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- 저자 : Byeong Ryong LEE (검색결과 129 건)
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이병룡 西原大學校 基礎科學硏究所 1999 基礎科學硏究論叢 Vol.13 No.-
본 연구에서는 현재 소매점에서 판매되고 있는 T-식품회사의 미싯가루를 이용하여 그 속에 존재하는 오염 미생물을 분리하였고 그 특성을 조사하였으며 효과적인 멸균 방법을 새로이 제안하였다. 완제품 미싯가루 1 그램 중에는 약 5000 여 마리의 세균이 존재하고 있었으며 그 미생물들을 형태적, 생리적 특성을 비교하여 분류한 결과 모두 9종류임을 알아내었다. 자외선을 이용하여 멸균을 시도한 결과 120초간 조사하였을 때 살균효과가 약 15% 정도인 것으로 밝혀 졌으며 65℃ 건열을 이용하여 멸균을 하였을 경우 12분간의 처리에서 약 35% 정도의 살균효과를 볼 수 있었다. 가정용 마이크로웨이브를 처리하였을 경우 살균 효과가 현저하게 나타났으며 80초간의 조사로 약 94%의 멸균효과를 얻을 수 있었다. 이런 기초자료를 토대로 공업적 생산에 응용하기 위해 scale-up 공정이 필요하다고 여겨지며 분유를 포함한 분말식품을 효과적으로 멸균하기 위한 공업용 마이크로웨이브 멸균기의 연구가 필요하다고 생각된다. Roasted grain powder from retail market was irradiated with microwave for different periods to improve its hygienic quality. Microwave treatments for 80s and 120s were of the same effectiveness whereas treatment for 60s was less so. I suggest that the microwave treatment is a safe and suitable technique for the decontamination of roasted grain powder compared with the sterilization using UV or dry heat.
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Lee, Byeong Ryong,Goo, Ji Soo,Kim, Yong Woon,You, Young-Jun,Kim, Hyeok,Lee, Sang-Kwon,Shim, Jae Won,Kim, Tae Geun Elsevier Sequoia 2019 Journal of Power Sources Vol. No.
<P><B>Abstract</B></P> <P>We report the indoor performance of flexible organic photovoltaic devices utilizing quasi-amorphous ZnO/Ag/ZnO as the transparent conducting electrode. A ZnO/Ag/ZnO electrode with specific thickness values of 40/9/50 nm provides excellent transparent conducting electrode properties with transmittances up to 92% in the visible region, a sheet resistance of 4.8 Ω/sq, and a root-mean squared surface roughness value of 2.1 nm. In addition, the micro-cavity effect and quasi-amorphous structural properties of the ZnO/Ag/ZnO electrode allow further enhanced light absorption and mechanical stability, respectively. Poly (3-hexylthiophene):indene-C<SUB>60</SUB> bisadduct photoactive layer-based inverted organic photovoltaics with the ZnO/Ag/ZnO (40/9/50 nm) electrode yield an averaged power-conversion efficiency of 12.3% under a light-emitting diode lamp with a luminance of 500 lux, which is 20% greater than the power-conversion efficiency value of the reference organic photovoltaics with an indium tin oxide electrode. Furthermore, the same organic photovoltaics on flexible polyethylene terephthalate substrates exhibit excellent mechanical stability (i.e., 92% of the initial power-conversion efficiency value is maintained even after 400 bending cycles with a bending radius of 9.55 mm), with averaged power-conversion efficiency values of 10.2% under the 500-lux light-emitting diode.</P> <P><B>Highlights</B></P> <P> <UL> <LI> OPVs with clear and flexible ZnO/Ag/ZnO electrodes are fabricated. </LI> <LI> Quasi-amorphous ZnO/Ag/ZnO electrodes provide excellent mechanical flexibility. </LI> <LI> Micro-cavity effects via ZnO/Ag/ZnO enhance light absorption into OPVs. </LI> <LI> ZnO/Ag/ZnO-based OPVs show a 12.3% conversion efficiency under a 500 lux LED. </LI> </UL> </P> <P><B>Graphical abstract</B></P> <P>[DISPLAY OMISSION]</P>
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Charexterization of the N-terminal Domain of Enzyme Ⅰ of E. Coli Using Proteolytic Digestion
Lee, Byeong Ryong 西原大學校 基礎科學硏究所 1997 基礎科學硏究論叢 Vol.11 No.-
박테리아의 대부분은 세포 밖의 당을 세포 내부로 수송하는 과정에서 포스포엔올 피루브산으로부터 Enzyme I, HPr, 을 거쳐 운반 단백질에 이르는 일련의 연쇄 인산화 과정을 이용하고 있다. 이 과정에 연계되어 있는 처음 단계의 단백질이 Enzyme I 인데 이 단백질은 포스포엔올피루브산으로부터 직접 인산을 받아 HPr 에 전달하여 주는 중요한 단백질이다. 본 연구에서는 Enzyme I 을 순수분리하여 여러 단백질 분해제를 처리한 뒤 분해된 Enzyme I 의 아미노 말단을 분석하였다. 그 결과 Enzyme I 은 두 개의 Domain 으로 구성되어 있으며 아미노 말단의 Domain은 단백질 분해제에 안정한 구조로 되어 있는 반면 카르복시 말단 부위는 단백질 분해제에 쉽게 공격을 받을 수 있는 예민한 부위로 구성되어 있음을 알 수 있었다. Mass spectroscopy 를 이용하여 분석한 결과 단백질 분해제가 공격한 부위는 글루탐산 252번 잔기 이후로 알려졌으며 따라서 이 부위 까지가 안정한 구조를 지니는 아미노 말단인 것으로 생각된다. The phosphoenolpyruvate : sugar phosphotransferase system is an array of cytoplasmic and membrane proteins with diverse physiological roles in the bacterial cell. As the catalyst for the first phosphoryl group transfer reaction Enzyme I occupies a key position in the sugar transport sequence. It has been shown that a stable N-terminal domain can be produced by treatment of Enzyme I with various proteases. I show here that the region from glutamate-252 to leucine-264 is accessible to proteolysis resulting in N-terminal cores ranging from Mr 27521 to 28799.
