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Dual Active Bridge DC-DC 컨버터의 DC Offset 제거 알고리즘
신기재(Shin Gi-Jae),김동윤(Kim Dong-Youn),송승민(Song Seung-Min),김장목(Kim Jang-Mok) 전력전자학회 2021 전력전자학술대회 논문집 Vol.2021 No.7
본 논문에서는 배터리 시뮬레이터의 효율적인 에너지 전달을 위한 절연형 양방향 DC-DC컨버터인 DAB(Dual Active Bridge) 컨버터의 동작 원리를 설명하고 전압과 전류 제어기 등 배터리 충 방전 시스템을 설계하였다. DAB 컨버터는 양측 Full-Bridge 컨버터 사이의 고주파 변압기의 누설 인덕턴스에 의해 전력이 양방향으로 전달된다. 이 때, 양측 Full-Bridge 컨버터의 전압 변조 방법에 따라 인덕턴스에 흐르는 전류의 파형이 달라지기도 한다. 실제 DAB 컨버터를 구성하게 되면 스위칭 소자들의 voltage drop 및 on & off time delay 등과 같은 스위칭 소자들의 비 선형적인 특성에 의해 출력전류와 출력전압에 왜곡이 존재하여 DC offset이 발생한다. 이에 DC offset을 제거하기 위해 전압의 듀티비를 이용하여 보상 성분을 만드는 제어기를 제안하였고, 이를 Matlab Simulink로 시뮬레이션을 구현하여 제어기의 성능을 검증하였다.
조계만,김은주,레누카라디아마스,샤모허마드아스라풀,홍선주,김종옥,신기재,이영한,김훈,윤한대,Cho, Kye-Man,Kim, Eun-Ju,Math, Renukaradhya K.,Asraful Islam, Shah Md.,Hong, Sun-Joo,Kim, Jong-Ok,Shin, Ki-Jae,Lee, Young-Han,Kim, Hoon,Yun, Han-Dae Korean Society of Life Science 2007 생명과학회지 Vol.17 No.9
연부균인 Pectobacterium carotovorum subsp. carotovorum LY34로부터 이소아밀라제 유전자 (glgX)를 클로닝한 후 대장균 숙주에서 발현시켰다. 이 효소는 ${\alpha}-1$,6-글루코시드 결합을 가수분해하였으나 ${\alpha}-1$,4-글루코시드 결합은 가수분해 하지 못하였다. 유전자는 658개의 아미노산을 암호화하는 1,977개의 DNA 염기서열로 이루어져 있었고 이 유전자에 의해 암호화되는 아미노산 서열을 다른 아밀라제 효소들과 비교한 결과 이소아밀라제 유전자와 유사하였으며 4개의 보존 지역을 확인하였다. SDS-PAGE에 의해 확인된 단백질의 크기는 약 74 kDa 이었다. 효소 활성은 pH 7.0, $40^{\circ}C$에서 가장 높은 활성을 나타났으며 $Ca^{2+}$ 첨가로 활성이 증가되었다. 이 효소의 보존되어 있는 아미노산 중에 글루탐산 370번, 아스파르트산 335번 및 442번 잔기를 알라닌으로 치환시킨 결과 활성이 약해졌다. 이 결과로부터 이들 잔기들이 효소활성에 중요한 역할을 하는 것으로 추정된다. The gene encoding for isoamylase of the Pectobacterium carotovorum subsp. carotovorum (Pcc) LY34 was cloned and expressed into Escherichia coli $DH5{\alpha}$. Isoamylase catalyzes the hydrolysis of ${\alpha}-1,6-glycosidic$ linkages specifically in amylopectin, glycogen, and derived oligosaccharides, while the enzyme did not hydrolyze ${\alpha}-1,4-glycosidic$ linkages of amylose. The isoamylase gene (glgX) had an open reading frame of 1,977 bp encoding 658 amino acid residues with a calculated molecular weight of 74,188 Da. The molecular weight of the enzyme was also estimated to be 74 kDa by activity staining of a SDS-PA gel. The mature GlgX had a calculated pI of 4.91. Isoamylase from Pcc LY34 had 70% amino acid identity with isoamylase from Pectobacterium chrysanthemi and contained the four regions conserved among all amylolytic enzymes. The isoamylase was optimally active at pH 7.0 and $40^{\circ}C$. GlgX was $Ca^{2+}-dependent$. The changes of Asp-335, Glu-370, and Asp-442 into Ala, respectively, using site-directed mutagenesis techniques showed that three residues are essential to isolamyalse (GlgX) activity. The sequences around those residues were highly conserved in isoamylase of different origins and GlgX of the glg operon in glycongen biosynthesis.