방어 普通肉과 血合肉 筋原纖維蛋白質의 熱安定性.I. 熱安定性比較

崔映準,卞在亨,鄭甫泳 釜山水産大學校 1984 釜山水産大學 硏究報告 Vol.24 No.2

방어 普通肉과 血合肉의 筋原纖維蛋白質의 熱安定性을 밝히기 위하여 背部 普通肉과 側部 血合肉에서 筋原纖維蛋白質을 各各 抽出하고 溫度의 變化가 筋原纖維蛋白質의 安定性에 미치는 影響을 ???-ATPase 活性度에 의하여 分析 檢討하였다. 그리고 이들 蛋白質의 變化速度와 熱力學的 狀態函數도 測定 比較하였다. 實驗結果를 要約하면 다음과 같다. 1. Trition X-100을 含有하는 溶媒로서 處理한 방어 普通肉과 血合肉의 筋原纖維蛋白質은 0.09% 1.70%의 脂質이 混入되어 있었으며, 이때의 ???-ATPase 活性은 各各 0.205∼0.225μM-Pi/min/mg-protein 및 0.231∼0.240μM-Pi/min/mg-protein 이었다. 2. ???-ATPase 活性은 普通肉과 血合肉의 筋原纖維蛋白質이 함께 溫度의 上昇과 더불어 1次 函數關係로 감소하였고, 31℃이하에서는 普通肉의 筋原纖維蛋白質이 血合肉의 筋原纖維蛋白質에 比하여 安定하였으나, 그以上의 溫度에서는 血合肉 筋原纖維蛋白質이 보다 安定하였다. 3. 25℃ 溫度條件에서의 普通肉 筋原纖維蛋白質의 活性化에너지는 5,500 cal/mole, 活性化엔탈피는 4,900cal/mole, 活性化 엔트로피는 -44.51 e.u. 자유에너지값은 18,100cal/mole 이었고, 血合肉의 筋原纖維蛋白質은 活性化에너지가 5,390 cal/mole, 活性化엔탈피가 4,800 cal/mole, 活性化엔트로피는 -44.17 e.u., 자유에너지 값은 17,900 cal/mole 이었다. 溫度의 上昇과 더불어 自由에너지값에 寄與하는 엔트로피의 影響은 증대하였다. 4. -30℃, -15℃ 및 0℃에서 貯藏하였을때의 各 筋原纖維蛋白質은 -30℃에서 가장 安定하였고 0℃와 -15℃의 順으로 安定性이 떨어졌다. This paper deals with the differences between the thermal stabilities of myofibrillar proteins of dorsal ordinary muscle and lateral dark muscle in yellowtail, Seriola quinqueradita. The myofibrillar proteins submitted to this experiment were extracted by the modified method using Triton X-100 detergent. Effects of temperature on the stabilities of the myofibrillar proteins were investigated by analysing ???-ATPase activity. The denaturation velocities and thermodynamic parameters of each of the proteins were compared. Lipid content and ???-ATPase activity of the myofibrillar protein of the ordinary muscle were found to be 0.09% and 0.205-0.225μM-Pi/min/mg-protein, respectively, while those of the dark muscle were 1.70% and 0.231-0.240μM-Pi/min/mg-protein. The relationship between the inactivation of ???-ATPase activity of the myofibrillar proteins and the increase in temperature showed a good first-order reaction. The half-life of ???-ATPase activity on the myofibrillar protein showed in general that the protein of the ordinary muscle is more stable than that of the dark muscle. Activation energy, activation enthalpy, activation entropy and free energy of the protein at 25℃ were 5,500 cal/mol, 4,900 cal/mol, -44.51 e.u. and 18,100 cal/mol, respectively for the ordinary muscle, and 5,390 cal/mol, 4,800 cal/mol, -44.17 e.u. and 17,900 cal/mol, respectively for the dark muscle. It may be concluded that an increase in temperature affects substantially to entropy of the proteins. The myofibrillar proteins of the both muscles found to be more stable at -30℃ than at 0℃ and -15℃.

