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양융,신동범,신완철,오상환 ( Ryung Yang,Dong Bum Shin,Wan Chul Shin,Sang Hwan Oh ) 생화학분자생물학회 1990 BMB Reports Vol.23 No.4
In order to get further informations on the loss of biologic function by the nonenzymatic reaction of glucose with proteins, reducing sugars (glucose, fructose, galactose, mannose, ribose and xylose) were reacted with proteins (bovine serum albumin, lysozyme, ovalbumin, RNase A) in 0.2 M phosphate buffer (pH 7.4) at 37℃, and polymerization of proteins and changes in amino acid composition were compared. Proteins tested were polymerized and some amino acid residues were impaired significantly by Maillard reaction. The degree of polymerization and impairment of amino acid residues, however, were different, depending on the kinds of proteins and reducing sugars.
3-deoxyglucosone에 의한 단백질의 modification
신동범,오상환,양융 연세대학교 산업기술연구소 1990 논문집 Vol.22 No.1
pH 7.4, 37℃의 생리적 반응조건에서 HSA, ovalbumine, BSA, lysozyme, RNase A 및 IgG와 3-deoxyglucosone을 반응시키고 단백질의 중합현상과 아미노산 잔기의 손상상태를 연구하였다. 3-deoxyglucosone은 모든 단백질을 중합시킬 수 있으나 특히 lysozyme, RNase A 및 IgG를 현저하게 중합시켰다. 또한 Arginine잔기를 크게 손상시켰다. glucose에 의한 단백질의 중합과정은 glucose가 단백질의 아미노 그룹과의 반응으로 3-deoxyglucosone을 형성시키고, 이것이 단백질의 lysine 잔기와 arginine 잔기를 공격하여 cross link를 형성시키는 것으로 추정되었다. Human serum albumin, bovine serum albumin, ovalbumin, IgG, lysozyme and ribonuclease A were reacted with 3-deoxyglucosone under physiological conditions of 37℃ and pH 7.4, and polimerization of proteins and impairments of amino acid residues were investigated. Proteins tested, especially lysozyme, IgG and ribonuclease A, were polymerized significantly, and lysine residue and arginine residue, espectially arginine residue of proteins were impaired remarkably. Experimental results strongly suggested 3-deoxyglucosone, formed from proteins-glucose reaction system, was the cross-linker responsible for the polymerization of proteins.
양융,신동범,신완철,오상환,Yang, Ryung,Shin, Dong-Bum,Shin, Wan-Chul,Oh, Sang-Hwan 생화학분자생물학회 1990 한국생화학회지 Vol.23 No.3
pH 7.4, $37^{\circ}C$의 생리적 반응조건에서 HSA, ovalbumine, BSA, lysozyme, RNase A 및 IgG와 3-deoxyglucosone을 반응시키고 단백질의 중합현상과 아미노산 잔기의 손상상태를 연구하였다. 3-deoxyglucosone은 모든 단백질을 중합시킬 수 있으나 특히 lysozyme, RNase A 및 IgG를 현저하게 중합시켰다. 또한 arginine 잔기를 크게 손상시켰다. glucose에 의한 단백질의 중합과정은 glucose가 단백질의 아미노 그룹과의 반응으로 3-deoxyglucosone을 형성시키고, 이것이 단백질의 lysine 잔기와 arginine 잔기를 공격하여 cross link를 형성시키는 것으로 추정되었다. Human serum albumin, bovine serum albumin, ovalbumin, IgG, lysozyme and ribonuclease A were reacted with 3-deoxyglucosone under physiological conditions of $37^{\circ}C$ and pH 6.4, and polymerization of proteins and the impairments of amino acid residues were investigated. Proteins tested, especially lysozyme, IgG and ribonuclease A, were polymerized significantly, and lysine residue and arginine residue, especially arginine residue of proteins, were impaired remarkable. Experimental results strongly suggested that 3-deoxyglucosone, formed from proteins-glucose reaction system, was the corss-linker responsible for the polymerization of proteins.
양융 대한양계협회 1975 월간 양계 Vol.7 No.8
국력은 동물성단백질 섭취량과 직결된다고 해도 과언은 아닐 것이다. 즉 국민소득과 동물성단백질 섭취량은 밀접히 관계하며 문화국민일수록 높은 것은 당연한 사실이다. 각국의 년간 1인당 계란 소비량을 보면 미국 360, 캐나다 306, 덴마크 228, 뉴질랜드 270, 서독 216개인데 비해 한국은 88개로 구미의 1960년대의 수준인 200개에도 미달되는 실정이다. 이의 원인은 소득수준에도 있겠지만 가공방법의 단순성에도 기인된 것 같다. 또 소득 수준의 상승만큼 섭취량도 증가하느냐 하는 것도 문제다. 그러므로 80년대의 소득 1000불을 향한 우리는 기호에 맞는 가공법을 개발하여 동물성 단백질 섭취량을 높인다는 것은 국력배양을 위해서도 바람직한 일이라 생각한다.
양융,Yang, Yung 한국과학기술단체총연합회 1998 과학과 기술 Vol.31 No.6
신학적 진리나 사회과학적 진리가 '사회의 약속'에 의하여 포장된 진리인 반면 자연과학적 진리는 보편타당성면에서 뛰어난 진리다. 그런데 자연과학을 연구하면서 명예나 어떤 종류의 반대급부를 얻기위한 도구로 이용하려할 때 또는 시작 단계임에도 결과에 대해 과대포장을 할때 자연과학은 때때로 사회나 학문발전에 해악을 끼치기도 한다.