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Purification and Characterization of Inulase from Kluyveromyces fragilis
남백희,변시명,Nahm, Baek-Hie,Byun, Si-Myung 생화학분자생물학회 1977 한국생화학회지 Vol.10 No.2
Kluyνeromyces fragilis를 돼지감자 추출액 배지에 배양하여 배지내에 분비된 inulase를 Sepharose 6B겔로 여과한 후 DEAE-Sephadex A-50을 사용하여 효소를 정제 하였다. 이 방법에 의하여 232배 정제하였으며 정제된 효소는 5% polyacrylamide 전기 영동상에서 순수함을 알았다. 순수 분리한 효소를 사용하여 효소의 성질을 조사하였으며 이 효소는 탄수화물을 구성물질로 함유하는 당단백질임을 밝혔다. 효소는 기질에 따라 최적 pH, 최적 온도 및 Km 등이 달랐으나 inulin과 sucrose를 다 분해할 수 있음을 알았다. inulin의 가수분해 양상은 single-chain mechanism 임을 밝혔다. Extracellular inulase which hydrolyzes $\beta$-2:1' linked fructose polymer, inulin, was prepared from Kluyveromyces fragilis in the media containing the Jerusalem artichoke tuber extract. Further purification of the enzyme by Sepharose 6B gel filtration followed by DEAE-Sephadex A-50 ion exchange chromatography showed a single protein band on 5% polyacrylamide gel electrophoresis with 232-fold purification. Using the purified enzyme some kinetic parameters of inulase were studied with comparison of invertase activity on sucrose. The enzyme was found to be a glycoprotein and had both inulase and invertase activities, although the general properties varied against substrates in terms of pH, Km, and temperature. The mode of hydrolytic action on inulin by the purified enzyme preparation appeared to be single chain mechanism.
Kluyveromyces fragilis 의 Inulase 분리 정제
남백희,변시명 ( Baek Hie Nahm,Si Myung Byun ) 생화학분자생물학회 1977 BMB Reports Vol.10 No.2
Extracellular inulase which hydrolyzes β-2:1` linked fructose polymer, inulin, was prepared from Kluyveromyces fragilis in the media containing the Jerusalem artichoke tuber extract. Further purification of the enzyme by Sepharose GB gel filtration followed by DEAE-Sephadex A-50 ion exchange chromatography showed a single protein band on 5% polyacrylamide gel electrophoresis with 232-fold purification. Using the purified enzyme some kinetic parameters of inulase were studied with comparison of invertase activity on sucrose. The enzyme was found to be a glycoprotein and had both inulase and invertase activities, although the general properties varied against substrates in terms of pH, Km, and temperature. The mode of hydrolytic action on inulin by the purified enzyme preparation appeared to be single chain mechanism.
식물의 세포질 웅성불임에 관여하는 미토콘드리아 재조합 유전자의 분석
김미애,남백희 명지대학교 자연과학연구소 1993 자연과학논문집 Vol.10 No.-
식물에서의 세포질 웅성불임에 관련된 미토콘드리아에 존재하는 재조합 유전자의 염기서열정보를 여러식물에서 비교분석하였다. 세포질 웅성불임은 크게 3가지 형태의 유전자 재조합에 의하여 유발되는 것으로 분류할 수 있었으며, 이중 두가지 형태는 Mitochondrial ATPase subunit 6(stp6)의 발현에 직접 영향주는 5' 상위지역에서의 유전자 재조합에 의한 변이와 atp6 유전자 암호지역내의 변이에 의한 변이 단백질의 발현으로 구분할 수 있었다. 또 다른 하나의 형태는 atp6 유전자 이외의 유전자, 즉 atp9 유전자와 cytochrome oxidase subunit I (coxI) 등의 단백질 암호서열에서의 변이에 의한 발현 단백질 구조의 변이에 의한 것으로 나눌 수 있다. 특히 atp6 유전자의 발현에 직접 영향을 주는 Open Reading Frame(ORF)의 유전자 분석결과 옥수수에서의 ORF24는 여러 식물에 존재하는 것으로 atp6유전자 발현과 무관한 것으로 추정되었다. Brassica 에서의 ORF224는 정상적인 atp6유전자의 발현에 직접 영향을 주는 단백질로 이의 아미노 말단 부분은 Sunflower와 Oenothera의 CoxIII 유전자에 존재하는 단백지로가 매우 높은 유사성을 보여 주었다. 또한 무우의 세포질 웅성불임에 관여하는 것으로 알려진 ORF105는 이의 삽입으로 인하여 전이개시지점이 변화하여 아미노 말단 부분이 절단된 형태의 atp6단백질의 전이를 초래하였다. 그러나 ORF105의 아미노 말단 서열은 담배의 정상 atp6의 아미노 말단 서열과 일치하여 재조합에 의한 변이를 보여주고 있었다. 아울러 atp6 단백질의 다중서열 분석결과 식물간에 아미노 말단 지역의 아미노산 서열은 매우 다른 것으로 나타나고 있으나, 나머지 지역은 매우 높은 유사성을 보여주고 있어 매우 잘 보존되고 있음을 알 수 있었다. 따라서 미토콘드리아내에서의 유전자 재조합에 의한 ORF의 삽입이 유전자 발현을 저해하여 세포질의 웅성불임을 유발할 뿐만 아니라, 이로 인한 식물간의 atp6단백질의 아미노 말단 부근의 구조변이를 가져온 하나의 기작으로 작용한 것으로 볼 수 있었다.
벼에서의 아밀로즈 생합성 관련 Wx 단백질의 동정 및 분리
남백희(Baek Hie Nahm),김진구(Jin Ku Kim),최해춘(Hae Choon Choi) 한국응용생명화학회 1993 Applied Biological Chemistry (Appl Biol Chem) Vol.36 No.6
The Wx protein, known as starch synthase or starch glucosyl transferase (E.C. 2.4.1.11), is responsible for the amylose synthesis. In an effort to explain the mechanism of amylose biosynthesis, the starch synthase known as Wx protein was identified by analyzing the various wx rice mutants with SDS-PAGE of proteins extracted from rice starch. Finally, the 66kDa protein was purified by extracting the starch-bound protein fractions followed by Suprose 12 gel filtration chromatography.