天然 및 養殖産 뱀장어의 蛋白質 및 아미노酸 組成比較

崔鎭浩,林采喚,崔映準,卞大錫,金昌睦,吳成基 경희대학교 부설 식량자원개발연구소 1986 硏究論文集 Vol.7 No.-

우리나라 전역에 걸쳐서 分布하고 있는 뱀장어의 營養學的 基礎資料를 提示하기 위하여 天然産과 養殖産으로 分類하여 蛋白質의 組成, 蛋白質의 아미노산酸 組成을 比較, 分析하였다. 그리고 天然 및 養殖産 뱀장어 肉蛋白質의 組成을 엄밀히 檢討하기 위해 肉蛋白質中 比較的 많은 量을 차지하는 筋形質蛋白質과 筋原纖維蛋白質을 SDS-PAG電氣泳動 分析하여 subunit의 差를 比較하였다. 또한 사료蛋白質의 아미노酸 組成을 分析함으로서 肉蛋白質의 아미노酸 組成에 미치는 영향도 아울러 比較, 檢討하였다. 天然 및 養殖産 뱀장어의 粗蛋白質 合量은 各各 14.3%와 15.4%이었으며, 粗脂肪은 25.0%와 29.7%로서 養殖産 뱀장어의 脂肪 含量이 天然産에 比하여 높은 편이있다. 肉蛋白質을 構成하는 蛋白質 組成은 天然産의 경우 筋形質蛋白質이 30.78%, 筋原纖維蛋白質이 59.02%, 細胞內殘渣蛋白質이 9.73%, 基質蛋白質이 2.47%이었으며, 養殖産은 筋形質蛋白質이 31.81%, 筋原纖維蛋白質이 58.37%, 細胞內殘渣蛋白質이 8.16%, 基質蛋白質이 1.80%를 차지하여 天然産과 養殖産뱀장어의 肉蛋白質 組成은 비교적 유사함을 알 수 있었다. 筋形質蛋白質과 筋原纖維蛋白質 分劃의 一部에 대하여 SDS-PAG電氣泳動 分析을 실시한 結果, 天然産 뱀장어의 筋形質蛋白質은 16개의 subunit로 構成되어 있었고, 養殖産은 分子量이 36,500, 46,000, 58,500, 75,000, 170,000, 235,000에 해당하는 4개의 subunit가 더 많은 22개의 subunit로 構成되어 있었다. 한편 筋原纖維蛋白質은 天然産이 14개의 subunit이었으며, 養殖産은 分子量 45,000에 해당하는 未知의 subunit가 하나 더 많은 15개로 이루어져 있었다. 肉蛋白質의 蛾眉노산 組成은 天然産이 養殖産에 比하여 glycine含量이 다소 높은 것을 제외하고는 대체로 비슷하였으며, lysine, aspartic acid, glutamic acid, glycine이 전체아미노酸의 45% 가량을 점하고 있었다. 사료蛋白質의 아미노酸 組成은 뱀장어의 필수아미노산 要求量을 만족시킬 만큼 양호한 組成을 보여주었으며, aspartic acid와 glutamic acid를 제외하고는 魚肉의 축적단백질로서 魚肉蛋白質의 아미노 組成과 비례관계를 갖는 것으로 판단되었다. The muscles of wild and cultured eel, Anguilla japonica, were analyzed for the protein composition and amino acid profile. The differences of the subunit distribution for the sarcoplasmic and myofibrillar proteins were discussed with sodium dodecylsulfate(SDS) polyacryamide gel electrophoresis. The muscle protein in wild eel was composed 30.78% of sarcoplasmic, 59.02% of myofibrillar, 9.73% of residual intracellular and 2.47% of stroma fraction. That in cultured eel was composed of 31. 81%, 58.37%, 8.16% and 1.80%, respectively. The sarcoplasmic and myofibrillar proteins were composed of 16 and 14 subunits in wild eel, and 22 and 15 subunts in cultured eel. The sarcoplasmic protein between wild and cultured muscles showed a similar trend in the subunits, except a few subunits such as 36,500, 46,000, 58,500, 75,000, 170,000 and 235,000 daltons in cultured eel. Only the existence of 45,000 dalton subunit was the difference between wild and cultured eel in myofibrillar protein. The distribution patterns of total amino acid in muscles of wild and cultured eel were found to be very similar trend, although glycine content in wild eel was slightly higher than that in cultured one.

