Histone에 관한 연구(IV) 사람의 Colostrum속의 Histone

황운용,이희성,이근배,Hwang, Woon-Yong,Lee, Hi-Sung,Lee, Keun-Bai 생화학분자생물학회 1974 한국생화학회지 Vol.7 No.1

저자들은 건강한 산모의 colostrum을 ammonium sulfate로 60% 포화시켜 단백질을 침전시키고, 이 단백질로부터 Johns의 방법에 의하여 ethanol과 acetone으로 처리하여 5개의 histone 분획을 얻었다. 이 분획을 polyacrylamide disc gel 전기영동 및 amino 산 조성의 분석을 행하여 사람의 요, 담즙 및 다른 동물조직에서 추출한 histone의 각 해당 분획들과 이화학적 성상을 비교 검토하여 다음과 같은 결과를 얻었다. 1. 1000 ml의 colostrum에서 876 mg의 총 histone을 추출하였다. 2. Colostrum에서 5개의 histone 주 분획, 즉 f1(KAP), f2a1(GRK), f2a2(LAK), f2b(KBS) 및 f3(ARE)의 상대적 백분율은 15.1%, 14.6%, 23.1%, 42.3% 및 4.9% 이다. 3. 분획 f2b(KAS) 및 f3(ARE)의 상대적 백분율은 다른 조직에 비하여 현저한 차이가 있다. 4. 각 분획의 polyacrylamide disc gel 전기영동상의 이동도는 다른 조직, 담즙 및 요의 그것과 거의 같다. 5. 각 histone 분획의 amino 산 조성은 다른 조직, 담즙 및 요의 그것과 별 차이가 없다. 이상과 같은 결과로 보아 colostrum에서 추출 분리한 histone 분획들은 다른 동물조직 및 사람의 담즙과 요의 histone과 동질성의 단백질로 생각된다. Whole histone and histone fractions from human colostrum have been studied. The protein has been precipitated from human colostrum by adding ammonium sulfate to 60% saturation and histone fractions f1(KAP), f2a1(GRK), f2a2(LAK), f2b(KAS), and f3(ARE) were prepared from the precipitated protein by the procedure of Johns. The resulting five major fractions have all been put on polyacrylamide disc gel electrophoresis and chromatographed for analysis of amino acid composition. The results obtained were as follows: 1. The yield of whole histone recovered was 876 mg per 1000 ml of human colostrum. This is very large amount as compared to the human urine and bile. 2. The relative amounts of 5 major fractions. i.e., f1(KAP), f2a1(GRK), f2a2(LAK), f2b(KAS), and f3(ARE) were 15.1%, 14.6%, 23.1%, 42.3% and 4.9%, respectively. 3. The amounts of fractions f1(KAP), f2a1(GRK) and f2a2(LAK) from colostrum were almost similar to those of corresponding fractions of other source. marked increase in the amount of f2b (KAS) and concomitant decrease in the amount of f3(ARE) from colostrum were observed. 4. The electrophoretic mobility of histone fractions gave similar but not identical patterns to those of calf thymus and liver. 5. Amino acid analysis of the individual histone fractions showed that the over-all compositions were very similar to calf thymus and liver.

n-파라핀계 탄화수소의 연소하한계 추정에 관한 연구

황운용 한국화재소방학회 2016 한국화재소방학회 학술대회 논문집 Vol.2016 No.추계

Sn - Glycerol - 3 - Phosphate Dehydrogenase 에 관한 연구 ( Ⅴ ) Affinity Chromatography 에 의한 사람 태반의 α - Glycerophosphate 탈수소 효소의 정제 및 성상에 관한 연구

황운용,이희성,이근배 ( Woon Young Hwang,Hi Sung Lee,Keun Bai Lee ) 생화학분자생물학회 1979 BMB Reports Vol.12 No.1

The distribution and some properties of α-glycerophosphate dehydrogenase of human placenta have been studied. Cytosolic NAD-linked α-glycerophosphate dehydrogenase (sn-glycerol-3-phosphate : NAD^+ 2-oxidoreductase, EC 1.1. 1. 8) activity was assayed by the method of White and Kaplan. The activity in homogenate was found to be 19. units per g wet tissue and was recovered in cytosolic fraction(specific activity: ca. 0.4). The activity of mitochondrial FAD-linked α-glycerophosphate ciehydrogenase (sn-glycerol-3-phosphate : cytochrome oxidoreductase, EC 1. 1. 99. 5) was measured by the procedure of Gonzalez-Cerozo and Dalziel. The activity in homogenate was 33 units and was recovered about 87 per cent in mitochondrial fraction(specific activity: 2. 8). Thus, the specific activity of FAD-linked enzyme in mitochondria was found to be about seven-fold greater than that of NAD-linked enzyme in cytosol. Cytosolic NAD-linked α-glycerophosphate dehydrogenase from human placenta has been purified about 655 fold by ammonium sulfate precipitation and affinity chromatography on blue dextran-Sepharose column and follower; by DEAE-cellulose column chromatography. The elution profile of NAD-linked enzyme from cytosolic fraction was found to be a single major isozyme on the DEAE-cellulose column chromatogram. The molecular weight was estimated to be 61,500 by acrylamide gel elecarophoresis in the presence of dodecyl sulfate. The optimal pH was 9.5. Optimal temperature was 55, at this point, incubation for 10 min produced about 50 per cent inhibition of the enzyme activity. Data with prolonged heating suggested that the enzyme is relatively stable to thermal inactivation. p-Chloromercuribenzoate at a concentration of 10 μM produced a 25 per cent inhibition of the enzyme and the increase in the concentration exhibited a gradual inhibition. Na^+ of 1.0μM concentration also exhibited about 25 per cent inhibition. The same concentration of K+ showed more strong inhibition and the enzyme retained only 25 per cent of original activity. Ca^(++) inhibited the enzyme to a slightly lesser extent. In contrast, the same concentration of Mg^(++) stimulated about 40 per cent of the enzyme activity. However, the greater concentration showed inhibitory effect.

