방어 普通肉과 血合肉 筋原纖維蛋白質의 熱安定性.I. 熱安定性比較

崔映準,卞在亨,鄭甫泳 釜山水産大學校 1984 釜山水産大學 硏究報告 Vol.24 No.2

방어 普通肉과 血合肉의 筋原纖維蛋白質의 熱安定性을 밝히기 위하여 背部 普通肉과 側部 血合肉에서 筋原纖維蛋白質을 各各 抽出하고 溫度의 變化가 筋原纖維蛋白質의 安定性에 미치는 影響을 ???-ATPase 活性度에 의하여 分析 檢討하였다. 그리고 이들 蛋白質의 變化速度와 熱力學的 狀態函數도 測定 比較하였다. 實驗結果를 要約하면 다음과 같다. 1. Trition X-100을 含有하는 溶媒로서 處理한 방어 普通肉과 血合肉의 筋原纖維蛋白質은 0.09% 1.70%의 脂質이 混入되어 있었으며, 이때의 ???-ATPase 活性은 各各 0.205∼0.225μM-Pi/min/mg-protein 및 0.231∼0.240μM-Pi/min/mg-protein 이었다. 2. ???-ATPase 活性은 普通肉과 血合肉의 筋原纖維蛋白質이 함께 溫度의 上昇과 더불어 1次 函數關係로 감소하였고, 31℃이하에서는 普通肉의 筋原纖維蛋白質이 血合肉의 筋原纖維蛋白質에 比하여 安定하였으나, 그以上의 溫度에서는 血合肉 筋原纖維蛋白質이 보다 安定하였다. 3. 25℃ 溫度條件에서의 普通肉 筋原纖維蛋白質의 活性化에너지는 5,500 cal/mole, 活性化엔탈피는 4,900cal/mole, 活性化 엔트로피는 -44.51 e.u. 자유에너지값은 18,100cal/mole 이었고, 血合肉의 筋原纖維蛋白質은 活性化에너지가 5,390 cal/mole, 活性化엔탈피가 4,800 cal/mole, 活性化엔트로피는 -44.17 e.u., 자유에너지 값은 17,900 cal/mole 이었다. 溫度의 上昇과 더불어 自由에너지값에 寄與하는 엔트로피의 影響은 증대하였다. 4. -30℃, -15℃ 및 0℃에서 貯藏하였을때의 各 筋原纖維蛋白質은 -30℃에서 가장 安定하였고 0℃와 -15℃의 順으로 安定性이 떨어졌다. This paper deals with the differences between the thermal stabilities of myofibrillar proteins of dorsal ordinary muscle and lateral dark muscle in yellowtail, Seriola quinqueradita. The myofibrillar proteins submitted to this experiment were extracted by the modified method using Triton X-100 detergent. Effects of temperature on the stabilities of the myofibrillar proteins were investigated by analysing ???-ATPase activity. The denaturation velocities and thermodynamic parameters of each of the proteins were compared. Lipid content and ???-ATPase activity of the myofibrillar protein of the ordinary muscle were found to be 0.09% and 0.205-0.225μM-Pi/min/mg-protein, respectively, while those of the dark muscle were 1.70% and 0.231-0.240μM-Pi/min/mg-protein. The relationship between the inactivation of ???-ATPase activity of the myofibrillar proteins and the increase in temperature showed a good first-order reaction. The half-life of ???-ATPase activity on the myofibrillar protein showed in general that the protein of the ordinary muscle is more stable than that of the dark muscle. Activation energy, activation enthalpy, activation entropy and free energy of the protein at 25℃ were 5,500 cal/mol, 4,900 cal/mol, -44.51 e.u. and 18,100 cal/mol, respectively for the ordinary muscle, and 5,390 cal/mol, 4,800 cal/mol, -44.17 e.u. and 17,900 cal/mol, respectively for the dark muscle. It may be concluded that an increase in temperature affects substantially to entropy of the proteins. The myofibrillar proteins of the both muscles found to be more stable at -30℃ than at 0℃ and -15℃.