어육단백질의 냉동변성에 관한 연구 : Ⅲ. 동결 저장중 방어 보통육과 혈합육 근원섬유 단백질의 단백질 상호작용, 용해도 점도 및 Ca-ATPase활성의 변화 Ⅲ. Changes of Protein-Protein Interaction, Solubility, Viscosity and Ca-ATPase Activity of Myofibrillar Protein from Ordinary and Dark Muscle in Yellowtail during Frozen Storage

김정한,최영준,변재형 國立統營水産專門大學 附設 水産科學硏究所 1989 수산과학연구소보고 Vol.1 No.-

The denaturation mechanism of the protein during freezing of myofibrillar protein extracted from the ordinary and dark muscle of yellowtail (Seriola quinqueradits) were investigated by analyzing the Protein-Protein interaction, Solubility, relative viscosity and Ca-ATPase activity. The rate of protein-protein interaction and inactivation of Ca-ATPase were the first reaction against the frozen storage time. The rate of protein-protein interaction in ordinary myofibrillar protein was 1.14-2.24 times as large as that of dark one, but Ca-ATPase was conversely. A similar relation-ship between ordinary and dark myofibrillar protein was recognized in relative viscosity and solubility, but the extent of decreased relative viscosity was large than solubility. The exposure of hydrophobic residures and protein-protein interaction were significantly related with the freezing denaturation of myofibrillar protein.

방어 普通肉과 血合肉 筋原纖維蛋白質의 熱安定性.II. 糖 및 아미노酸 變性 抑制.

