http://chineseinput.net/에서 pinyin(병음)방식으로 중국어를 변환할 수 있습니다.
변환된 중국어를 복사하여 사용하시면 됩니다.
- 中文 을 입력하시려면 zhongwen을 입력하시고 space를누르시면됩니다.
- 北京 을 입력하시려면 beijing을 입력하시고 space를 누르시면 됩니다.
RISS 인기검색어
- 검색키워드
- 저자 : 이대실 ( Cheorl Ho Kim (검색결과 4 건)
- 무료
- 기관 내 무료
- 유료
-
김철호,권석태,이대실,Kim, Cheorl-Ho,Kwon, Suk-Tae,Lee, Dae-Sil Korean Society for Biochemistry and Molecular Biol 1991 한국생화학회지 Vol.24 No.4
B. circulans 유래의 Cl-amylase는 전형적인 분비효소 단백질이다. 본 효소 단백질의 세포내 수송기구를 해명하고 분비에 필요로 하는 signal sequence 의 기능을 확인하기 위하여 signal sequence의 16번째 아미노산 잔기(serine)를 proline(${\alpha}$-helix breaker)과 threonine으로 In vitro mutagenesis를 통해 바꾸었다. Recombinant wild형(serine)과 mutation된 Cl-amylase(proline과 threonine) 유전자 각각을 대장균에 도입하여 세포내의 단백질 수송을 효소활성과 변역학적 방법으로 검토한 결과, proline-mutant형 이 wild형의 약 5% 정도로 periplasmic space에서 검출되었으며, 분자량에 있어서는 약 3,000 dalton의 차를 보였다. 그러나, threonine-mutant는 wild(serine) type의 경우와는 차이가 검출되지 않았다. 상기의 결과들로, 대장균에서의 이종유전자 산물의 성공적인 processing과 protein transportation을 확인, 해명하게 되였다. The possible signal sequence capable of transporting the Cl-amylase from B. circulans has been analyzed with in vitro mutagenesis techniques. A residue in the $NH_2$-terminal region near to the postulated cleavase site was changed by site-directed mutagenesis from a serine into proline and threonine. Comparison of Cl-amylase acitivity outside and inside the cell in strains containing the cloned wild type and mutagenised genes showed that this single amino acid prevents largely the translocation of the enzyme in the periplasmic space: in transformed E. coli the proline -mutant Cl-amylase showed 5% secretion of wild type Cl-amylase and threonine-mutant Cl-amylase.
-
Recombinant Cl - amylase 의 세포내 수송에 있어서 Signal sequence 의 역할
김철호,권석태,이대실 ( Cheorl Ho Kim,Suk Tae Kwon,Dae Sil Lee ) 생화학분자생물학회 1991 BMB Reports Vol.24 No.4
The possible signal sequence capable of transporting the Cl-amylase from B. circulans has been analyzed with in vitro mutagenesis techniques. A residue in the NH₂-terminal region near to the postulated cleavase site was changed by site-directed mutagenesis from a serine into proline and threonine. Comparison of Cl-amylase acitivity outside and inside the cell in strains containing the cloned wild type and mutagenised genes showed that this single amino acid prevents largely the translocation of the enzyme in the periplasmic space: in transformed E. coli the proline -mutant Cl-amylase showed 5% secretion of wild type Cl-amylase and threonine-mutant Cl-amylase.
-
NaCl-dependent Amylase Gene From Bacillus circulans F-2 : Its Nucleotide Sequence
Kim, Cheorl Ho,Kwon, Suk Tae,Lee, Dae Sil,Taniguchi, Hajime,Maruyama, Yoshiharu 한국산업미생물학회 1990 한국미생물·생명공학회지 Vol.18 No.3
Bacillus circulans F-2의 생산하는 NaCl 의존성 amylase(NaCl-dependent amylase) 유전자를 함유하는 1795bp의 DNA 염기배열을 결정하였다. 본 유전자의 ORF는 총염기수 1005bp(335 아미노산)로 구성되며, 분자량 38,006의 amylase 단백질을 code 하였다. 이는 공여균의 분비 amylase의 분자량 약 35,000과 일치하였다. 본 유전자의 상류영역(upstream region)에는 고초균(Bacillus subtiis)의 전형적인 전사발현영역(transcriptional region)과 상보적인 DNA 영역이 존재하였다. 성숙단백질의 N-말단측 아미노산 배열은 Ala-Ser-Lys-Val-Gly이며, 분비에 필요한 20개의 signal 아미노산 배열을 갖는 전형적인 분비 단백질임이 확인 되었다. 한편 다른 amylase들과의 비교결과, smylase 활성발현과 밀접히 관련되 있는 4개 부위의 상보성영역(homologous region)을 가지고 있었다. The sequence of a 1795 bp restriction fragment containing the B. circulans F-2 gene for NaCl-dependent α-amylase(Cl-amylase) is reported. The probable coding region of the gene is 1005 base pairs(335 amino acids) long. The NaCl-dependent α-amylase(cl-amy) sequence shows an open reading frame(ORF) with the translated molecular weight of about 38,006, which correspond to a molecular weight of about 35,000(Mr). The gene is preceded by the sequence resembling promoter for the vegetative B. subtilis RNA polymerases. These are followed by the sequences resembling a B. subtilis ribosome binding site 5 nucleotides before the first codon of the gene. Homologous regions with other amylases were found. The N-terminal sequences of the mature proteins expressed in E. coli were identical to the N-terminal sequences which are analysed.
-
Bacteriophage-like Particles Induced by Mitomycin C in Bacillus circulans F-2
Kim, Cheorl Ho,Kwon, Suk Tae,Lee, Dae Sil,, Hajime Taniguchi 한국산업미생물학회 1990 한국미생물·생명공학회지 Vol.18 No.3
Bacillus circulans F-2를 포함한 B. circulans의 prophage와 bacteriocin을 검출하기 위하여, mitomycin C를 처리하고 전자현미경상, plaque 형성능(plaque-forming activity), 세균세포살균능(killing activity)을 시험했다. killing activity 양성균으로부터 서당밀도균배원심(sucrose gradient centrifugation)을 통해 bacteriophage-like particle의 존재를 확인했다. 이들 입자들은 형태학적으로 phage tail 또는 T4 phage와 닮은 구조를 가지고 있었다. To detect prophages and bacteriocins, twenty strains of Bacillus circulans were treated with mitomycin C. The resulted lysates were subjected to electron microscopy, and also examined for killing and plaque-forming activities. Fifteen strains showed killing activity on two or more strains of Bacillus circulans. Killing agents were centrifuged in linear 5 to 20% sucrose gradient, and studied with electron microscopy which revealed the presence of particles. They looked morphologically like phage tail of 190 ㎚ long with fiber (FA9, FA5) or without fiber (FA1, FA6), T even phage-like particle with a head of 50 ㎚ in diameter and a tail of 140 ㎚ long (FA7), or T7 phage-like particle with a head of 70 ㎚ in diameter and a tail of 20 ㎚ long (FA17). The killing agent of FA17 showed phage-forming activity on several strains different from killing sensitive strains of Bacillus circulans.
연관 검색어 추천
이 검색어로 많이 본 자료
활용도 높은 자료
