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        20%의 반복 인장변위에 의한 신축성 그라파이트 인터칼레이션 화합물/실리콘 복합재료의 물성

        박규대(Gyu-Dae Park),최원국(Won-Kook Choi),이성구(Sung-Goo Lee),김경민(Kyung-Min Kim),김성룡(Sung-Ryong Kim) 한국고분자학회 2016 폴리머 Vol.40 No.2

        인장변위를 20%로 하여 1000회 반복 스트레칭한 후의 그라파이트 인터칼레이션 컴파운드(GIC)/폴리디메틸실록산(PDMS) 복합재료의 모폴로지, 열전도도, 표면저항 변화를 조사하였다. 주사전자현미경으로 관찰한 결과 GIC는 PDMS 매트릭스 내에 방향성 없이 균일하게 분산되었으나, PDMS는 높은 점도로 인하여 팽창 GIC의 미세 기공 속으로는 침투하지 못하였다. 3차원적으로 연결된 구조를 가지는 GIC 필러가 PDMS 복합재료의 열전도도 증가 및 표면저항 감소와 연관됨을 확인하였다. 20 wt%의 GIC 필러를 포함하는 PDMS 복합재료의 열전도도와 표면저항은 각각 0.80W/mK, 6×10<SUP>13</SUP> Ω/sq이었으나 1000회 반복 인장 스트레칭 후에 0.69W/mK, 3.04×10<SUP>14</SUP> Ω/sq로 변화하였다. 반복 스트레칭 전후의 복합재료 물성변화의 주요 원인은 GIC 필러와 PDMS 매트릭스 사이에 생긴 계면 크랙 때문인 것으로 여겨진다. The expanded graphite intercalated compound (GIC)/poly(dimethyl siloxane) (PDMS) composites were prepared and the effects of cyclic stretching on the morphology, thermal conductivity and surface resistance of the composites were investigated. PDMS resin did not penetrate into the pores of the expanded GIC. The uniform distribution and spatially connected GICs in the PDMS matrix resulted in improved thermal conductivity and decreased sheet resistance. The thermal conductivity and sheet resistance of GIC(20 wt%)/PDMS composites were changed after 1000 cycles of 20% tensile strain from 0.80 W/mK and 6×10<SUP>13</SUP> Ω/sq to 0.69 W/mK and 3.04×10<SUP>14</SUP> Ω/sq, respectively. The decreased thermal conductivity and the increased sheet resistance of the composites after cyclic stretching was attributed to the formation of the interfacial crack between PDMS matrix and the GIC filler.

      • KCI등재

        A Natural L-Arginine Analog, L-Canavanine-Induced Apoptosis is Suppressedby Protein Tyrosine Kinase p56<SUP>lck</SUP> in Human Acute Leukemia Jurkat T Cells

        Hae Sun Park(박해선),Do Youn Jun(전도연),Hyun Ju Woo(우현주),Seok Woo Rue(류석우),Sang Kook Kim(김경민),Kyung Min Kim(김상국),Wan Park(박완),Byung Jo Moon(문병조),Young Ho Kim(김영호) 한국생명과학회 2009 생명과학회지 Vol.19 No.11