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The Loss of Activity in Streptokinase by the Replacement of Gly-24 with Glutamic Acid.
Lee,Byeong Ryong 西原大學校 基礎科學硏究所 1996 基礎科學硏究論叢 Vol.10 No.-
부위특이 돌연변이 기법을 이용하여 스트렙토키나아제의 Gly-24 부위를 Glu-24로 치환하였다. 야생형과 돌연변이형의 스트렙토키나아제를 순수분리하여 그 역가의 변화를 조사하였다. 야생형과 돌연변이형 모두 스트렙토키나아제의 폴리클론 항체와 정상적으로 결합하였으나 돌연변이형은 플라스미노겐을 활성형 플라스민으로 변형시키는 작용을 잃어버린 것으로 밝혀졌다. 이는 Gly-24가 산성아미노산인 Glu-24로 치환됨에따라 그 주위의 구조가 변화된 때문으로 생각되며 Gly-24 주위의 베타 병풍구조가 스트렙토키나아제의 활성에 중요한 역할을 하는 것으로 생각된다.
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A PHOSPHOTRANSFER CYCLE FOR ENZYME I OF THE PEP:SUGAR PHOSPHOTRANSFERASE SYSTEM
Lee, Byeong Ryong 西原大學校 基礎科學硏究所 2000 基礎科學硏究論叢 Vol.14 No.-
미생물이 세포밖에 존재하는 당을 세포내로 흡수하는 과정에서 이동되는 당은 PEP로부터 시작되는 일련의 과정을 거쳐 인산화되는데 이때 관계되는 효소들은 Enzyme I을 비롯하여 Hpr, Enzyme ⅡA, Enzyme ⅡBC 등이 있다. 이중 Enzyme I 은 PEP 혹은 인산화된 HPr로부터 가역적으로 인산화되는데 인산화 부위는 His-189이다. 이 연구에서는 His-189이 Glycine으로 돌연변이되었을 경우 PEP에 의해 인산화되지는 않지만 PEP와의 결합능력은 존재하고 있다는 사실을 발견하였다. 또한 Gly-338 부위를 Aspartic acid로 돌연변이 시킬 경우에는 인산화도 되지 않고 PEP와 결합하는 기능도 상실됨을 알게 되었다. 또한 Enzyme I을 두 조각으로 나누었을 경우 N-말단 쪽은 인산화된 HPr로부터 인산화되지만 PEP와 결합하는 능력은 상실됨을 알게 되었다. 따라서 Enzyme I이 PEP와 결합하는 부위는 C-말단 부위라고 여겨지며 Enzyme I은 His-189를 중심으로 하는 N-말단 부위와 Gly-338 부위를 중심으로 하는 C-말단 부위가 서로 상호작용을 이루어 활성을 나타낸다고 생각된다. N-말단이 C-말단과 결합하지 않은 열린 구조 상태와 결합을 이루고 있는 닫힌 구조 상태를 지니면서 3차원적 상태변화가 반복된다는 것을 제안하게 되었다. The first step of the bacterial sugar transport pathway energized by phosphoenolpyruvate (PEP:sugar phosphotransferase system, PTS) involves the protein, Enzyme I. This protein can be reversibly phosphorylated at histidine 189 by either phosphoenolpyruvate (PEP) or the phosphorylated form of the histidine-containing phosphocarrier, Hpr. In this report, I show that mutation of Enzyme I at histidine 189 to glycine leads to loss of covalent phosphorylation, but retention of the capability to bind PEP. In contrast, mutation of glycine 338 to aspartic acid results in total loss of activity, including PEP binding. Since the N-terminal half of Enzyme I, which can be phophorylated by phospho-Hpr, is incapable of binding PEP, it is concluded that the PEP binding site of Enzyme I includes the C-terminal domain. On the basis of these results, an Enzyme I phosphotransfer cycle involving open (uncomplexed N-terminal domain) and closed (N-terminal domain compexed to the glycine 338 region) forms of the phosphocarrier protein is proposed.
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