天然 및 養殖産 뱀장어의 蛋白質 및 아미노酸 組成比較

崔鎭浩,林采喚,崔映準,卞大錫,金昌睦,吳成基 경희대학교 부설 식량자원개발연구소 1986 硏究論文集 Vol.7 No.-

우리나라 전역에 걸쳐서 分布하고 있는 뱀장어의 營養學的 基礎資料를 提示하기 위하여 天然産과 養殖産으로 分類하여 蛋白質의 組成, 蛋白質의 아미노산酸 組成을 比較, 分析하였다. 그리고 天然 및 養殖産 뱀장어 肉蛋白質의 組成을 엄밀히 檢討하기 위해 肉蛋白質中 比較的 많은 量을 차지하는 筋形質蛋白質과 筋原纖維蛋白質을 SDS-PAG電氣泳動 分析하여 subunit의 差를 比較하였다. 또한 사료蛋白質의 아미노酸 組成을 分析함으로서 肉蛋白質의 아미노酸 組成에 미치는 영향도 아울러 比較, 檢討하였다. 天然 및 養殖産 뱀장어의 粗蛋白質 合量은 各各 14.3%와 15.4%이었으며, 粗脂肪은 25.0%와 29.7%로서 養殖産 뱀장어의 脂肪 含量이 天然産에 比하여 높은 편이있다. 肉蛋白質을 構成하는 蛋白質 組成은 天然産의 경우 筋形質蛋白質이 30.78%, 筋原纖維蛋白質이 59.02%, 細胞內殘渣蛋白質이 9.73%, 基質蛋白質이 2.47%이었으며, 養殖産은 筋形質蛋白質이 31.81%, 筋原纖維蛋白質이 58.37%, 細胞內殘渣蛋白質이 8.16%, 基質蛋白質이 1.80%를 차지하여 天然産과 養殖産뱀장어의 肉蛋白質 組成은 비교적 유사함을 알 수 있었다. 筋形質蛋白質과 筋原纖維蛋白質 分劃의 一部에 대하여 SDS-PAG電氣泳動 分析을 실시한 結果, 天然産 뱀장어의 筋形質蛋白質은 16개의 subunit로 構成되어 있었고, 養殖産은 分子量이 36,500, 46,000, 58,500, 75,000, 170,000, 235,000에 해당하는 4개의 subunit가 더 많은 22개의 subunit로 構成되어 있었다. 한편 筋原纖維蛋白質은 天然産이 14개의 subunit이었으며, 養殖産은 分子量 45,000에 해당하는 未知의 subunit가 하나 더 많은 15개로 이루어져 있었다. 肉蛋白質의 蛾眉노산 組成은 天然産이 養殖産에 比하여 glycine含量이 다소 높은 것을 제외하고는 대체로 비슷하였으며, lysine, aspartic acid, glutamic acid, glycine이 전체아미노酸의 45% 가량을 점하고 있었다. 사료蛋白質의 아미노酸 組成은 뱀장어의 필수아미노산 要求量을 만족시킬 만큼 양호한 組成을 보여주었으며, aspartic acid와 glutamic acid를 제외하고는 魚肉의 축적단백질로서 魚肉蛋白質의 아미노 組成과 비례관계를 갖는 것으로 판단되었다. The muscles of wild and cultured eel, Anguilla japonica, were analyzed for the protein composition and amino acid profile. The differences of the subunit distribution for the sarcoplasmic and myofibrillar proteins were discussed with sodium dodecylsulfate(SDS) polyacryamide gel electrophoresis. The muscle protein in wild eel was composed 30.78% of sarcoplasmic, 59.02% of myofibrillar, 9.73% of residual intracellular and 2.47% of stroma fraction. That in cultured eel was composed of 31. 81%, 58.37%, 8.16% and 1.80%, respectively. The sarcoplasmic and myofibrillar proteins were composed of 16 and 14 subunits in wild eel, and 22 and 15 subunts in cultured eel. The sarcoplasmic protein between wild and cultured muscles showed a similar trend in the subunits, except a few subunits such as 36,500, 46,000, 58,500, 75,000, 170,000 and 235,000 daltons in cultured eel. Only the existence of 45,000 dalton subunit was the difference between wild and cultured eel in myofibrillar protein. The distribution patterns of total amino acid in muscles of wild and cultured eel were found to be very similar trend, although glycine content in wild eel was slightly higher than that in cultured one.

