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MCL 알고리즘을 이용한 단백질 표면의 바인딩 영역 분석 기법
정광수,유기진,정용제,류근호,Jung, Kwang-Su,Yu, Ki-Jin,Chung, Yong-Je,Ryu, Keun-Ho 한국정보처리학회 2007 정보처리학회논문지D Vol.14 No.7
단백질은 다른 물질과의 결합하여 기능을 수행하기 때문에 활성 사이트가 유사한 단백질은 유사한 기능을 가진다. 따라서 단백질의 바인딩 영역을 식별함으로써 단백질의 기능을 추론할 수 있다. 이 논문은 MCL (Markov Cluster) 알고리즘을 이용하여 단백질의 바인딩 영역을 추출하는 새로운 방법을 제시한다. 이를 위하여 단백질의 표면 잔기 거리를 나타내는 distance matrix를 생성하고, 여기에 MCL 프로세스를 적용한다. 제시한 방법을 평가하기 위해 Catalytic Site Atlas (CSA) 데이터를 사용하였다. CSA 데이터 (94개의 단일 체인 단백질)를 이용한 실험 결과, 알고리즘은 91개 단백질의 활성 사이트 주변의 바인딩 영역을 검출하였다. 이 논문은 단백질 활성 사이트를 분석하기 위한 새로운 기하학적 특징을 제시하였고, 활성 사이트와 관련이 없는 잔기를 제거함으로써 단백질 표면의 분석의 시간을 줄일 수 있는 장점이 있다. Proteins combine with other materials to achieve their function and have similar function if their active sites are similar. Thus we can infer the function of protein by identifying the binding area of proteins. This paper suggests the novel method to select binding area of protein using MCL (Markov Cluster) algorithm. We construct the distance matrix from surface residues distance on protein. Then this distance matrix is transformed to connectivity matrix for applying MCL process. We adopted Catalytic Site Atlas (CSA) data to evaluate the proposed method. In the experimental result using CSA data (94 selected single chain proteins), our algorithm detects the 91 (97%) binding area near by active site of each protein. We introduced a new geometrical features and this mainly contributes to reduce the time to analyze the protein by selecting the residues near by active site.
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유남희 ( Nam Hee Yu ),정광수 ( Kwang Su Jung ),류근호 ( Keun Ho Ryu ),정용제 ( Yong Je Chung ) 한국정보처리학회 2008 한국정보처리학회 학술대회논문집 Vol.15 No.2
단백질의 구조는 그 기능과 밀접히 연관되어 있기 때문에 구조에 조금이라도 변화가 생기면 바로 생체기능에 이상이 생긴다. 그래서 단백질 구조연구는 필수적이고 구조의 유사성 검색을 이용하여 단백질 기능을 예측한다. 그러나 전체적인 구조가 유사한 단백질이라도 기능에 중요한 특정구조가 다르게 되면 다른 기능을 수행 할 수 있고 구조가 다른 단백질이라도 핵심 영역의 구조가 유사하다면 유사한 기능을 수행할 수 있다. 이는 단백질의 기능이 특정 하위구조의 잘 보존된 활성 사이트에 따라 결정되기 때문이다. 이 논문은 단백질의 3차원 공간정보를 matrix로 표현 할 수 있는 가장 작은 평면도형인 삼각형을 이용하여 단백질 표면에 대한 상세한 형태비교를 제공한다. 단백질 표면에서 활성 사이트 아미노산 잔기의 side chain은 일반적으로 바깥을 향하여 표면의 형태를 결정짓기 때문에 단백질 표면을 비교하기 위해 side chain 정보가 필수적이다. 우리는 아미노산 잔기의 Cα원자에 side chain을 포함하여 Cα삼각형과 side chain 삼각형 2개를 하나의 특정하위구조 set으로 정의하고 이 하위구조로 distance matrix를 구축한다. 만들어진 distance matrix에 RMSD를 이용하여 활성 사이트의 표면을 비교한다. 제시한 기법은 단백질의 전체적인 서열과 구조 정보를 이용하지 않고, 활성 사이트의 특정하위 영역만을 고려함으로써 더욱 효과적이고 빠른 시간 내에 상세한 비교를 수행할 수 있다.
