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이윤석(Yun-Sok Lee),정연철(Yun-Chul Jung),김세원(Se-Won Kim),윤종휘(Jong-Hwui Yun),배석한(Suk-Han Bae),구엔풍(Phung-Hung Nguyen) 한국항해항만학회 2005 한국항해항만학회지 Vol.29 No.5
태풍이 내습하면 선박은 이를 피해 적절한 묘박지를 선정하여 묘박하게 된다. 묘박 중인 선박은 일단 태풍의 영향권에 들어가면 바람, 파도 및 해ㆍ조류에 의해 발생되는 외력과 이에 대응하여 묘와 묘쇄에 의한 파주력 및 기관 추진력에 의한 선박의 대응력이 서로 균형을 이룸으로써 주묘되지 않고 안전하게 견딜 수 있다. 본 연구에서는 묘박 중인 선박이 주묘되지 않고 견딜 수 있는 외력의 한계를 이론적으로 분석할 수 있는 방법을 제시하고, 이를 2003년 9월 태풍 매미가 내습했을 당시 진해만에 묘박했던 선박에 적용해봄으로써 그 타당성을 검토하였다. When typhoon approaches, ship normally drops her anchor at proper anchorage for sheltering. If an anchored ship is under the influence of typhoon, she am keep her position when the external force and counter force is balanced. Where, external force is induced by wind, wave and tidal currents while counter force is induced by holding power of anchor/chain and thrust force of main engine. In this study, authors presented a method to analyze theoretically the limit of external force for the ship to keep her position without being dragged and, to check the validity of the method, applied this to the ship which had been anchored in Jinhae Bay when the typhoon MAEMI passed on September 2003.
beta - Galactosidase의 고정화 및 응용에 관한 연구 - 제2보 : Aspergillus niger CAD 1의 효소 고정화 조건 및 고정화 효소의 성질
이용규(Yong-Kyu Lee),전순배(Soon-Bae Chun),최원기(Won-Ki Choi),정기철(Ki-Chul Chung),배석(Suk Bae),김관천(Kwan-Chun Kim) 한국식품영양과학회 1986 한국식품영양과학회지 Vol.15 No.4
제1보에서 보고한 Aspergillus niger CAD 1의 beta-galactosidase를 cellulose triacetate를 담체로 하여 고정화조건을 검토하였던바, 13%(v/v)의 정제된 효소와 10%(w/v)의 cellulose triacetate를 30분간, 150stroke/min으로 진탕하면서 포괄시킨 고정화 효소의 활성이 가장 좋았다. 고정화 효소의 최적온도는 45℃, 최적 pH는 4.5로서 수용성 효소의 것과 같았다. 기질로서 ONPG와 유당에 대한 Km값은 각각 8.3×10^(-3)M과 117.0×10^(-3)M, Vmax값은 각각 30.3×10^(-3)M과 5.0×10^(-3)M이었다. 본 고정화 효소는 4℃에서 90일간 저장시에 90%, 45℃에서 5회 사용후에 70%의 잔존활성을 나타냈으며 유당분해율도 좋았다. The beta-galactosidase of Aspergillus niger CAD 1 described in previous report was immobilized to cellulose triacetate. The optimal conditions for immobilization of the enzyme were<br/> obtained when 13% (v/v) of the soluble enzyme (349 unit/㎖) was entrapped in fiber prepared from 10%(w/v) cellulose triacetate in methylene chloride. The optimal temperature and pH for the activity of the immobilized enzyme were 45℃ and 4.5, respectively, which showed the same values as those of the soluble enzyme. It was found that Km of the immobilized enzyme for lacotse exhibited high value compared with that of the soluble enzyme. The immobilized enzyme showed good storage stability, reusability, and also hydrolysis of lactose when introduced into skim milk and acidic whey.
beta - Galactosidase의 고정화 및 응용에 관한 연구 - 제1보 : Aspergillus niger CAD 1의 효소생산 조건 및 효소학적 성질
이용규(Yong-Kyu Lee),전순배(Soon-Bae Chun),최원기(Won-Ki Choi),정기철(Ki-Chul Chung),배석(Suk Bae),김관천(Kwan-Chun Kim) 한국식품영양과학회 1986 한국식품영양과학회지 Vol.15 No.4
토양에서 분리한 여러가지 곰팡이류 가운데 beta-galactosidase 생성력이 가장 좋은 Aspergillus niger CAD 1을 효소 생산 균주로 선정하였다. 이 균주의 효소 생산 최적 배양조건은 밀기울에 0.5% 탈지 분유를 첨가한 배지를 30℃에서 72시간 정치배양하는 것이었다. 아세톤으로 침전시킨 조효소(crude enzyme)는 일차로 DEAE-cellulose, 2차로 Sephadex G-100 gel filtration에 의하여 1,387배로 정제되었고 이때의 수율은 6.2%이었다. 정제된 효소의 최적 온도는 45℃, 최적 pH는 4.5이었으며, 기질로서 ONPG와 유당에 대한 Km값은 각각 3.57×10^(-3)M과 83.3×10^(-3)M, Vmax값은 각각 33.0 unit/㎎ protein과 15.38 unit/㎎ protein이었다. 활성화 에너지는 9,900㎈/㏖이었으며 효소활성 및 안정제로 금속이온을 필요로 하지 않았다. 50㎖의 탈지유, 4.8% 유당 용액, 유청용액에 효소 5㎖(182 unit/㎖)를 침가하여 45℃에서 10시간 반응시켰을 때의 유당 분해율은 각각 65%, 70%, 78%를 타타내었다. A strain of Aspergillus niger CAD 1 which produces considarable amount of beta-galactosidase was selected from extracellular beta-galetaosidase producing fungi isolated from soil. Optimal conditions for the enzyme from Aspergillus niger CAD 1 were the growth in wheat bran supplemented with 0.5% skim milk powder at 30℃ for 72 hrs. The crude enzyme was purified 1.387 fold through DEAE-cellulose and Sephadex G-100 chromatography and its recovery was 6.2%. The optimal pH and temperature for the purified enzyme were pH 4.5 and 45℃, respectively. The Km and Vmax on ONPG were 3.57 × 10^(-3)M and 33.0 unit/㎎ protein, whereas those on lacose were 83.3 × 10^(-3)M and 15.33 unit/㎎ protein, respectively. The activation energy for the enzyme was 9,900 ㎈/㏖ and the enzyme had no metal ion requirement for its activity and stability. The hydrolysis of lactose in skim milk, 4.8% lactose solution and acidic whey were 65%, 70% and 78% after 10 hrs incubation at 45℃, when 182 units of the enzyme were used 50㎖ of the substrate solutions.