어육단백질의 냉동변성에 관한 연구 : Ⅲ. 동결 저장중 방어 보통육과 혈합육 근원섬유 단백질의 단백질 상호작용, 용해도 점도 및 Ca-ATPase활성의 변화 Ⅲ. Changes of Protein-Protein Interaction, Solubility, Viscosity and Ca-ATPase Activity of Myofibrillar Protein from Ordinary and Dark Muscle in Yellowtail during Frozen Storage

김정한,최영준,변재형 國立統營水産專門大學 附設 水産科學硏究所 1989 수산과학연구소보고 Vol.1 No.-

The denaturation mechanism of the protein during freezing of myofibrillar protein extracted from the ordinary and dark muscle of yellowtail (Seriola quinqueradits) were investigated by analyzing the Protein-Protein interaction, Solubility, relative viscosity and Ca-ATPase activity. The rate of protein-protein interaction and inactivation of Ca-ATPase were the first reaction against the frozen storage time. The rate of protein-protein interaction in ordinary myofibrillar protein was 1.14-2.24 times as large as that of dark one, but Ca-ATPase was conversely. A similar relation-ship between ordinary and dark myofibrillar protein was recognized in relative viscosity and solubility, but the extent of decreased relative viscosity was large than solubility. The exposure of hydrophobic residures and protein-protein interaction were significantly related with the freezing denaturation of myofibrillar protein.

동결과정 중의 어육의 열역학적 특성에 관한 연구(Ⅰ) : 열물성에 대한 냉각속도 및 수분의 영향 Effects of Cooing Rate and Qater Contents on Thermoplysical Properties in Freezing Processes

김정한,김민용,최영준 國立統營水産專門大學 附設 水産科學硏究所 1990 수산과학연구소보고 Vol.2 No.-

The thermophysical properties of fishes in freezing processes were measured on the basis of partial area kinetics theory. Differential Scanning Calorymetry was used to study the effects of cooling rate, fat and water contents on freezing point, heat of freezing and other thermodynamic characteristics. Freezing point was decreased with increassing fat contents. On increasing cooling rate or decreasing water contents, freezing point, activation energy, enthalpy, entropy were decreased. Free energy of fishes in freezing processes were found to be 18.91∼14.21kcal/mol.

방어 普通肉과 血合肉 筋原纖維蛋白質의 熱安定性.II. 糖 및 아미노酸 變性 抑制.

卞在亨,鄭甫泳,崔映準 釜山水産大學校 1984 釜山水産大學 硏究報告 Vol.24 No.2

前報(下 等, 1984)에 이어 방어 普通肉과 血合肉에서 Trition X-100 界面活性劑를 含有하는 溶媒로 洗淨하여 筋原纖維蛋白質을 抽出하고 그 加熱變性에 대한 sorbitol, sucrose 等 糖類와 Na-glutamate, L-cysteine 等 아미노酸類의 抑制效果를 濃度, 加熱時間 및 混成添加의 各 條件別로 檢討하였다. 實驗의 結果를 要約하면 : 1. 糖類中 sorbitol와 sucrose, 아미노酸中 Na-glutamate와 L-cysteine을 各各 1∼10% 範圍로 添加하여 35℃에서 60分間 加溫한 結果, 普通肉과 血合肉의 各 筋原纖維蛋白質에 대하여 L-cysteine을 除外하면 모두 濃度의 增加와 더불어 變性抑制效果도 漸次 上昇하였다. 變性抑制效果는 sorbitol>Na-glutamate>sucrose의 順으로 컸으며, 特히 普通肉 筋原纖維蛋白質에서 더욱 效果的이었다. 2. 添加劑를 10%씩 添加하여 40℃에서 加溫하였을 때 ????-ATPase 活性의 半減에 所要되는 時間은 普通肉 筋原纖維蛋白質에 있어서는 sorbitol 54分, sucrose 35分, Na-glutamate 42分이었고 血合肉 筋原纖維蛋白質에 있어서는 sorbitol 31分, sucrose 30分, Na-glutamate 34分이었다. 3. sorbitol, sucrose, Na-glutamate를 各各 5%씩 서로 混合하여 添加하고 35℃에서 時間別로 加溫했을 때는 普通肉과 血合肉 筋原纖維蛋白質이 공통적으로 한 가지만을 添加했을 때 보다 變性抑制效果가 相乘的으로 나타났으며, 血合肉에서는 더욱 效果的이었다. 4. 混合添加物의 效果를 Arrhenius式을 適用하여 溫度에 대한 蛋白質의 變性速度常數로서 比較하여 보면, sorbitol과 Na-glutamate를 混合하여 添加했을 때는 血合肉 筋原纖維蛋白質이 普通肉 筋原纖維蛋白質에 比하여 1.38倍 더 安定하였으며, sorbitol과 sucrose를 混合하여 添加했을 때는 血合肉 筋原纖維蛋白質이 普通肉 筋原纖維蛋白質에 比하여 2.28倍 더 安定하였다. In the preceding paper, the authors have described on the differences between the ordinary muscle and dak muscle in specially referred to the thermal stability of the myofibrillar proteins, and the denaturation velocity and thermodynamic parameters of the proteins were discussed. The results provided a remarkable proof that the myofibrillar protein of the ordinary muscle is more stable than the protein of the dark muscle below 31℃. In this study, protective effect of some additives such as sorbitol and sucrose in saccharides and Na-glutamate and L-cysteine in amino acids on thermal denaturation of the two myofibrillar proteins has been investigated by the mixing of the additives and the heating time. When the additives were present in the proteins in the range of 1 to 10% and the temperature was maintained at 35℃ for 60 min., the protective effect was gradually risen with an increase of the concentration except L-cysteine. The protective effects of the additives against thermal denaturation of the protein of the ordinary muscle showed that the most effective is 10% sorbitol and follows 10% Na-glutamate and 10% sucrose in order, and in case of the dark muscle, 10% Na-glutamate is the most effective, and 10% sorbitol and 10% sucrose are followed to it in order. In the both of the muscles, 10% L-cysteine showed no protective effect. As the mixed additives of sorbitol, sucrose and Na-glutamate in 5% were used for the cooperative action against the thermal denaturation, a protective effect was confirmed in the both proteins. In the effects of the mixedadditives concerned, the denaturation constants of the protein in 5% Na-glutamate to 5% sorbitol st 30℃ was ???/sec in the ordinary muscle and ????/sec in the dark muscle, whereas those in ?? in ordinary muscle and ???/sec in the dark muscle, wheraw those in 5% sucrose to 5% sorbitol were ????/sec in the ordinary muscle and ????/sec in the dark muscle. The conclusion drawn from these experiments is that the mixed additive of Na-glutamate and sorbitol strongly enhances a protective effect in the both proteins of the muscles.

