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Bacillus sp.가 생산하는 호알칼리성 Protease의 부분정제 및 특성
안장우,오태광,박용하,박관하 한국산업미생물학회 1990 한국미생물·생명공학회지 Vol.18 No.4
계면활성제에 내성이 있으면서 호알칼리성인 protease를 생산하는 미생물을 토양에서 분리하였다. 분리된 미생물을 형태적, 생리학적, 화학분류학적 및 5S RNA 분석으로 동정한 결과 Bacillus sp.인 것으로 판명되었다. 호알칼리성 protease는 황산암모늄 분획, DEAE-Cellulose, CM-Cellulose, Sephadex G-100 column chromatography로 분리, 정제하였다. 정제된 호알칼리성 protease는 casein에 대하여 pH12.0∼13.0에서 가장 높은 활성을 보였고 pH6.0에서 11.0 사이에서 안정성을 나타내었다. 분리된 효소의 작용 최적 온도는 55℃이었다. 이 효소는 diisopropyl fluorophosphate(DFP)로 완전히 불활성화되는 것으로 보아 serine protease로 추정되며 계면활성제의 존재하에서도 안정하였다. An alkalophilic microoganism producing a detergent-resistant alkaline protease was isolated from soil and identified as Bacillus sp. The alkaline protease has been partially purified by ammonium sulfate fractionation, DEAE-Cellulose, CM-Cellulose and Sephdex G-100 column chromatography. The purified alkaline protease was highly active at pH 12-13 toward casein and stable at pH values from 6 to 11. The optimum temperature for the enzyme reaction was 55℃. The enzyme was completely inactivated by diisopropyl fluorophosphate(DFP) indicating that the enzyme was serine protease, but considerably stable in the presence of surface active agents.