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증기확산법에 의한 단백질 결정화에 미치는 Reservicr 용액의 영향
이정희,정용제 한국결정학회 1994 韓國結晶學會誌 Vol.5 No.1
Hen egg white Iysozyme과 equine serum albumin을 모델 단백질로 하여 'heterogeneous' vapor diffusion실험을 수행하였다. 즉, droplet과 reseroir용액에 각각 다른 침전제를 사용하여 vapor diffusion에 의하여 평형에 이르도록 하였다. 실험 결과는 NSI 혹은 ammonium sulfate 대신 polyethylene glycol이 reservoir 용액에 포함되므로써 droplet과 reservoir 용액 사이의 평형 속도가 감소되는 것을 보여 주었다. Heterogeneous vapor diffusion 법을 통하여 reservoir용액에 포함된 이온성 염과 비이온성 침전제의 양을 적절히 조절하여 평형속도를 조절할 수 있음을 보였다. 'Heterogeneous' vapor diffusion experiments were carried out using hen egg white Iysozyme and equine serum albumin as model proteins: droplets were equilibrated against reservoir solutiorls containing an alternative precipitant which is different from results showed that the use of polyethylene glycol as an alternative precipitant instead of NaCl or ammonium sulfate reduces equilibration rate between droplet and reservoir solution. By using the heterogeneous vapor diffusion techniqlue it is possible to control the equilibration rate by adjusting the relative amounts of ionic salts and nonionic yecipitants in reservoir solutions.
MCL 알고리즘을 이용한 단백질 표면의 바인딩 영역 분석 기법
정광수,유기진,정용제,류근호,Jung, Kwang-Su,Yu, Ki-Jin,Chung, Yong-Je,Ryu, Keun-Ho 한국정보처리학회 2007 정보처리학회논문지D Vol.14 No.7
단백질은 다른 물질과의 결합하여 기능을 수행하기 때문에 활성 사이트가 유사한 단백질은 유사한 기능을 가진다. 따라서 단백질의 바인딩 영역을 식별함으로써 단백질의 기능을 추론할 수 있다. 이 논문은 MCL (Markov Cluster) 알고리즘을 이용하여 단백질의 바인딩 영역을 추출하는 새로운 방법을 제시한다. 이를 위하여 단백질의 표면 잔기 거리를 나타내는 distance matrix를 생성하고, 여기에 MCL 프로세스를 적용한다. 제시한 방법을 평가하기 위해 Catalytic Site Atlas (CSA) 데이터를 사용하였다. CSA 데이터 (94개의 단일 체인 단백질)를 이용한 실험 결과, 알고리즘은 91개 단백질의 활성 사이트 주변의 바인딩 영역을 검출하였다. 이 논문은 단백질 활성 사이트를 분석하기 위한 새로운 기하학적 특징을 제시하였고, 활성 사이트와 관련이 없는 잔기를 제거함으로써 단백질 표면의 분석의 시간을 줄일 수 있는 장점이 있다. Proteins combine with other materials to achieve their function and have similar function if their active sites are similar. Thus we can infer the function of protein by identifying the binding area of proteins. This paper suggests the novel method to select binding area of protein using MCL (Markov Cluster) algorithm. We construct the distance matrix from surface residues distance on protein. Then this distance matrix is transformed to connectivity matrix for applying MCL process. We adopted Catalytic Site Atlas (CSA) data to evaluate the proposed method. In the experimental result using CSA data (94 selected single chain proteins), our algorithm detects the 91 (97%) binding area near by active site of each protein. We introduced a new geometrical features and this mainly contributes to reduce the time to analyze the protein by selecting the residues near by active site.
FloucinoloneAcetonide의 결정 및 분자구조
정종순,조성일,정용제,Jeong, Jong-Sun,Jo, Seong-Il,Jeong, Yong-Je 한국결정학회 1992 韓國結晶學會誌 Vol.3 No.1
플루오로시노론 아세토나이드, C24H30F2O6, 삼사 정계, 공간군 R3(육방정계 단위세포), a=b=17. 896 A., c: 18365 ,3,, V=5094.3 A',2:9 A(MoK a) =0.7107 k, D-: 1.31 g/cm", D.: 1.328 g/cm", T=298 K,1101 개의 독립된 회절반점에 대한 최종신뢰도값 R=0.050. 분자구조는 관련된 코티코 스테로이드 화합물의 구조와 일치한다. 3회 회전 대칭 관계에 있는 세개의 분자가 수소결합에 의해 서로 연결되어, c-축에수직한 층을 형성한다. 6, 9-Difluoro-11, 21-dihydroxyl-16, 17-[(1methylehtylidene)bis(oxy)]-pregna-1, 4-diene-3, 20-dione (fluorocinolone acetonide) , C24H3OF106, trigonal, R3 (defined as a hexagonal lattice), a =b = 17.896 k, c: 18.365 k, V=5094.3 A', Z=9, 1 (MoK a) =0.7107 A, D=1.31 g/cm3, D.: 1.328 g/cm3 T=298 K, final R=0.050 for 1101 unique observed reflections. The molecule has conformational features in common with other corticosteroids. Three molecules related by 3-fold symmetry are involved in hydrogen bonding, forming a layer of molecules perpendicular to the c-axis.