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능이〔Sarcodon aspratus(Berk.) S. Ito〕에서 분리한 단백질 가수분해 효소의 특성
엄태붕(Tai-Bong Uhm),유관성(Kwan-Sung Ryu),김미경(Mi-Kyung Kim),류재수(Jai-su Yoo),손희숙(Hee-Sook Sohn),이태규(Tae-Kyoo Lee) 한국식품영양과학회 1991 한국식품영양과학회지 Vol.20 No.1
Sarcodon aspratus에서 분리한 단백질가수분해 효소의 특성을 조사하였다. 이 효소는 당을 함유한 protease이며, N-CBZ-과 N-T-BOCL-L-amino acid의 alanine, glycine, methionine, glutamine, cystein유도체는 비교적 강하게 가수분해시키나 valine, proline, isoleucine유도체는 거의 분해하지 못하였다. 따라서 이 효소는 아미노산에 대해 비교적 넓은 기질 특이성을 가진 것으로 생각된다. 또한 이 효소는 bromelanin inhibitor에 의해 저해되었기 때문에 이 효소의 active site주위는 bromelain의 active site와 유사한 것으로 추측되었다. 그러나 두 효소를 ribonudease A를 기질로 peptide mapping한 결과 이 효소와 bromelain은 cleavage site가 완전히 달랐다. Properties of a protease purified from Neungee〔Sarcodon aspratus(Berk.) S. Ito〕 have been investigated. The enzyme displays a glycosylated serine protease.<br/> The enzyme is able to hydrolyze alanine, glycine, methionine, glutamine, and cysteine of N-CBZ-and N-t-BOC-L-amino acid derivatives relatively strongly but splits valine, proline, and isoleucine derivatives with low affinity, which means the enzyme has the broad substrate spectrum toward the amino acids.<br/> Interestingly, the enzyme was inhibited by bromelain inhibitor. That is, the active site environment of the enzyme is believed to be similar to that of bromelain. However, peptide mapping studies show that the two enzymes have distinct different cleavage sites.
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