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유남희 ( Nam Hee Yu ),정광수 ( Kwang Su Jung ),손교용 ( Gyo Yong Sohn ),정용제 ( Yong Je Chung ),류근호 ( Keun Ho Ryu ) 한국정보처리학회 2009 한국정보처리학회 학술대회논문집 Vol.16 No.1
생명체 내에서 기능 수행 시 각종 물질들이나 단백질들끼리 상호결합을 해야 한다. 이런 결합성을 결정짓는 것들이 단백질의 3차원 구조이기 때문에 단백질 구조연구는 중요하다. 이 논문에서는 단백질 구조데이터 및 관련된 구조정보의 통합된 데이터베이스를 구축하고 웹 환경에서 질의된 단백질과 유사성 비교를 진행하여 그 결과 및 연관된 정보를 검색하여 체계적으로 정보를 제공하는 단백질 구조 비교시스템을 제안한다. 제안 시스템을 구축하기 위하여 공개용 단백질 구조데이터 저장소인 Protein Data Bank의 플랫파일에서 필수적인 구조데이터정보만을 추출하여 여기에서 단백질의 하위구조 생성 알고리즘을 적용하여 데이터베이스를 구축한다. 사용자가 인터넷을 통하여 진행한 질의는 하위구조처리 모듈을 통하여 하위구조를 생성하고 구조유사부분에 대해 RMSD값이 계산되고 이와 연관된 구조정보의 검색이 진행 된 후 체계적으로 출력화면에 보여준다. 제안 시스템은 단백질의 전체적인 서열과 구조 정보를 이용하지 않고서, 단백질 기능을 결정하는 핵심영역을 포함하는 표면을 효과적으로 비교함으로써 기존의 구조비교 시스템보다 빠른 검색과 상세한 분석을 지원한다.
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Pseudomonas sp. Strain DJ77에 존재하는 Glutathione S-Transferase 아미노 말단잔기의 Site-directed Mutagenesis
우희종,박용춘,김성재,정용제,정안식,김영창 한국산업미생물학회 1997 한국미생물·생명공학회지 Vol.25 No.4
Pseudomonas sp. DJ77로부터 분리된 glutathione S-transferase(GST)의 N-말단 아미노산 서열은 MKLFISPGACSL로 전체 아미노산 서열의 상동성은 E. coli와는 45%, Haemophilus influenzae와는 20%로 알려져 있다. N-말단의 tyrosine 잔기는 박테리아 뿐 아니라 알려진 모든 세포성 GSTs에 존재하며 포유동물의 α, μ, π유형의 GSTs에서는 기능적인 활성자리라고 알려져 있다. 이런 점 때문에 Pseudomonas sp. DJ77의 GST에서 N-말단에 tyrosine 대신에 Phe-4와 Ile-5가 존재하는 것은 매우 특이한 일이다. Pseudomonas sp. DJ77 GST의 반응기작을 이해하기 위한 한 방법으로 site-directed mutagenesis를 이용하여 이 두 아미노산들을 각각 tyrosine으로 바꾸었다. 이 두 돌연변이주의 CDNB에 대한 효소 활성은 야생형와 비교해 거의 비슷한 활성을 나타내었고 in vivo에서의 CDNB에 의한 성장 저해 분석을 통해서도 같은 결과를 얻을 수 있었다. 이러한 결과들은 Pseudomonas sp. DJ77 GST가 적어도 포유류의 GST와는 다른 반응기작을 가진다는 것을 의미하는 것이다. Glutathione S-transferase (GST) was purified from Pseudomonas sp. DJ77, and its N-terminal sequence was determined to be MKLFISPGACSL. A specific tyrosyl residue in the vicinity of the N terminus is conserved in all the known cytosolic GSTs and has been shown to function as a catalytic residue in α, μ, π class GSTs from mammals. However, Pseudomonas sp. DJ77 GST has the Phe-4 and Ile-5 instead of Tyr in N-terminus. Its replacement with tyrosine did not significantly affect the enzyme activity. Results from in vitro biochemical analyses were confirmed by the in vivo activity-based CDNB growth inhibition analyses. Our results clearly indicate that GST of Psedomonas sp. DJ77 has a novel reaction mechanism different from that of mammalian GSTs.
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