卞在亨,鄭甫泳,崔映準 釜山水産大學校 1984 釜山水産大學 硏究報告 Vol.24 No.2

前報(下 等, 1984)에 이어 방어 普通肉과 血合肉에서 Trition X-100 界面活性劑를 含有하는 溶媒로 洗淨하여 筋原纖維蛋白質을 抽出하고 그 加熱變性에 대한 sorbitol, sucrose 等 糖類와 Na-glutamate, L-cysteine 等 아미노酸類의 抑制效果를 濃度, 加熱時間 및 混成添加의 各 條件別로 檢討하였다. 實驗의 結果를 要約하면 : 1. 糖類中 sorbitol와 sucrose, 아미노酸中 Na-glutamate와 L-cysteine을 各各 1∼10% 範圍로 添加하여 35℃에서 60分間 加溫한 結果, 普通肉과 血合肉의 各 筋原纖維蛋白質에 대하여 L-cysteine을 除外하면 모두 濃度의 增加와 더불어 變性抑制效果도 漸次 上昇하였다. 變性抑制效果는 sorbitol>Na-glutamate>sucrose의 順으로 컸으며, 特히 普通肉 筋原纖維蛋白質에서 더욱 效果的이었다. 2. 添加劑를 10%씩 添加하여 40℃에서 加溫하였을 때 ????-ATPase 活性의 半減에 所要되는 時間은 普通肉 筋原纖維蛋白質에 있어서는 sorbitol 54分, sucrose 35分, Na-glutamate 42分이었고 血合肉 筋原纖維蛋白質에 있어서는 sorbitol 31分, sucrose 30分, Na-glutamate 34分이었다. 3. sorbitol, sucrose, Na-glutamate를 各各 5%씩 서로 混合하여 添加하고 35℃에서 時間別로 加溫했을 때는 普通肉과 血合肉 筋原纖維蛋白質이 공통적으로 한 가지만을 添加했을 때 보다 變性抑制效果가 相乘的으로 나타났으며, 血合肉에서는 더욱 效果的이었다. 4. 混合添加物의 效果를 Arrhenius式을 適用하여 溫度에 대한 蛋白質의 變性速度常數로서 比較하여 보면, sorbitol과 Na-glutamate를 混合하여 添加했을 때는 血合肉 筋原纖維蛋白質이 普通肉 筋原纖維蛋白質에 比하여 1.38倍 더 安定하였으며, sorbitol과 sucrose를 混合하여 添加했을 때는 血合肉 筋原纖維蛋白質이 普通肉 筋原纖維蛋白質에 比하여 2.28倍 더 安定하였다. In the preceding paper, the authors have described on the differences between the ordinary muscle and dak muscle in specially referred to the thermal stability of the myofibrillar proteins, and the denaturation velocity and thermodynamic parameters of the proteins were discussed. The results provided a remarkable proof that the myofibrillar protein of the ordinary muscle is more stable than the protein of the dark muscle below 31℃. In this study, protective effect of some additives such as sorbitol and sucrose in saccharides and Na-glutamate and L-cysteine in amino acids on thermal denaturation of the two myofibrillar proteins has been investigated by the mixing of the additives and the heating time. When the additives were present in the proteins in the range of 1 to 10% and the temperature was maintained at 35℃ for 60 min., the protective effect was gradually risen with an increase of the concentration except L-cysteine. The protective effects of the additives against thermal denaturation of the protein of the ordinary muscle showed that the most effective is 10% sorbitol and follows 10% Na-glutamate and 10% sucrose in order, and in case of the dark muscle, 10% Na-glutamate is the most effective, and 10% sorbitol and 10% sucrose are followed to it in order. In the both of the muscles, 10% L-cysteine showed no protective effect. As the mixed additives of sorbitol, sucrose and Na-glutamate in 5% were used for the cooperative action against the thermal denaturation, a protective effect was confirmed in the both proteins. In the effects of the mixedadditives concerned, the denaturation constants of the protein in 5% Na-glutamate to 5% sorbitol st 30℃ was ???/sec in the ordinary muscle and ????/sec in the dark muscle, whereas those in ?? in ordinary muscle and ???/sec in the dark muscle, wheraw those in 5% sucrose to 5% sorbitol were ????/sec in the ordinary muscle and ????/sec in the dark muscle. The conclusion drawn from these experiments is that the mixed additive of Na-glutamate and sorbitol strongly enhances a protective effect in the both proteins of the muscles.

동결과정 중의 어육의 열역학적 특성에 관한 연구(Ⅰ) : 열물성에 대한 냉각속도 및 수분의 영향 Effects of Cooing Rate and Qater Contents on Thermoplysical Properties in Freezing Processes

김정한,김민용,최영준 國立統營水産專門大學 附設 水産科學硏究所 1990 수산과학연구소보고 Vol.2 No.-

The thermophysical properties of fishes in freezing processes were measured on the basis of partial area kinetics theory. Differential Scanning Calorymetry was used to study the effects of cooling rate, fat and water contents on freezing point, heat of freezing and other thermodynamic characteristics. Freezing point was decreased with increassing fat contents. On increasing cooling rate or decreasing water contents, freezing point, activation energy, enthalpy, entropy were decreased. Free energy of fishes in freezing processes were found to be 18.91∼14.21kcal/mol.

넙치의 백화현상 규명에 관한 연구 Ⅰ. 멜라닌 색소 생성에 미치는 효소와 기질의 영향

최영준(Yeung Joon Choi),강석중(Seok-Joong Kang),조창환(Chang-Hwan Cho),명정구(Jung-Goo Myoung),김종현(Jong-Hyun Kim) 한국수산과학회 양식분과 1990 韓國養殖學會誌 Vol.3 No.2

멸치 액젓 중에 존재하는 미분해 펩티드의 특성과 이용 1. 미분해 펩티드를 이용한 멸치 액젓의 품질 지표 설정

최영준(Yeung Joon Choi),김세환(Se Hwan Kim),임영선(Yeong Sun Im),김인수(In Soo Kim),김동수(Dong Su Kim),조영제(Young Je Cho) 경상대학교 해양산업연구소 1998 해양산업연구소보 Vol.10 No.-

