http://chineseinput.net/에서 pinyin(병음)방식으로 중국어를 변환할 수 있습니다.
변환된 중국어를 복사하여 사용하시면 됩니다.
- 中文 을 입력하시려면 zhongwen을 입력하시고 space를누르시면됩니다.
- 北京 을 입력하시려면 beijing을 입력하시고 space를 누르시면 됩니다.
RISS 인기검색어
- 검색키워드
- 저자 : 고중환(Jung Hwan Ko) (검색결과 5 건)
- 무료
- 기관 내 무료
- 유료
-
Purification of Glucose Oxidase by Affinity Chromatography and Its Characterization
고중환,변시명,Ko Jung Hwan,Byun Si Myung Korean Chemical Society 1979 대한화학회지 Vol.23 No.3
토양중에서 분리한 Penicillium속이 생산하는 글루코오스 옥시타아제를 친화성 크로마토그래피에 의해 정제하고, 이 효소의 특성을 알아보았다. D-Gluconyl-${\omega}$-aminohexyl Sepharose컬럼을 사용하여 친화성 크로마토그래피를 행한 결과 14.6배 정제되었고 수율은 79%였으나 카탈라아제가 소량 함유되어 있어서 Sepharose 6B 겔 여과를 행하여 이를 제거하였다. 이 결과 27.2배 정제되고 수율이 74.1%인 정제효소를 얻었으며 7% polyacrylamide 겔 전기영동 결과 단일대를 보여주었고 비활성도는 단백질 mg당 90.83U였다. 정제된 효소의 흡광스펙트럼과 기질에 대한 특이성을 조사하였으며 최적 pH는 5.6∼6.0, 최적온도는 $40^{\circ}C$, D-글루코오스에 대한 $K_m$값은 $8.5{\times}10^{-3}M$, 활성화에너지는 3.43 kcal/mole이었다. A purification technique of glucose oxidase was developed. Using the gluconyl-${\omega}$-aminohexyl Sepharose affinity chromatography, it was partially purified 14.6 folds with 79.7% yield. With the combination of the affinity chromatography and Sepharose 6B gel filtration, the enzyme was purified 27.2 folds from the broth with 74.1% yield. The final purified preparation showed 90.83 U of glucose oxidase activity per mg of protein and a single band by 7% polyacrylamide gel electrophoresis. The absorption spectrum and substrate specificity of the enzyme were studied and the fianal preparation showed the optimal pH between 5.6 and 6.0, the optimal temperature at $40^{\circ}C$, $8.5{\times}10^{-3}M$ of $K_m$ for D-glucose, and 3.43 kcal/mole of the activation energy.
-
-
-
Nocardia orientalis 변이주에 의한 고농도 혼합당을 이용한 반코마이신 생산
김창호,고영환,고중환 한국미생물생명공학회 ( 구 한국산업미생물학회 ) 1996 한국미생물·생명공학회지 Vol.24 No.4
반코마이신 생성에 미치는 탄소원의 영향을 조사하였다. 조사한 탄소원중 포도당, 말토스, 과당이 반코마이신의 생성에 양호하였으나 포도당 7.5% 이상의 농도에서는 반코마이신의 생성이 억제되었다. 그러나 말토스는 20%까지 반코마이신의 생성을 억제하지 않았다. 말토스와 포도당을 혼합하여 배양한 결과 3 : 1 내지 4 : 1 비율로 하였을 때 가장 양호한 결과를 나타내었다. 포도당 농도를 3%로 고정후 말토스를 첨가하여 발효조에 의한 배양을 실시한 결과 당농도가 16%까지 catabolite repression 현상을 보이지 않고 반코마이신 생성이 용이하였다. 상업적으로 가격이 싼 탄소원을 이용하기 위하여 포도당, 말토스 및 다당류(말토트리오스아 말토테트로스)를 함유하고 이는 가수분해 전분을 이용하여 반코마이신 발효를 실시하였다. 배지내 초기 포도당 농도를 3.0%로 맞춘 후 배양중 말토스 이상의 다당류들이 균체에 의하여 이용되는 과정을 알아보기 위하여 발효액 상등액을 HPLC를 이용하여 시간에 따른 각 당들의 농도 변화를 살펴보았다. 배양 시작 후 38시간동안 포도당이 단독으로 소모되면서 균체의 성장이 빠르게 일어났다. 균체의 성장이 멈춘 후 말토트리오스 및 말토테트로스가 분해되면서 말토스와 포도당의 농도가 증가되었고 이때 포도당의 농도는 증가하여 3.0% 이내로 유지되면서 반코마이신의 생성이 계속되었다. The effects of carbon sources on vancomycin production were investigated using Nocardia orientalis CSVC 3300. Among carbon sources tested, glucose, maltose and fructose were effective for the production of vancomycin. Glucose was favored for growth, but decrease the production of vancomycin at the concentration above 7.5%. In comparison, maltose did not decrease the production of vancomycin up to the concentration of 20%. When the