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- 저자 : 박귀근(Gwi-Gun Park) (검색결과 40 건)
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박귀근,Park, Gwi-Gun 한국응용생명화학회 2006 Applied Biological Chemistry (Appl Biol Chem) Vol.49 No.3
본 연구는 Debaryomyces sp.가 생산하는 ${\alpha}-galactosidase$의 mannobiose-sepharose 담체합성법에 의한 affinity column chromatography를 수행하여 효소정제, 효소 화학적 성질 및 galactosyl mannooligosacchrides에 대한 기질특이성 규명을 주요 목적으로 하였다. 배양시간별 활성과 pH의 변화에서 배양시간 40시간부터 활성이 증가하고 있으며, 70시간에서 25.8unit/ml의 최대활성을 나타내고 있으며, 배양초기 pH 6.0에서 시작되어 배양말기에는 pH 8을 나타내는 pH의 변화를 보였다. 최적 pH는 4.0, 최적온도는 $60^{\circ}C$이며 $pH\;3{\sim}4.5$에서 100%의 잔존활성을 나타낸 반면 pH 8.0에서는 20%로 급격히 감소하였고. 온도안정성에서 $30{\sim}50^{\circ}C$에서는 100%의 잔존활성을 나타내었으나 $70^{\circ}C$ 이상에서는 20% 이하의 잔존활성을 나타내었다. $Hg^{2+}$에 의해서 54%, $Ag^{2+}$에 의해서는 85%로 저해되었으며, 그 이외의 이온에 대해서는 큰 영향을 받지 않았다. Debaryomyces sp.유래 ${\alpha}-galactosidase$는 24시간 반응 후 melibiose, $Gal^3Man_3$를 완전 가수분해 하여 각각 galactose와 glucose, galactose와 mannotriose로 분해되었으나 $Gal^3Man_4$에 대해서는 12시간 반응시켜도 기질로부터 galactose 유리가 불가능함이 확인되었다. ${\alpha}$-Galactosidase was partially purified from the culture filtrate of Debaryomyces sp. by Mannobiose-Sepharose affinity column chromatography. The galactosidase exhibited maximum activity at pH 4.0 and $60^{\circ}C$, and was stable in the pH and temperature ranges of 3 to 4.5 and 30 to $50^{\circ}C$, respectively. The enzyme was inhibited by $Hg^{2+}\;and\;Ag^{2+}$. The enzyme activity was not affected considerably by treatment with other metal compounds. The enzyme hydrolyzed melibiose to galactose and glucose, raffinose to galactose and sucrose, and $Gal^3Man_3$ ($6^3-{\alpha}$-galactosyl-1,4-mannotriose) to galactose and mannotriose. On the contrary, it could not hydrolyze $Gal^3Man_4$ ($6^3-{\alpha}$-galactosyl-1,4-mannotetraose).
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Mortierella sp. 유래 ${\alpha}$-Galactosidase의 기질특이성
박귀근,Park, Gwi-Gun 한국미생물·생명공학회 2011 한국미생물·생명공학회지 Vol.39 No.3
Mortierella sp. 유래 효소 정제는 CM-sephadex C-50 column chromatography와 Sephadex G-100 column에 의해 수행하여 SDS-전기영동에서 단일밴드를 확인하였고 분자량은 57kDa로 결정되었다. melibiose, raffinose 및 stachyose의 세 종류의 기질에 대한 특이성에서는 Mortierella sp. 유래 정제 ${\alpha}$-galactosidase는 세 종류 기질의 비환원말단에 위치하고 있는 galactose를 모두 유리하는 특이성이 있음을 확인하였다. Bacillus sp. 유래의 $Gal^3Man_4$에 대해서 반응초기 3시간부터 가수분해가 진행되어 반응말기에서는 galactose, mannotetraose 그리고 분해되지 않고 일부 남아있는 $Gal^3Man_4$의 spot이 출현된 반면, 중합도 7의 $Gal^{2,3}Man_5$에 대해서는 반응초기부터 말기까지 전혀 특이성이 없음을 시사하였다. Trichoderma harzianum 유래의 $Gal^2Man_3$에 대해서는 반응초기 3시간부터 가수분해가 진행되어 일부 galactose와 mannotriose spot이 출현되고 있는 반면, 중합도 7의 $Gal^2Man_6$에 대해서는 Bacillus sp. 유래의 중합도 7의 $Gal^{2,3}Man_5$와 동일하게 galactose를 절단하는 능력이 없는 특이성을 보이고 있다. Xylogone sphaerospora 유래의 $Gal^2Man_3$는 Trichoderma harzianum 유래의 중합도 4와 동일한 구조로서 가수분해 시간 경과에 따른 반응말기에서 역시 galactose, mannotriose 및 잔존하는 $Gal^2Man_3$ spot이 출현하고 있는 반면 중합도 6인 $Gal^2Man_5$에 대해서는 mannopentaose의 환원말단부터 2번 mannose에 결합하고 있는 galactose에 대해서는 역시 특이성을 나타내지 않아 반응 초기부터 말기까지 가수분해 pattern에 대한 변화를 보이지 않고 있다. [ ${\alpha}$ ]Galactosidase was purified from a culture filtrate of Mortierella sp. by CM-sephadex C-50, and subsequent Sephadex G-100 column chromatography. The final preparation thus obtained showed a single band on SDS-polyacrylamide gel electrophoresis. The molecular weight was determined to be 56 kDa. $Gal^3Man^4$ ($6^3$-mono-O-${\alpha}$-D-galactopyranosyl-4-O-${\beta}$-D-mannotetraose), $Gal^{2,3}Man_5$ ($6^{2,3}$-di-O-${\alpha}$-D-galactopyranosyl-4-O-${\beta}$-D-mannopentaose), $Gal_2Man_3$ ($6^2$-mono-O-${\alpha}$-D-galactopyranosyl-4-O-${\beta}$-D-mannotriose), $Gal^2Man_6$ ($6^2$-mono-O-${\alpha}$-D-galactopyranosyl-4-O-${\beta}$-D-mannohexaose) and $Gal^2Man_5$ ($6^2$-mono-O-${\alpha}$-D-galactopyranosyl-4-O-${\beta}$-D-mannopentaose), prepared from 3 types of microbial ${\beta}$-mannnanase, were used as substrates. $Gal^3Man_4$ and $Gal^2Man_3$ had a stubbed ${\alpha}$-galactosyl residue on the $2^{nd}$ and $3^{rd}$ mannose from the reducing end of mannotetraose and mannotriose, thus ${\alpha}$-galactosidase showed a preference for stubbed ${\alpha}$-galactosyl residue. ${\alpha}$-Galactosidase hydrolyzed $Gal^3Man_4$ more rapidly than $Gal^2Man_3$. However, ${\alpha}$-galactosidase hardly acted on $Gal^{2,3}Man_5$, $Gal^2Man_6$ or $Gal^2Man_5$. The enzyme hydrolyzed melibiose to galactose and glucose, raffinose to galactose and sucrose, and also stachyose to galactose and raffinose.
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박귀근(Gwi-Gun Park) 한국식품영양과학회 1995 한국식품영양과학회지 Vol.24 No.6
본 연구는 white copra meal에 대한 효소적 가수분해법과 효모발효법을 이용한 β-1, 4-mannotriose의 조제법이다. Penicillium sp.로 부터 생성된 mannanase의 최적 pH와 온도는 각각 6과 50℃였다. pH 안정성에서는 30℃, 2시간 처리 후 pH 5.5~7의 범위에서 90%의 잔존활성을 유지하였다. pH 6, 50℃, 24시간 효소액 500㎖(3,450units)로 white copra meal 70g를 가수분해한 결과 반응말기에 단당류, mannobiose, mannotriose가 생성되었다. Candida guilliermondii IFO 0566의 단당류와 이당류에 대한 자화성에 의해 최종 가수분해산물로 부터 12.1g의 mannotriose가 조제되었다. A new method was developed to prepare β-l,4-mannotriose by the enzymatic hydrolysis of white copra meal and the subsequent elimination of monosaccharides and mannobiose from the resultant hydrolysate with a yeast. The optimum pH and temperature for the mannanase were 6 and 50℃, respectively. The mannanase was stable between pH 5.5 and 7 after 2hr treatment at 30℃. White copra meal(70g) was hydrolyzed with the mannanase(3,450units/500㎖) at pH 6 and 50℃ for 24hr. The hydolysis products were monosaccharides, mannobiose and mannotriose. By the elimination of monosaccharides and mannobiose from the hydrolysis products with Candida guilliermondii IFO 0566, 12.1g of mannotriose was obtained without the use of chromatographic techniques.
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Galactomannan 이용에 관한 연구 - Ⅰ. Galactomannan에 대한 Pichia guilliermondii유래 α - Galactosidase의 특이성
박귀근(Gwi-Gun Park) 한국식품영양과학회 1997 한국식품영양과학회지 Vol.26 No.5
Pichia guilliermondii가 생산하는 α-galactosidase를 Mannobiose-Sepharose affinity column chromatography에 의해 부분정제하였다. 효소의 최적 pH와 최적온도는 각각 4.5, 40℃이었으며, pH 4~5.5, 30~60℃의 범위에서 pH 및 온도 안정성을 나타내었다. 효소활성은 Hg^(2+) 및 Ag^(2+)에 의해 저해되었으나 다른 금속에 대해서는 영향을 받지 않았다. 본 효소는 Gal³Man₄(6³-α-galactosyl-1,4-β-mannotetraose)에 대해 galactose를 유리하지 못하였으나, melibiose, raffinose 및 Gal³Man₃(6³-α-galactosyl-1,4-mannotriose)에 대해서는 galactose를 유리하는 특이성을 나타내었다. α-Galactosidase was partially purified from the culture filtrate of Pichia guilliermondii by Mannobiose-Sepharose affinity column chromatography. The galactosidase exhibited maximum activity at pH 4.5 and 40℃, and was stable in the pH and temperature ranges of 4 to 5.5 and 30 to 60℃, respectively. The enzyme was inhibited by Hg^(2+) and Ag^(2+). The enzyme activity was not affected considerably by treatment with other metal compounds. The enzyme hydrolyzed melibiose to galactose and glucose, raffinose to galactose and sucrose, and Gal³Man₃(6³-α-galactosyl-1,4-mannotriose) to galactose and mannotriose. On the contrary, it could not hydrolyze Gal3Man4(63-a-galactosyl-1,4-β-mannotetraose).