쓰레기 불법 소각의 위험성에 대한 분석

황운용 한국화재소방학회 2016 한국화재소방학회 학술대회 논문집 Vol.2016 No.추계

도심지 내 가스충전소 폭발사고에 의한 피해 영향에 대한 연구: 복사열을 중심으로

황운용 한국방재학회 2020 한국방재학회논문집 Vol.20 No.4

A common accident that can occur at a gas station is a gas explosion. Assuming that a boiling liquid expanded vapor explosion (BLEVE) occurred at a gas station, a total of 117 scenarios were considered at ambient temperatures of -5.9, 20, and 34.8 °C; relative humidities of 58%, 69%, and 84%; and fill rates of 30 to 90% by changing the storage tank volume by 5%. The scenario was compared and analyzed using the ALOHA BLEVE-Fireball Model. The damage prediction involves the formation of a fire ball by BLEVE that emits radiant heat, which can affect the human body. Human damages were classified as second degree burn, pain, and no pain. The damage evaluation confirmed that pain could be felt over a 987 m radius in the worst conditions. In addition, the second-degree burn and pain areas were significantly affected by the exposure time. 가스충전소에서 발생 가능한 사고는 가스폭발이다. 가스충전소에서 Boiling Liquid Expanded Vapor Explosion (BLEVE)가발생되는 것으로 보고 도심지 내 가스충전소에 대해 주위 기온을 -5.9℃, 20℃, 34.8℃의 3가지 경우와 상대습도 58%, 69%, 84%의 3가지 경우 그리고 가스충전소 내 저장탱크의 충전비를 5%씩 변화시켜 30 ~ 90%의 비율을 시나리오로 하여 총117개의 시나리오를 작성하였다. 작성된 시나리오는 ALOHA BLEVE-Fireball Model을 통해 결과를 비교 분석하였다. 피해의산정은 BLEVE에 의한 파이어 볼이 형성되어 주위에 복사열을 방출함으로서 인체에 피해를 미치는 결과로 해석하였으며인체의 피해의 분류는 2도 화상 영역, 통증영역, 통증을 느낄 수 있는 영역으로 분류하였다. 피해 평가결과 최악의 조건에서반경 987 m 까지 통증을 느낄 수 있는 것으로 확인되었으며, 2도 화상영역과 통증영역의 경우 노출시간에 많은 영향을받는 것으로 확인되었다.

Xylene 혼합물질의 연소하한계와 화학양론비의 상관관계에 관한 연구

황운용,이수경 한국화재소방학회 2018 한국화재소방학회 학술대회 논문집 Vol.2018 No.추계

관계상에서 본 고려태조의 측근세력

황운용 부산경남사학회 1977 역사와 경계 Vol.2 No.-

조선(朝鮮) 성종대(成宗代)와 고려(高麗) 성종대(成宗代)의 비교(比較)(1)

황운용 東亞大學校附設 石堂傳統文化硏究院 1984 石堂論叢 Vol.9 No.-

고려 벌족고

황운용 부산경남사학회 1977 역사와 경계 Vol.1 No.-

Sn-Glycerol-3-Phosphate Dehydrogenase에 관한 연구 [V] Affinity Chromatography에 의한 사람 태반의 $\alpha$-glycerophosphate 탈수소 효소의 정제 및 성상에 관한 연구

황운용,이희성,이근배,Hwang, Woon-Young,Lee, Hi-Sung,Lee, Keun-Bai 생화학분자생물학회 1979 한국생화학회지 Vol.12 No.1