산 및 알칼리 공정으로 조제한 수리미 가열 겔의 물성 특성

최영준(Yeung Joon Choi),박주동(Joo Dong Park),조영제(Young Je Cho),(Jae W. Park),김진수(Jin Soo Kim) 한국수산과학회 2002 한국수산과학회지 Vol.35 No.4

알칼리 pH에서 어육 단백질을 녹인 후 등전점 처리를 통하여 단백질을 회수하고, 중성으로 pH를 조절하여 조제한 알칼리 수리미 가열 겔의 파괴강도와 변형값은 수세 과정을 통해 조제한 기존의 수리미 가열 겔에 비하여 손색이 없는 것으로 나타났으나, 백색도 값은 수리미에 남아있는 혈색소와 육 색소로 인하여 낮게 나타났다. 산처리 수리미의 저장 modulus 값은 수분 함량이 감소함에 따라 감소하였으나, 알칼리 수리미의 경우는 증가하였다. 수리미의 최종 pH는 저장 modulus 값에 영향을 미치고 형태는 산처리와 알칼리 처리 수리미 간에 다소 차이를 보였다. Potassium bromide는 S-S 결합의 형성을 통해 가열 겔의 저장 modulus를 증가시키는 것으로 나타났다. 알칼리 처리 수리미는 파괴강도, 변형값 및 백색도에 미루어 어묵 grade의 연제품 제조를 위한 원료로는 손색이 없는 것으로 판단하였다. Rheological properties of surimi gel from white fishes by acid (add surimi) and alkali (alkali surimi) process and effect of chemicals on gelation were investigated by punch and dynamic tests. The breaking force and deformation values of heat-induced gel of acid surimi were less than their values of alkali and conventional surimi gel, and whiteness was greatly decreased. Gel point of acid surimi was decreased but it of alkali surimi was increased with increasing moisture content in the range of 80 to 85%. Storage modulus of acid surimi was the highest vaule in pH 6.8, but that of alkali surimi showed high vaule at neutral and slightly alkali pH. Propylene glycol increased storage modulus in 20∼50℃, but urea and 2-mercaptoethanol suppressed it. Potassium bromide improved storage modulus in 20∼80℃. The results suggest that alkai process is used for making surimi instead of conventional method.