mixture of glucose and maltose was used in the ratio 1:3 to 1:4, the highest production of vancomycin was achieved. When glucose concentration was set at 3.0%, catabolite repression could not be observed up to total sugar concentration of 16.0%. Fermentation was carried out using commercial hydrolyzed starch composed of glucose, maltose, maltotriose and maltotetraose. The initial glucose concentration was set at 3.0% and subsequent oligosaccharide consumption was monitored by checking their supernatant with HPLC. During initial cultivation for 38 hour, glucose was the sole carbon source leading to rapid growth. After cell growth stopped, the maltose and glucose concentrations increased due to degradation of maltotriose and maltotetraose, but glucose level was maintained at around 3.0%. After 70 hour fermentation, maltose slowly converted to glucose, and vancomycin production continued during the period.
-
Corynebacterium glutamicum 아미노산 유사체 저항성 돌연변이 균주에 의한 L-로이신의 생산
김용욱,신현철,성진석,전영중,고중환,이재흥 한국산업미생물학회 1998 한국미생물·생명공학회지 Vol.26 No.1
Corynebacterium glutamicum ATCC13032를 모균주로 한 아미노산 유사체들에 저항성을 지닌 돌연변이 균주들로부터 두 종류의 L-로이신 생산균주를 개발하였다. 그 중 하나인 C. glutamicum LT26은 4-azaleucine과 α-amino-β-hydroxyvaleric acid에 저항성을 지니는 균주이며, 다른 한 균주는 C. glutamicum LT3811-70로서 C. glutamicum LT26을 모균주로한 DL-4-tiaisoleucine 저항성 돌연변이 균주이다. 이들 두 돌연변이 균주들의 배양액내에서의 L-로이신의 축적은 이들이 비영양요구성 균주임에도 불구하고 모균주보다 획기적으로 높았으며 이를 해명하고자 L-이소로이신과 L-발린 그리고 L-로이신 생합성 과정의 주반응 효소인 α-acetohydroxy acid synthase(AHAS)와 α-isopropylmalate synthase (IPMS)의 분석을 수행하였다. C. glutamicum LT26과 LT3811-70에서 AHAS와 IPMS는 모두 L-로이신에 대해 효소활성저해와 효소합성저해가 거의 해제되었고, C. glutamicum LT3811-70 균주의 경우 모균주인 C. glutamicum LT26 균주보다 IPMS의 L-로이신에 대해 효소 합성저해가, AHAS는 L-이소로이신과 L-발린등에 대해 효소활성저해가 10% 이상 더 해제되었음을 알 수 있었다. Two kinds of Mutants of Corynebacterium glutamicum, which were resistant to branched chain amino acid analogues, were obtained for L-leucine production; C. glutamicum LT26 resistant to 4-azaleucine and α-amino-β-hydroxyvaleric acid, and from which C. glutamicum LT3811-70 resistant to DL-4-thiaisoleucine were derived. Accumulation of L-leucine in the culture broths of these mutant strains, C. glutamicum LT26 and LT3811-70, were much higher than those of their parent strains even though they were non-auxotrophic mutants. Enzymatic analyses were performed to measure the activities of α-acetohydroxy acid synthase (AHAS) and α-isopropylmalate synthase (IPMS), which were the key enzymes for the L-isoleucine, L-valine and L-leucine biosynthetic pathways branching from a common precursor. In C. glutamicum LT26 and LT3811-70, AHAS and IPMS were found to be derepressed and desensitized to L-leucine. In addition, in C. glutamicum LT3811-70, IPMS was further more derepressed by L-leucine and AHAS was more desensitized by L-isoleucine and L-valine compared to its parent strain, C. glutamicum LT26.
DBpia
ScienceON연관 검색어 추천
이 검색어로 많이 본 자료
활용도 높은 자료
