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서정헌,조영희,Suh, Jung-Hun,Cho, Young-Hee 생화학분자생물학회 1990 한국생화학회지 Vol.23 No.2
키모트립신의 촉매 작용하에 진행되는 메틸 트란스-신나메이트의 에스테르 가수분해 반응의 속도를 $25^{\circ}C$, pH 6.10 혹은 pH 7.85에서 첨가된 메탄올 존재 하에서 정류상태 조건하 혹은 비정류상태 조건하에서 측정하였다. pH 6.10에서 비정류상태 조건하에서 측정한 흡광도 변화로부터 중간체가 축적되었다가 파괴되는 것을 관찰할 수 있었지만, pH 7.85에서 측정한 흡광도는 단순한 유사 일차속도 행동만을 보였다. 속도자료를 비정류상태 속도방정식을 사용하여 분석한 결과 축적되는 중간체는 부차적인 평형반응의 생성물이 아니라, 진정한 중간체로서 반응생물을 형성하는 것임을 알 수 있었다. 따라서, 비정류상태 속도론적 방법은 축적되는 중간체가 생산적인 중간체인지 여부를 판별하기 위하여 효소 반응의 메카니즘 연구에 일반적으로 사용될 수 있는 것이다. Kinetics of the chymotrypsin-catalyzed ester hydrolysis of methyl trans-cinnamate were measured under either steady-state conditions or non-steady-state conditions at $25^{\circ}C$ and pH 6.10 or pH 7.85 in the presence of added methanol. The absorbance changes observed under the non-steady-state conditions at pH 6.10 demonstrated the accumulation and breakdown of an intermediate, but those at pH 7.85 manifested simple pseudo-first-order behavior. Analysis of the kinetic data in terms of the non-steady-state kinetic equations indicated that the accumulating intermediate is the true intermediate leading to the product, instead of being a side equilibrium product. The non-steady-state kinetic method, therefore, may be generally utilized in the mechanistic study of enzymatic reactions to determine whether accumulating intermediates are productive ones or not.
서정헌,Junghun Suh,Emil Thomas Kaiser Korean Chemical Society 1978 대한화학회지 Vol.22 No.3
상온에서 카르복시펩티다제 A에 의한 에스테르 기질의 가수분해 반응을 여러가지 외부 시약의 존재하에 행하였다. 산무수물 형태의 아실-효소중간체가 외부시약에 의해 공격받는다면 아실 부분에 포획된 생성물이나 효소부분에 포획된 생성물이 형성될 것이다. 반응생성물의 분광도와 효소활성도의 변화를 조사한 결과 포획반응의 생성물은 검출되지 않았다. 또한, O-(o-hydroxyphenylacetyl)-L-${\beta}$-phenyllactate가수분해에 대한 효소 반응속도변수를 측정하였다. 이 기질의 o-히드록시기가 분자내 포획기로서 작용하여 산무수물형태의 아실-효소중간체를 공격하여 20coumaranone이 형성되었나를 조사하였으나 분자내 포획반응이 일어났다는 증거는 얻지 못하였다. 이러한 중간체 포획반응의 실패는 포획용 시약이 아실-효소 중간체의 무수산기에 접근할때 입체적 방해를 받거나 중간체의 가수분해 단계도 효소에 의해 촉매되기 때문이라고 생각된다. Carboxypeptidase A-catalyzed hydrolysis of ester substrates was carried out at room temperature in the presence of a number of external reagents. If the acyl-enzyme intermediate, an anhydride, is attacked by the external reagents, products formed by trapping at the acyl portion or at the enzyme portion of the anhydride group can be obtained. Examination of the uv/vis spectral properties of the reaction products and of changes in enzyme activity indicated that such trapping reactions did not occur. Also performed was evaluation of enzymatic rate parameters for the the hydrolysis of O-(o-hydroxyphenylacetyl)-L-${\beta}$-phenyllactate. Detection of 2-coumaranone possibly formed by attack of the o-hydroxy group as an intramolecular trapping group at the acyl-enzyme intermediate was tried, but no evidences for the intramolecular trapping reaction were obtained. Failure to trap the intermediate was discussed in terms of steric hindrance imposed on the approach of the trapping reagents to the anhydride group of the acyl-enzyme intermediate and of the fast enzymatic breakdown of the intermediate.
서정헌,박서영,곽중민,강인석 경상대학교 생산기술연구소 2002 工學硏究院論文集 Vol.2 No.-
Recently, our construction industry is using various work sections classification systems for civil engineering projects. However, because the public IDB(Integrated DataBase) for the work sections is insufficiently built, it is difficult to connect construction operation information from construction site to standard specification or standard method of measurment. Therefore, this study suggests a methodology to link the construction work sections information, such as cost, schedule, drawings and specification, with civil engineering standard method of measurement. And the methodology suggested in this study was applied to a web-based work sections information management system with IDB. An IDB modeling was designed by using DFD (Data Flow Diagram) and ERD (Entity Relationship Diagram).