사료 효율 개선을 위한 넙치 섭식촉진물질의 검색

최영준(Yeung Joon Choi),이남주(Nam Joo Lee),조영제(Young Je Cho),배승철(Sung Chul Bai) 한국수산과학회 2002 한국수산과학회지 Vol.35 No.2

우리나라 해산어 양식의 주요 대상 어종인 넙치의 섭식 촉진물질을 확인하기 위하여 몇 가지 아미노산, 핵산관련물질, 염기성물질 및 산가수분해물의 섭식촉진 효과를 수조 실험을 통해 검토하였다. Glycine, IMP, GMP 및 betaine은 다소의 섭식 촉진 효과가 인정되었으며 천연 단백질 자원의 산 가수분해물인 KH가 가장 우수한 섭식촉진 효과를 보였다. KH는 사료 중량에 대하여 1.05% (w/w)까지 섭식촉진 효과가 증가하였으나 그 이상의 농도에서는 효과가 거의 일정하였다. 산 가수분해물의 pH는 섭식촉진에 영향을 미치지 않았고, 물질의 혼합에 따른 상승효과는 KH와 glycine의 조합이 가장 우수하였다. 대조군 사료는 총 급이량의 58.2%를 섭취한 반면 섭식촉진 사료는 83.3%를 섭취하여 섭식촉진물질의 첨가는 섭식량의 증가 뿐 아니라 사료 효율의 개선에 현저히 기여하였다. 그리고 섭식촉진물질의 조합에 따른 단가 상승은 기본사료 가격의 0.05% 이내에 불과하여 경제성이 충분하며 실용화가 가능한 것으로 예상하였다. 한편 본 연구 결과의 적용을 확대하기 위해서는 장차 넙치 성어에 대한 연구도 필요할 것으로 보인다. In order to identify the feeding stimulants for flatfish, the feeding tests were conducted using some diets added the amino acids, nucleotides, betaine and TMA and acid hydrolysates to basal diet formula, respectively. The feeding stimulant activities and synergistic effects of those compounds were evaluated by a bioassay method. The KH, a kind of acid hydrolysate, possessed a remarkable feeding stimulant activity. It`s stimulant activities were increased up to the concentration of 1.05% (w/v), and were independent of pH. The formulation of KH and glycine had a most synergistic effect. The feeding rate of diet with feeding stimulation was 1.4 fold than that of diet without one. The costs for optimum formulation of feeding stimulants were cheaper than some additives in diets. It suggest that the results can practically used in preparation of diet containing feeding stimulant effects for flatfish.

가열 변성에 따른 방어 Myosin과 갈색띠 매물고둥 Paramyosin의 소수성, 용해도, SH기 및 단백질간 상호작용의 변화

최영준(Yeung-Joon Choi),변재형(Jae-Hyeung Pyeun) 한국식품과학회 1987 한국식품과학회지 Vol.19 No.2

넙치의 백화현상 규명에 관한 연구 Ⅰ. 멜라닌 색소 생성에 미치는 효소와 기질의 영향

최영준(Yeung Joon Choi),강석중(Seok-Joong Kang),조창환(Chang-Hwan Cho),명정구(Jung-Goo Myoung),김종현(Jong-Hyun Kim) 한국수산과학회 양식분과 1990 韓國養殖學會誌 Vol.3 No.2

단백질 분해효소를 이용하여 제조한 속성 멸치 액젓의 펩티드 특성

최영준(Yeung Joon Choi),김인수(In Soo Kim),조영제(Toung Je Cho),서덕훈(Duck Hoon Seo),이태기(Tae Gee Lee),박영범(Yeung Beom Park),박재윤(Jae Woon Park) 한국수산과학회 1999 한국수산과학회지 Vol.32 No.4

Hydrolytic peptides of salted and fermented anchovy sauce, and anchovy actomyosin for the development of a rapid fermentation method with conventional tastes and flavors were studied. The optimal temperatures of crude enzymes isolated from anchovy, liver and viscera of squid were 55, 40∼45 and 45∼60℃, respectively. Crude enzyme isolated from anchovy was more effective on hydrolysis of anchovy actomyosin than that from squid liver and viscera. But the crude enzyme from squid liver was less effective on NaCl than that from anchovy. Three peptides occurred in anchovy actomyosin hydrolyzed with crude enzymes from anchovy and squid liver for 30 min. Their molecular weight were determined by Superdex 200 gel chromatography as 10,800, 5,800 and 2,600 dalton. When anchovy sauce was hydrolyzed with crude enzymes of anchovy, squid liver and viscera, and Protamex duriag 70 days, ranges of their low molecular weight of hydrolyzed peptides were 300∼1,000dalton detected by Sephadex G50 and their major amino acid compositions were glutamic acid, glycine and alanine, which was related with conventional tastes. Those amino acid compositions were similar to those of anchovy sauce hydrolyzed with squid liver. In the case of Protamex treatment, hydrolyzed peptides had high levels of isoleucine and leucine, being associated with the bitter, but a low level of glutamic acid.