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ア ァ カ サ ザ タ ダ ナ ハ バ パ マ ヤ ャ ラ ワ ヮ ン イ ィ キ ギ シ ジ チ ヂ ニ ヒ ビ ピ ミ リ ウ ゥ ク グ ス ズ ツ ヅ ッ ヌ フ ブ プ ム ユ ュ ル エ ェ ケ ゲ セ ゼ テ デ ヘ ベ ペ メ レ オ ォ コ ゴ ソ ゾ ト ド ノ ホ ボ ポ モ ヨ ョ ロ ヲ ―

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      저자 : 최정도 ( Eun Hee Lee (검색결과 1 건)
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      • SCIESCOPUSKCI등재

        콩 싹의 Acetohydroxyacid Synthase 의 성질과 피이드백 저해에 관한 연구

        이은희,안태우,최정도 ( Eun Hee Lee,Tae Woo Ahn,Jung Do Choi ) 생화학분자생물학회 1991 BMB Reports Vol.24 No.3

        Acetohydroxyacid synthase (AHAS) is the first common enzyme in the biosynthetic pathways to valine, leucine, and isoleucine. AHAS has been partially purified from dark grown pea shoots approximately 2000 fold using DEAF-cellulose affinity elution, Sephadex G-150, and leucine-agarose chromatography. The rate of product acetolactate formation from pyruvate shows a sigmoidal relationship with substrate at low pyruvate concentrations. The enzyme preparation has a K_m value for pyruvate of 4 mM, a pH optimum of 7.5 to 8.5, and a temperature optimum of 35℃ to 45℃. The enzyme is inhibited by valine, leucine, and isoleucine singly, and synergistically by the pair of the amino acids, indicating more than one binding site of the enzyme for branched amino acids. The level of the inhibition decreases with increasing substrate concentration, and kinetic analysis shows the inhibition to be mixed type in which the inhibitor affects on both V_(max) and K_m. The degree of inhibition is pH-dependent as it decreases drastically above pH 8.

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