N/A

가열 변성에 따른 방어 Myosin과 갈색띠 매물고둥 Paramyosin의 소수성, 용해도, SH기 및 단백질간 상호작용의 변화

최영준(Yeung-Joon Choi),변재형(Jae-Hyeung Pyeun) 한국식품과학회 1987 한국식품과학회지 Vol.19 No.2

해산어 섭이 촉진 물질의 특성

최영준,김인수,이남주,조영제 경상대학교 해양산업연구소 1997 해양산업연구소보 Vol.8 No.-

넙치의 백화현상 규명에 관한 연구 : Ⅰ. 멜라닌 색소 생성에 미치는 효소와 기질의 영향 Ⅰ. Effects of Enzyme Activities and Substrates on Melanin Formation

최영준,강석중,조창환,명정구,김종현 國立統營水産專門大學 附設 水産科學硏究所 1990 수산과학연구소보고 Vol.2 No.-

멜라닌 색소의 생합성 과정에 관여하는 것으로 알려져 있는 효소 및 관련 인자와의 상관성을 검토하기 위하여 자연산 정상넙치와 양식산 백화넙치의 肉質과 表皮, 미립자 사료와 생물먹이인 Artemia 및 Rotifer에 대하여 단백질의 함량, 멜라닌 색소생성에 고나여하는 효소의 활성, 아미노산 조성 및 비타민A와 C의 함량을 비교하였다. 정상넙치表皮는 肉質에 비하여 단백질의 함량이 높았으나, 백화넙치인 경우는 대체로 비슷한 값이었다. 사료중의 단백질 함량은 미립자 사료 중 C1이 가장 높았다. catechal oxidase의 활성은 기질과 조효소 농도의 증가와 더불러 증가하였으며, 백화 유무에 관계없이 거의유사한 값으로 나타났다. 그리고 L-dopa oxidase활성도 동일한 결과였다. 정상넙치의 유리아미노산 함량은 백화개체에 비하여 높았으며, 表皮의 경우는 정상넙치가 백화너치에 비하여 7.5배 가량 높은 값을 나타내었다. 필수아미노산의 조성으로 비교했을 때, 미립자 사료는 Artemia와 Rotifer보다 우수한 단백질원이었다. 그리고 정상넙치의 함활아미노산의 함유량은 백화넙치의 6.3배에 달하였다. 비타민A는 정상 및 백화넙치의 肉質과 表皮에서 검출되지 않았으나 비타민C는 정상인 접치表皮가 백화넙치 表皮에 비해 약 7.8배였으며, 미립자 사료는 100.83mg/100ㅎ으로서 사료 중 가장 높았다. 따라서 넙치表皮의 멜라닌색소의 생성에는 기질인 방향족 아미노산과 함황아미노산이 큰 영향을 미치는 것으로 판단되었다. The albinic phenomenon of flat-fish (Paralichthys olivaceus) was investigated by measuring protein content, tyrosinase activity, amino acid composition, and contents of vitamin A and C. These materials in the flat-fish feed-stuff were also tested. The amount of skin protein was higher than that of muscle in normal flat-fish. Catechol and L-dopa oxidase activity did not differ between normal and albinic flat-fish. The free amino acid of skin in normal flat-fish was 7.5 times that in albinic one. Sulfur-containing amino acid in normal flat-fish was also 6.3 times that in albinic ones. Vitamin A was not detected in both of flat-fish. The content of vitamin C in normal flat-fish was 7.8 times that in albinic one. The contents of protein, sulfur-containing amino acid and Vitamin C in micro-encapsulated feed (one commercial feed in Japan) were the highest among the feed-stuff used in this experiment. The melanin formation of flat-fish skin was affected by substrates such as aromatic amino acid and cofactor such as sulfur amino acid.