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양파로부터 분리한 Pediococcus pentosaceus KC-007이 생산하는 박테리오신의 특성
박귀근 ( Gwi Gun Park ),강종백 ( Jong Back Gang ),박영서 ( Young Seo Park ) 한국산업식품공학회 2013 산업 식품공학 Vol.17 No.4
Pediococcus pentosaceus KC-007가 생산하는 박테리오신은 MRS 배지에서 대수 증식기 말기에 최대로 생산되어 세포 외로 분비되었다. 박테리오신 활성은 proteinase K, trypsin, chymotrypsin, pepsin, subtilisin A 등의 단백질 가수 분해효소에 의해 완전히 저해되었으나, catalase, lysozyme, lipase, ribonuclease A, α-amylase에 의해서는 저해되지 않고 안정하게 유지되었다. 박테리오신은 pH 2부터 8까지 범위에서 활성이 완전하게 유지되었으며, 100℃에서 60분간 또는 autoclave 처리에 의해서도 활성이 유지되었다. 박테리오신 활성은 acetone, chloroform, ethanol, hexane, isopropanol, methanol 등의 유기용매나 SDS, Tween 20 등의 계면활성제의 작용에 영향을 받지 않았다. 본 연구에서 사용한 박테 리오신은 Bacillus cereus, Escherichia coli O157-H7, Listeria monocytogenes과 같은 식중독 세균에 대한 높은 항균활성을 지니고 있으므로 식품 보존제로서의 이용성이 높을 것으로 판단된다. Bacteriocin was maximally produced by Pediococcus pentosaceus KC-007 in the late exponential phase in MRS broth. The activity of bacteriocin was completely inactivated by proteinase K, trypsin, chymotrypsin, pepsin, and subtilisin A, but not by catalase, lysozyme, lipase, ribonuclease A, and alpha-amylase. Furthermore, its activity was not affected by pH changes ranging from 2 to 8 and heat treatment at 100℃ for 60 min or autoclaving. The activity of bacteriocin remained after treatment of organic solvents or detergent such as acetone, chloroform, ethanol, hexane, isopropanol, methanol, SDS, or Tween 20. Therefore, the bacteriocin isolated in this study could be used for a food preservative due to its growth inhibition against Bacillus cereus, Escherichia coli O157-H7, and Listeria monocytogenes.
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효소적 가수분해법에 의한 Gum류의 Gel 유동특성 변화
박귀근(Gwi-Gun Park) 한국식품영양과학회 2002 한국식품영양과학회지 Vol.31 No.3
Affinity chromatography법에 의해 해바라기씨 유래 α-galactosidase정제를 수행하여 locust bean gum 증점 대체자원의 개발을 위한 기초연구로서 정제효소처리된 guar gum과 locust bean gum의 구성당인 galactose와 mannose의 구성비율을 비교 검토하였다. 정제효소처리된 guar gum의 증점효과는 galactose와 mannose비율이 1 : 3.2일 때 가장 증가하였다. 이와같은 비율은 효소적 처리시간을 24시간으로 하였을 때 나타내었다. 해바라기씨유래 α-galactosidase처리에 의한 guar gum으로부터의 galactose의 유리가 증점효과에 영향을 미치는 것으로 사료된다. Xanthan gum과 guar gum의 혼합, xanthan gum과 guar gum 및 정제효소처리된 천연 유래 copra meal과의 혼합물에 대한 증점효과도 비교하였다. The galactose/mannose ratio of guar gum, guar gum treated with purified α-galactosidase and locust bean gum were investigated. Gel-promoting property of enzyme-treated guar gum increased when the galactose/mannose ratio was about 1 : 3.2, which was close to the ratio of 1 : 3.3 for locust bean gum. And the ratio was obtained when the guar gum was hydrolyzed by the enzyme for 24 hr. It is clear that enzymatic depletion of galactose from guar gum by sunflower seed α-galactosidase would lead to a significant increase in gelation ability. The mixture of xanthan gum and guar gum, and xanthan gum, guar gum and enzyme-treated copra meal were also investigated in viscosity behavior.
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