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- 저자 : 소명숙 (검색결과 40 건)
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흰 강남콩으로 부터 赤血球凝集性 및 림프구凝集性 렉틴의 分離精製
蘇明淑 대구보건대학 1986 대구보건대학 論文集 Vol.9 No.-
For the biochemical study of lectin, the crude lectin was seprated from white kidney bean (phaseolus vulgaris, C, W.K.B.), injected into DEAE Sephadex A-50 column cbromatography and eluted through Tris buffer with 0.1M, 0.2M and 1.0M sodium chloride. Hemagglutinating activity was measured for each fraction of the separated and purified eluted portions. The fraction was confirmed by spectrophotometry. Finally purity test was conducted by means of polyacrylamide disc gel electrophoresis. (PAGE) Each of the obtained fractions was injected to hydroxyapatite and penetrated through 0.05 M , 0.1M, 0.2M and 0.4M phosphate buffer to help separate and purify Erythro and Lymphoagglutinating lectin. To confirm the findings, the lectin was agglutinated with human blood (type A) erythrocyte and mouse spleen lymphocytes. The purity test by gel electrophoresis and the measure of molecular weigbt by SDS - PAGE were also conducted. The following are the summary of the findings. 7 to 8 proteins were herved in the purity test by PAGE after the crude lectin from W. K. B. had been penetrated through DEAE sephadex A- 50 column chromatography, while tm to five proteins were found in the test after the lectin was penetrated through hydroxy apatite column for further separation and purification. The finding show that the separating a d purifying power is much stronger when the lectin is penetrated through hydroxyapatite column than through DEAE Sephadex A-50 column. Especially since of the fractions eluted from hydroxyapatite column, only the lymphoagglutination lectin was confirmed in 100mM phosphate buffer it is evident that 100mM phosphate buffer is most effective in separating lymphoagglutinating lectin.
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소명숙 대구보건대학 1999 대구보건대학 論文集 Vol.19 No.-
렉틴 MBL과 LCC를 농도와 시간의 다양한 조건에서 PBMC와 반응시켰을 때 IL-1, IL-2, TNFα와 IFNγ등 사이토카인 유전자 발현을 유도함을 RT-PCR로 확인한 바의 결과를 근거로 하여 ELISA방법으로 다양한 반응시간에 따른 TNFα와 IFNγ의 생성양상을 측정하였다. MBL의 경우 TNFα는 사이토카인 생성이 반응 8시간대에서 최대가 되었으나 24시간대로 가면서 급격히 감소되며 그 후는 거의 소멸되었다. IFNγ의 경우, 반응 1시간 경에 급속한 상승을 보이다가 4시간대에서 8시간대까지 감소하였다. 그러나 24시간대부터는 최대치에 가까워지다가 그 후 서서히 감소하였다. LCC로 PBMC를 자극시켜 사이토카인의 생성양성을 살펴본 결과, TNFα는 그 생성이 반응 8시간대에서 가장 높은 농도로 나타났으며 24시간 이후 급격히 감소하다가 72시간 이 후부터는 현저히 소멸됨을 보였다. IFNγ는 1시간부터 생성능이 최대치가 되지만, 4시간대부터 감소되어 8시간대부터 72시간대 까지 크게 변동없이 지속되다가 72시간 이후로는 급격하게 감소하였다. ELISA결과 반응 후 24시간대 이 후부터는 실험대상 사이토카인이 모두 감소하여 동물기원 LCC와 식물기원 MBL은 모두 비슷한 양상을 나타냄을 알 수 있었다.
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해양동물 눈알고둥 렉틴(LCC-Ⅲ)의 림프구 분열효과 및 면역화학적 특성
소명숙 대구보건대학 2001 대구보건대학 論文集 Vol.21 No.-
A new lectin was purified from whole body of marine shellfish, Lunella coronata coreensis(LCC) by salt fractionation, anionic and cationic ion exchange chromatography. The results were as follows : LCC lectin was relatively stable at the range of pH4-10 and the temperature of 0-50℃. It was dissociated to a single subunit of 22KD by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis. In carbohydrates inhibition assay, lectin activity was strongly inhibited by lactose and lactulose at a concentration 6.25mM. LCC lectins(LCC DE 52 0.1M DE 0.2M) were revealed each other as having partial identity by immunochemical studies. LCC lectin proved to be a potent mitogen for murine splenic lymphocytes. And the optimum mitogenic dose was 7.81㎍/㎖.
