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- 저자 : 남인 ( In Shik Park (검색결과 4 건)
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한국산 무우 peroxidase 에 의한 포도당의 효소적 분석
박인식,고선옥,남인 ( In Shik Park,Sun Ok Kho,In Nam ) 생화학분자생물학회 1989 BMB Reports Vol.22 No.4
Korean-radish peroxidase can replace horseradish peroxidase for enzymatic determination of glucose. The glucose could be quantitatively assayed by using glucose oxidase and Korean-radish peroxidase. The optimum temperature and pH for glucose assay were of 40℃ and pH 5.5, respectively. Various cations and anions such as Ag^+, Cu^(++), Pb^(++), Fe^(++), N₃^-, S₂O₃^-, S₂O₄^- and NO₂^- inhibited the glucose assay completely. The relationship between absorbance and glucose concentration was linear up to 50μ㏖ of glucose under the optimum assay conditions.
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Korean-Radish Peroxidase for Enzymatic Determination of Glucose
박인식,고선옥,남인,Park, In-Shik,Kho, Sun-Ok,Nam, In 생화학분자생물학회 1989 한국생화학회지 Vol.22 No.4
Korean-radish peroxidase can replace horseradish peroxidase for enzymatic determination of glucose. The glucose could be quantitatively assayed by using glucose oxidase and Korean-radish peroxidase. The optimum temperature and pH for glucose assay were of $40^{\circ}C$ and pH 5.5, respectively. Various cations and anions such as $Ag^+$, $Cu^{++}$, $Pb^{++}$, $Fe^{++}$, ${N_3}^-$, ${S_2O_3}^=$, ${S_2O_4}^=$ and ${NO_2}^-$ inhibited the glucose assay completely. The relationship between absorbance and glucose concentration was linear up to $50{\mu}mol$ of glucose under the optimum assay conditions. 한국산 무우 peroxidase는 포도당의 효소적 분석에 주로 사용되는 horseradish peroxidase를 대체할 수 있었다. 포도당은 glucose oxidase- 한국산 무우 peroxidase에 의하여 정량적으로 측정되었다. 포도당 측정의 최적조건은 $40^{\circ}C$ 및 pH 5.5이었다. 양이온 중에서 $Ag^+$, $Cu^{++}$, $Pb^{++}$, $Fe^{++}$ 그리고 음이온 중에서는 ${N_3}^-$, ${SO_3}^=$, ${S_2O_3}^=$, ${S_2O_4}^=$, ${NO_2}^-$는 효소반응을 완전히 저하시킴으로서 한국산 무우 peroxidase를 사용하여 포도당을 측정하는 것을 완전히 방해하였다. 흡광도와 포도당 농도와의 상관관계는 최적조건에서 분석하고자 하는 포도당의 양이 $50{\mu}mol$ 이하에서는 직선관계를 나타내었다.
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Production and Characterization of Raw Starch Hydrolyzing Enzyme from Bacteria
Park, In Shik,Nam, In,Kho, Sun Ok,Kim, Gi Nahm,Suh, Kyung-Soon 한국산업미생물학회 1990 한국미생물·생명공학회지 Vol.18 No.3
토양으로부터 생전분을 분해하는 세균을 분리하였으며, Bacillus sp.로 동정하였다. 분리한 세균으로부터 생전분 분해효소의 생성을 위한 최적조건을 검토하였다. 세균은 탄소원으로 wheat 및 soluble starch를, 질소원으로 polypeptone을 사용했을 때 최대 효소생성을 얻을 수 있었다. 그리고 탄소원을 0.5%, 질소원을 0.5% 수준으로 사용했을 때 효소 생성을 극대화하였다. 그리고 배지의 초기 pH를 6.5, 배양온도를 35℃로 유지했을 때 효소생성이 높았다. Sepharose CL-6B 셀 여과 및 DEAE-Sephacel 이온교환수지를 사용하여 부분정제한 효소활성의 최적조건은 pH6.5, 온도 70℃였다. 효소는 pH8.0에서 가장 안정하였으며, 60℃ 이상에서 불활성화하였다. Fe^++, Hg^++ 및 Ag^+는 세균으로부터 효소 생성을 억제하였으며, 아울러 효소활성도 완전히 저해하였다. 효소의 기질에 대한 K_m값은, 1.7%(corn starch), 1.4%(wheat starch), 2.5%(rice starch) 및 1.0%(potato starch)였다. A bacterium capable of hydrolyzing raw starch was isolated from soil, which was identified as a strain of Bacillus. The effects of culture conditions and medium compositions on the enzyme production were investigated. Among tested carbon sources, soluble starch and wheat starch were most effective for the production of the enzyme, and the level of concentration for the optimal enzyme production was 0.5%. For nitrogen sources, polypeptone was best for the enzyme production, with the level of 0.5%. The enzyme was maximally produced by cultivating the organism at medium of initial pH 6.5, and temperature of 35℃. The enzyme was partially purified by Sepharose CL-6B gel filtration and DEAE-Sephacel ion-exchange chromatography. The optimal pH and temperature for the enzyme reaction were 6.5 and 70℃, respectively. The enzyme most stable at pH 8.0, and temperature up to 60℃. In kinetic studies, the k_m values for corn, wheat, rice and potato starch sere 1.7, 1.4, 2.5 and 1.0%, respectively.
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