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곰팡이가 생산하는 세포외 β-Xylosidase의 정제 및 특성
고명선,이상준,이종근 한국산업미생물학회 1994 한국미생물·생명공학회지 Vol.22 No.6
Penicillium sp. FX-102로부터 세포외 β-xylosidase를 생산한 후, 효소를 정제하여 효소학적 성질을 검토하였다. 세포외 β-xylosidase는 배양 상등액으로 부터 40~80% 황산 암모늄 분획, CM-Cellulose column chromatography, Sephadex G-200에 의한 gel 여과 및 isoelectric focusing에 의해 정제되었으며, 비활성은 400(units/㎎), 회수율은 약 4.8%로 약 190배 정제되었다. 정제된 β-xylosidase의 E_l㎝^1%(280 nm)는 10.4이었으며, 3.2%의 당 함유 glycoprotein이었다. 효소활성 최적 pH는 4.5이었으며, 반응 최적 온도는 50℃ 였으며, 활성화 에너지는 3.2 ㎉/mol이었다. β-Xylosidase는 sodium citrate buffer pH4.5에서 안정하였으며, 열에 대한 안정성은 50℃에서 10분에 안정하였으나, 80℃에서 10분에 완전히 실활되었다. 분자량은 Sephadex G-200에 의한 gel 여과에 의하여 약 300,000, SDS polyacrylamide gel 전기영동에 의하여 분자량 약 310,000의 monomer로 추정되었으며, β-xylosidase의 등전점은 4.4이었다. PNPX에 대한 β-xylosidase의 Km 값은 0.83 mM/㎖이었으며, 기질특이성은 laminarin, soluble starch를 분해하지 못하였으며, 합성 기질인 ONGP와 PNGP를 분해하였으므로 본 효소는 β-glucosidase 활성과 공존하고 있음을 추정할 수 있었다. β-Xylosidase는 Hg^2+, Ag^2+, n-bromosuccinimide 및 p-chloromercuribenzoate에 강하게 활성이 저해되었다. 2 units/㎖의 정제된 β-xylosidase는 10 mM xylobiose를 반응 8시간에 완전히 분해하였다. The β-xylosidase from Penicillium sp. FX-102 was purified by 40∼80% ammonium sulfate saturation, CM-Cellulose column chromatography, Sephadex G-200 gel filtration, and isoelectric focusing. The optimum pH and temperature for the activity of the β-xylosidase was pH 4.5 and 50℃, respectively. The enzyme was stable at the pH range of 4.5∼5.5, and at 55℃ for 10 min. The molecular weight of the enzyme was estimated to be about 300,000 daltons by Sephadex G-200 gel filtration and 310,000 daltons of monomer by SDS polyacrylamide gel electrophoresis. Isoelectric point of the enzyme was determined to be pH 4.4. The enzyme activity was strongly inhibited by Hg^2+, Ag^2+, n-bromosuccinimide and p-chloromercuribenzoate. Xylobiose (10 mM) was completely decomposed to xylose after 8 hrs enzyme reaction with 2 units of the β-xylosidase.
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