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소명숙 기초간호학회 2010 Journal of korean biological nursing science Vol.12 No.3
악성종양은 병리학적으로는 암이라 규정하고 있으며, 체내 각 부위로의 확산과 빠른 침윤성 성장 및 전이와 같은 특이성 을 지니고 있어 생명의 위험을 초래할 뿐만 아니라 현재 인류 에게 있어서 가장 큰 위험성 있는 전신성 질환으로 인식하고 있다. 암은 정상세포가 외부의 발암물질원에 의해 다단계로 진행되며 크게 개시(initiation), 촉진(promotion), 그리고 진 행(progression)의 세 과정으로 진행된다. 먼저 개시단계에 서 발암물질이 세포의 정보전달물질인 DNA에 구조적 손상 을 주어 돌연변이를 유발하는 과정으로 비가역적으로 진행하 는 것으로 알려져 있다. 일단 손상된 DNA가 수복되지 않으 면 돌연변이(mutation)를 일으킨 DNA의 세포분화 과정에서 복제되어 세포가 암세포로 전환된다. 촉진단계는 유전자에 돌연변이를 일으킨 정상세포의 유전자적 손상이 점차적으로 확대되고 세포증식이 증가되어 전암세포로 전환된 후 양성암 으로 발전하는 과정이다. 이후 양성암이 더욱 분화하여 악성 으로 변형되는 최종단계를 진행단계라 한다. 이러한 다단계 과정으로 일어나는 암 발생과정은 여러 가지 천연 또는 화학 적 화합물에 의해 억제되거나 지연될 수 있다. 암예방은 이러 한 다단계적 발암과정을 저해하거나 억제시키는 효과를 말하 는 것으로 발암물질로부터 노출을 막거나 개시단계를 억제함 으로써 사람의 암을 감소시키는 데 이용되는 예방적인 방법 이다. 이러한 악성종양을 치료하기 위하여 여러가지 치료법 들이 도입되고 있으나 한계성 및 독성문제, 부작용등의 문제 점을 가지고 있는 실정이다. 이러한 문제를 해결하기 위한 방 안으로 새로운 천연물에서 안전성이 있는 약물개발이 절실히 요구되고 있다(Song et al., 1999).
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소명숙 대구보건대학 2003 대구보건대학 論文集 Vol.23 No.-
Developing new substances for immunosuppress or immunomodulate from natural products is extremely important in the present biomedicine. In this paper, we focused our efforts on the mitogenicity and immunochemical properties of the NI lectins(NIA, NIB, NIC)and APL lectins obtained from Neptunea intersculpta and Asterina pectinifera. But NI lectins are turned out as different molecules through the study of carbohydrate specificity. The activity of APL was inhibited by D(+)-glucosamine, D(+)-galactosamine, stachyose, N-acetyl-galactosamine and methyl-α-D-galactopyranoside. NIC lectin was a potent mitogenic toward murine splenic lymphocytes at a concentration ca. 6.4㎍/㎖. APL was found that it promotes the division of human lymphocytes at a concentration ca. 1.2㎍/㎖.
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소명숙 대구보건전문대학 2007 대구보건대학 論文集 Vol.27 No.-
Astragali radix water-extracted solution (ARWS) was prepared and tested for potential antitumor activity. It was shown to possess considerable toxicity toward various tumor cell lines. Concentration of ARWS at 4 and 8 ㎎/㎖ resulted in more than 40% inhibition of growth in mouse Ehrlich ascites tumor cells(EATC) and human A549 cells. Toxicity of ARWS to HeLa cells revealed that 51% inhibition of growth at concentration of 8 ㎎/㎖. Mice given only Ehrlich cells survived an average of 0% after 20 days, but mice given Ehrlich cells and 2 and 4 ㎎/㎖ ARWS had 40% and 63% survival, respectively. Administration of ARWS inhibited the growth of Ehrlich ascites cells in vivo.
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해양동물 눈알고둥으로부터 새로운 렉틴 성분의 분리 및 정제
소명숙,서영아,전경희,정시련 영남대학교 약품개발연구소 1992 영남대학교 약품개발연구소 연구업적집 Vol.2 No.-
The whole body extract of Lunella coronata coreensis agglutinated nonspecifically human and other animal erythrocytes. A new lectin was purified by the following procedures: 0.15M NaCl extraction, salt fractionation, gel filtration, anionic and cationic ion exchange column chromatographies. Through these purification procedures, specific activity of LCC-I was increased from 276 to 9714.3 units/mg. And on polyacrylamide gel electrophoresis, LCC-I exhibited one major band. A molecular weight of LCC-I was assumed to be 20,000 by sodium dodesyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis. The purified lectin was relatively stable at various pH and heat. Among the tested sugars, lactose and lactulose inhibited lectin activity at a concentration of 6.25 mM, respectively.
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