사람 태반조직에서 세포질에 있는 NAD 의존성 $\alpha$-Glycerophosphate 탈수소 효소(sn-glycerol-3-phosphate: $NAD_+$ 2-oxidoreductase EC 1.1.1.8)의 분포를 관찰하였으며 이 효소를 정제하였다. 또 mitochondria에 있는 FAD 의존성 $\alpha$-Glycerophosphate 탄수소 효소(sn-glycerol-3-phosphate: cytochrome oxidoreductase, EC 1.1.99.5)의 분포를 관찰하였다. 세포질의 NAD 의존성 효소의 활성도는 White and Kaplan 법으로 mitochondria에 있는 FAD 의존성 효소의 활성도는 Dawson and Thorne의 방법으로 각각 측정하였다. 사람 태반조직 1g당 NAD 의존성 효소의 활성도는 homogenate에서 14 unit이며 세포질에서는 13.3 unit로 세포질분획에 95%가 함유되어 있다. FAD 의존성 효소의 활성도는 homogenate에 약 33 unit이 며 mitochondria 분획에는 약 29 unit로 mitochondria 분획에서 약 87%가 회수되었으며 세포질에는 전혀 효소의 활성이 없었다. NAD 의존성 및 FAD 의존성 $\alpha$-glycerophosphate 탈수소효소의 비활성도는 각각 0.41 및 2.83으로 FAD 의존성 효소가 NAD 의존성 효소보다 비활성도가 약 7배 높았다. 세포질에 있는 NAD 의존성 이 효소를 ammonium sulfate에 의한 침전, blue dextran-Sepharose column chromatography 및 DEAE-cellulose column chromatography 등으로 655배 정제하였으며 polyacrylamide gel 전기영동으로 측정한 분자량은 61,500이다. 정제된 이 효소는 DEAE-cellulose column chromatogram상에 단일 peak의 효소활성을 나타낸 점으로 보아 single major isozyme으로 되어 있는 것 같다. 정제된 이 효소의 반응 최적 온도는 $55^{\circ}C$이며 반응 최적 pH는 9.5이다. NAD 의존성 이 효소의 $\alpha$-glycerophosphate 및 $NAD_+$에 대한 Km 값은 각각 3.6mM 및 0.38mM이다. 이 효소를 $55^{\circ}C$에서 10분간 처리하였을 때 효소 활성이 약 50%가 감소하였다. 이 효소는 비교적 열에 대하여 안정한 것 같다. $K^+$은 낮은 농도인 $1.0{\times}10^{-6}M$에서 NAD 의존성 효소의 활성을 약 75% 억제하였다. 그러나 $Na^+$은 $1.0{\times}10^{-6}M$에서 효소의 활성이 약 25% 억제되었으며 농도의 증가에 따라 점차적으로 더 억제되었다. $Ca^{++}$의 경우 $1.0{\times}10^{-6}M$ 농도에서 효소활성이 약 72% 억제되었으나 농도의 증가에 따라 억제현상이 감소됨을 알 수 있었다. $Mg^{++}$ 경우 $1.0{\times}10^{-6}M$에서는 효율활성이 약 43% 촉진되었으며 농도의 증가에 따라 효율활성이 억제되었다. p-Chloromercuribenzoate는 $1.0{\times}10^{-6}M$ 농도에서 정제된 NAD 의존성 효소의 활성을 약 25% 억제하였으며 농도의 증가에 따라 억제현상도 증가되어 $1.0{\times}10^{-2}M$에서는 약 88%가 억제되었다. The distribution and some properties of $\alpha$-glycerophosphate dehydrogenase of human placenta have been studied. Cytosolic NAD-linked $\alpha$-glycerophosphat dehydrogenase (sn-glycerol-3-phosphate : $NAD^+$ 2-oxidoreductase, EC 1.1.1.8) activity was assayed by the method of White and Kaplan. The activity in homogenate was found to be 19. units per g wet tissue and was recovered in cytosolic fraction(specific activity: ca. 0.4). The activity of mitochondrial FAD-linked $\alpha$-Glycerophosphate dehydrogenase (sn-glycerol-3-phosphate : cytochrome oxidoreductase, EC 1.1.99.5) was measured by the procedure of Gonzalez-Cerozo and Dalziel. The activity in homogenate was 33 units and was recovered about 87 per cent in mitochondrial fraction(specific activity: 2.8). Thus, the specific activity of FAD-linked enzyme in mitochondria was found to be about seven-fold greater than that of NAD-linked enzyme in cytosol. Cytosolic NAD-linked $\alpha$-glycerophosphate dehydrogenase from human placenta has been purified about 655 fold by ammonium sulfate precipitation and affinity chromatography on blue dextran-Sepharose column and followed by DEAE-cellulose column chromatography. The elution profile of NAD-linked enzyme from cytosolic fraction was found to be a single major isozyme on the DEAE-cellulose column chromatogram. The molecular weight was estimated to be 61,500 by acrylamide gel elecarophoresis in the presence of dodecyl sulfate. The optimal pH was 9.5. Optimal temperature was 55, at this point, incubation for 10 min produced about 50 per cent inhibition of the enzyme activity. Data with prolonged heating suggested that the enzyme is relatively stable to thermal inactivation. p-Chloromercuribenzoate at a concentration of $10\;{\mu}M$ produced a 25 per cent inhibition of the enzyme and the increase in the concentration exhibited a gradual inhibition. $Na^+$ of $1.0{\mu}M$ concentration also exhibited about 25 per cent inhibition. The same concentration of $K^+$ showed more strong inhibition and the enzyme retained only 25 per cent of original activity. $Ca^{++}$ inhibited the enzyme to a slightly lesser extent. In contrast, the same concentration of $Mg^{++}$ stimulated about 40 per cent of the enzyme activity. However, the greater concentration showed inhibitory effect.