        L-arginine 구조유사체인 L-canavanine의 인체 급성백혈병 Jurkat T 세포에 대한 apoptosis 유도활성이 단백질 티로신키나아제 p56<SUP>lck</SUP>에 어떻게 조절되는지를 규명하기 위해 p56<SUP>lck</SUP>를 발현하는 Jurkat T 세포주 E6.1과 p56<SUP>lck</SUP>-결손 Jurkat T 세포주 JCaM1.6에 있어서 L-canavanine의 세포독성, L-canavanine에 의해 유도되는 apoptotic DNA fragmentation 및 apoptotic sub-G1 peak를 비교하여 본 바, p56<SUP>lck</SUP>-negative JCaM1.6 세포가 p56<SUP>lck</SUP>-positive E6.1 세포에 비해 L-canavanine의 apoptotis 유도활성에 훨씬 더 민감한 것으로 나타났다. 이러한 p56lck-negative JCaM1.6 세포의 민감성은 JCaM1.6 세포에 p56<SUP>lck</SUP> 유전자를 transfection시켜 발현시키면 현저히 감소되었다. L-Canavanine에 의해 유도되는 apoptosis관련 현상들을 p56<SUP>lck</SUP>-stable transfectant인 JCaM1.6/lck 세포와 empty vector-transfectant 인 p56<SUP>lck</SUP>-negaive JCaM1.6/vector 세포에서 Western blot analysis로 비교한 결과, L-canavanine에 의해 유도되는 mitochondrial membrane potential (Δψm)의 감소, caspase-9, -8, -7 및 -3의 활성화, 그리고 PARP 및 PLCγ-1의 분해가 JCaM1.6/vector 세포에 비해 JCaM1.6/lck 세포에서 더 약하게 나타났다. JCaM1.6/lck 세포를 2.5 mM L-canavanine으로 처리한 다음 세포 내 p56<SUP>lck</SUP> kinase 활성의 변화를 α-casein을 기질로 하여 시간 별로 측정한 결과, L-canavanine의 처리 후 15분만에 p56<SUP>lck</SUP> kinase의 활성이 약 1.6배 증가되었으며 이후 6시간 동안은 약 1.3~1.4 배정도 증가된 수준으로 kinase 활성이 유지되는 것으로 확인되었다. L-Canavanine에 의한 apoptosis의 개시에 Fas/FasL 상호작용이 관련되는지를 규명하기 위해 FADD-negative Jurkat T 세포주 I2.1, caspase-8-negative Jurkat T 세포주 I9.2 및 wild-type Jurkat T 세포주 A3에 대한 L-canavanine의 세포독성을 비교한 결과, A3와 I2.1 세포의 경우는 L-canavanine의 세포독성이 동일하게 나타났고, 특히 caspase-8가 결손된 I9.2 세포의 경우는 L-canavanine의 세포독성에 대한 민감성이 A3와 I2.1 세포에 비해 단지 미약하게만 완화되는 것으로 나타나, L-canavanine의한 apoptosis에는 Fas/FasL 상호작용이 관련되어 있지 않으며, 또한 caspase-8의 역할이 필수적이지 않음을 시사하였다. Jurkat T 세포에 있어서 L-canavanie에 의해 유도되는 sub-G1 peak 및 caspases 활성화에 미치는 pan-caspase inhibitor (z-VAD-fmk), caspase-9 inhibitor (z-LEHD-fmk), caspase-3 inhibitor (z-DEVD-fmk), caspase-4 inhibitor (z-LEVD-fmk) 및 caspase-12 inhibitor (z-ATAD-fmk)의 영향을 조사한 결과, L-canavanie에 의한 apoptosis는 Δψm의 감소, caspase-9 및 caspase -3의 활성화에 뒤따른 caspase-8 및 caspase-7의 활성화, 그리고 PARP의 분해의 순서로 유도되는 것으로 나타났으며, 아울러 caspase-9의 활성화와 함께 caspase-12의 활성화가 L-canavanine 처리에 따른 caspase-3의 활성화에 요구되는 것으로 확인되었다. 결론적으로, L-canavanine 처리에 의한 Jurkat T 세포의 apoptosis는 Δψm 감소, caspase-9, caspase-3 및 caspase-7의 활성화에 의해 유도되며, 이들 apoptosis 현상들은 p56<SUP>lck</SUP>에 의해 negative regulation되었다. To elucidate further the antitumor effects of a natural L-arginine analogue, L-canavanine, the mechanism underlying apoptogenic activity of L-canavanine and its modulation by protein tyrosine kinase p56<SUP>lck</SUP> was investigated in human Jurkat T cells. When the cells were treated with 1.25 to 2.5 mM L-canavanine for 36 h, several apoptotic events including mitochondrial membrane potential (Δψm) loss, activation of caspase-9, -3, -8, and -7, poly (ADP-ribose) polymerase (PARP) degradation, and DNA fragmentation were induced without alteration in the levels of Fas or FasL. These apoptotic changes were more significant in p56<SUP>lck</SUP>-deficient Jurkat clone JCaM1.6 than in p56<SUP>lck</SUP>-positive Jurkat clone E6.1. The L-canavanine-induced apoptosis observed in p56<SUP>lck</SUP>-deficient JCaM1.6 cells was significantly reduced by introducing p56<SUP>lck</SUP> gene into JCaM1.6 cells by stable transfection. Treatment of JCaM1.6/lck cells with L-canavanine caused a transient 1.6-fold increase in the kinase activity of p56<SUP>lck</SUP>. Both FADD-positive wild-type Jurkat T cell clone A3 and FADD-deficient Jurkat T cell clone I2.1 exhibited a similar susceptibility to the cytotoxicity of L-canavanine, excluding involvement of Fas/FasL system in triggering L-canavanine-induced apoptosis. The L-canavanine-induced apoptotic sub-G1 peak and activation of caspase-3, -8, and -7 were abrogated by pan-caspase inhibitor (z-VADfmk), whereas L-canavanine-induced activation of caspase-9 was not affected. These results demonstrated that L-canavanine caused apoptosis of Jurkat T cells via the loss of Δψm, and the activation of caspase-9, -3, -8, and -7, leading to PARP degradation, and that the p56<SUP>lck</SUP> kinase attenuated the Δψm loss and activation of caspases, and thus contributed as a negative regulator to L-canavanine-induced apoptosis.

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