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다중 레프런스 프레임 기반의 에러에 강인한 동영상 부호화 기법
정한승,김인철,이상욱 한국통신학회 2001 韓國通信學會論文誌 Vol.26 No.10
움직임 보상-이산 코사인 변환 (motion compensation-discrete cosine transform : MC-DCT) 기반의 동영상 부호화 기법이 부호화 효율성 및 구현의 단순성으로 인해 널리 사용되고 있으나, 에러 환경에서 구조적으로 취약한 면이 있다. 본 논문에서는 다중 메모리 움직임 보상 예측 (long-term memory motion compensated prediction : LTMP) 기반의 다중 레프런스 프레임을 사용하여 에러에 강인한 동영상 부호화 기법을 제안한다. 또한 제안하는 알고리듬에 기반한 에러 은닉 기법 (error concealment : EC)을 구현한다. 즉, R-D (rate-distortion) 최적화에 프레임간 움직임 벡터 (temporal motion vectors)의 확산 인자를 추가하여 에러에 대한 강인성 및 에러 은닉 기법의 효율성을 증가시켰다. 또한, 제안하는 알고리듬은 시간축상의 에러 전파를 피드백 정보 (negative acknowledgement : NAK)를 사용하여 억제한다. 즉, NAK는 채널 에러에 의해 손실된 영역과 에러가 전파된 영역을 추정하여 움직임 보상 영역에서 제외되도록 하는데 이용된다. 따라서, 제안하는 알고리듬은 PSNR 측면에서 FIU (forced intra update)에 근사하는 성능을 보이나, FIU와는 달리 비트율의 증가를 피할 수 있어 제한된 대역폭의 네트웍을 효율적으로 사용할 수 있다. 컴퓨터 모의 실험을 통해 제안하는 알고리듬이 기존의 H.263 및 LTMP 기반의 부호기에 비해 에러 환경에서 주관적 및 객관적 화질 측면에서 성능이 우수함을 보인다.
김정환,정한승,조준엽,홍정오,김영태,허강헌 한국세라믹학회 2009 한국세라믹학회지 Vol.46 No.2
BaTiO₃ powder was synthesized by the solid-state reaction of fine BaCO₃ and TiO₂ raw materials. Fine grinding media of 50 and 300 microns were used for obtaining fine particulate mixture of BaCO₃ and TiO₂ with high homogeneity. Effect of the size of grinding media on the synthesis mechanism of BaTiO₃ was discussed on the basis of the particulate morphology and thermogravimetry data for the mixture powders. By using the finer grinding media, BaTiO₃ was formed at the lower temperature and the particle size with the relatively narrower distribution could be obtained. BaTiO₃ powder with the average size of 100 nm was synthesized by the solid reaction in vacuum atmosphere. BaTiO₃ powder was synthesized by the solid-state reaction of fine BaCO₃ and TiO₂ raw materials. Fine grinding media of 50 and 300 microns were used for obtaining fine particulate mixture of BaCO₃ and TiO₂ with high homogeneity. Effect of the size of grinding media on the synthesis mechanism of BaTiO₃ was discussed on the basis of the particulate morphology and thermogravimetry data for the mixture powders. By using the finer grinding media, BaTiO₃ was formed at the lower temperature and the particle size with the relatively narrower distribution could be obtained. BaTiO₃ powder with the average size of 100 nm was synthesized by the solid reaction in vacuum atmosphere.
고상법에 의한 100 nm BaTiO<sub>3</sub> 분말의 합성
김정환,정한승,조준엽,홍정오,김영태,허강헌,Kim, Jung-Hwan,Jung, Han-Seong,Cho, Joon-Yeob,Hong, Jeong-Oh,Kim, Young-Tae,Hur, Kang-Heon 한국세라믹학회 2009 한국세라믹학회지 Vol.46 No.2
$BaTiO_3$ powder was synthesized by the solid-state reaction of fine $BaTiO_3$ and $TiO_2$ raw materials. Fine grinding media of 50 and 300 microns were used for obtaining fine particulate mixture of $BaTiO_3$ and $TiO_2$ with high homogeneity. Effect of the size of grinding media on the synthesis mechanism of $BaTiO_3$ was discussed on the basis of the particulate morphology and thermogravimetry data for the mixture powders. By using the finer grinding media, $BaTiO_3$ was formed at the lower temperature and the particle size with the relatively narrower distribution could be obtained. $BaTiO_3$ powder with the average size of 100 nm was synthesized by the solid reaction in vacuum atmosphere.
곽보연,이기환,정한승 한국식품영양학회 1997 韓國食品營養學會誌 Vol.10 No.2
사람의 미토콘드리아에 있는 aldehyde dehydrogenase(ALDH2)는 체내에서 알코올 대사 과정 중에 생성되는 아세트알데히드를 산화시키는 주된 역할을 담당하고 있다. 이 ALDH2가 알코올 대사에 미치는 영향을 연구하기 위하여 가용화된 효소가 팔요하다. 알려져 있는 유전자의 염기서열 데이터를 바탕으로 ALDH2의 cDNA는 cDNA 라이브러리에서 선별하였으며, 이를 여러 가지 대장균 발현벡터에 연결하였다. 제조한 발현벡터를 형질전화시킨 대장균을 사용하여 단백질의 발현을 확인한 결과 대부분의 계에서 ALDH가 과발현되고 있었다. 그러나 발현된 단백질의 대부분은 inclusion body로 형성되어, 실제로 가용화된 효소의 양은 전체 발현된 양의 5% 이하였고 이들 몇 가지 발현 system으로 재조합 ALDH2의 발현을 확인하였다. Human mitochondrial aldehyde dehydrogenase(ALDH2) is mainly responsible for the oxidation of acetaldehyde generated during alcohol oxidation in vivo. To investigate the role of ALDH2 in alcohol metabolism, it was needed to get solubilized enzyme. The cDNA of ALDH2 is isolated from cDNA library and ligated to several expression vectors for E. coli. At almost expression system to be constructed, the broad expression band of ALDH2 was detected. But, the large part of the expressed protein consisted as inclusion body, the yield of solubilized enzyme was not more than 5% of the total expressed amount. Recombinant ALDH2 was verified from the several expression systems.