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Trichoderma viride에서 분리한 Endoglucanases와 Cellulose의 상호작용에 있어서 Enzyme에 존재하는 Trytophan기의 역할
원성미,장영훈,김동원,정영규,류해일 공주대학교 사범대학 과학교육연구소 1996 과학교육연구 Vol.27 No.1
곰팡이 Trichoderma viride 셀룰라아제로부터 세가지의 endoglucanase (endoglucanase Ⅰ,Ⅱ및Ⅲ)가 다양한 크로마토그래피 과정을 통해 분리되었다. 또한 활성에 미치는 tryptophan기의 역할을 화학적 변형을 통하여 알아보았다. N-bromosuccinimide에 의한 효소의 화학적 변형으로부터, endoglucanase Ⅰ,Ⅱ및Ⅲ의 분자당 지니고 있는 tryptophan의 개수가 각각 6,1,1.5개 임을 알수 있었다. 즉 endoglucanase Ⅰ은 분자당 여섯 개의 tryptophan을 함유하고 있으며, 활성부위에는 한 개가 영향을 미치는 것으로 나타났다. 반면에 endoglucanase Ⅱ및Ⅲ는 분자내에 대략 하나의 tryptophan이 단지 활성부위에서만 작용하는 결과를 보여주었다. 또한 endoglucanase Ⅰ의 경우 활성부위가 아닌 다른 부분에 있는 tryptophan기가 기질의 표면에 흡착하는데 미치는 영향을 알아보았다. Three endoglucanases (endoglucanase Ⅰ,Ⅱ and Ⅲ ) as major cellulase components were isolated from the fungus Trichoderma viride by a of chromatography procedures, and the role of tryptophan residues in the activity towards carboxymethyl cellulose were investigated through kinetic and chemical modification studies. Through the modification of cellulase with N-bromosuccin-imide, it was found that endoglucanase Ⅰ,Ⅱ and Ⅲ contained 6, 1, and 1.5 tryptophan residue(s) per enzyme molecule, respectively. From the result of the kinetic data on the modification, it was estimated that the active site of enzyme includes at least one or two tryptophan residue. These results indicated that, in the case of endoglucanase Ⅰ, five tryptophan residues are exposed to another region of the enzyme except that of active site. In the case of the endoglucanase Ⅱ and Ⅲ, however, tryptophan residue exists almost in the active site. In addition, the relationship between endoglucanase activity towards cellulose and the role of tryptophan residue exposed to the enzyme surface was discussed.
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