大誌 Vol.8 No.3
In order to investigate the antigenic nature of the bovine hepatic δ-aminolevulinate dehydratase (EC 4.2.1.24), the enzyme was purified in its enzyme activity 620 times as potent as the crude enzyme by affinity chromatographic method of Anderson and Desnick(1979). Rabbit antiserum against the purified enzyme was prepared by method of Alexander and kenny(1977). Antigenicity of the enzyme preparation obtained at each purification step was determined by method of Ouchterlony double-gel diffusion, rocket immunoelctrophoresis, and two dimensional immunoelectrophoresis. It was confirmed that there were three antigenic fractions a, b, and c and four non-antigenic fractions d, e, f, and g in the supernatant of bovine liver homogenate. Out of three antigenic fractions, fractions b and c were eliminated by DEAE-cellulose column chromatography, suggesting that these two protein fractions were not enzymatically active even though their antigenicities were identical. Fraction a which was carried over to the final stage of purification through octyl-Sepharose CL-4B, phenyl-Sepharose CL-4B chromatography an Sephadex G-200 gel filtration was considered to be enzymatically active protein fraction. It seemed that the fraction which was consisted of 8 subunits (octamer) was in a state equilibrium with tetramers into which octamers were divided by second Sephadex G-200 gel filtration, their antigenicity being identical. Out of four non-antigenic fractions, fraction d was found until the last step of purification, not being eliminated by second Sephadex G-200 gel filtration.