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Partial Purification and Some Properties of Polyphenol Oxidase from Aster scaber
함승시(Seung-Shi Ham),홍은희(Eun-Hee Hong),이상영(Sang-Young Lee),박귀근(Gwi-Gun Park),오무라 히라히사(Hirohisa Omura) 한국식품영양과학회 1991 한국식품영양과학회지 Vol.20 No.3
참취로부터 추출한 polyphenol oxidase의 부분정제를 (NH₄)₂SO₄처리 및 Sephadex G-150 column chromatogaphy에 의해 분리하였다. Polypenol oxidase의 최적pH와 최적온도는 각각 7.0과 30℃였으며, 효소활성은 60℃ 에서 30분간 처리시와 70℃에서 5분간 처리시 완전실활하였다. 기질특이성에서는 chlorogenic acid의 기질이 높은 특이성을 나타낸 반면 DL-dopa는 활성을 억제하였다. Polyphenol oxidase의 Km값은 17.6mM이었다. A polyphenol oxidase from the crude extract of Aster scaber was partially purified by (NH₄)₂ SO₄ precipitation and subsequent Sephadex G-150 chromatography. The final preparation showed five peaks of enzyme activity. Optimum pH and temperature for the activity of polyphenol oxidase were 7.0 and 30℃, respectively. Enzyme activity was stable at 40℃ for 5min in pH 7.0 reaction mixture but ceased completely at 60℃ for 30min and 70℃ for 5min at pH 7.0. The polyphenol oxidase has good activity on chlorogenic acid but was inactive on DL-dopa. The apparent Km for catechol was about 17.6mM.