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우리나라 고객상담센터(Call Center)의 리엔지니어링 전략에 관한 연구 : 미국 고객상담센터와의 비교를 중심으로
정기주,김재전 한국정보전략학회 1999 한국정보전략학회지 Vol.2 No.1
본 연구는 고객의 요구에 대응하기 위하여 임기웅변적으로 설계 및 운영하여온 우리나라의 고객상담센터. 특히, 전화고객상담센터(Call Center)의 효율향상을 위한 경영개선 노력을 위한 '리엔지니어링 전략'에 관한 탐색적 성격(ewploratory nature)의 논문이다. 리엔지니어링의 방법론으로는 여러 가지가 제시될 수 있다. 한 예로서, 먼저 call center의 이용경험자(이용 고객)들을 대상으로 이용시기대와 불만족 사항 및 그 정도에 관한 조사를 실시하여 기대와 현실과의 차이분석(Gap Analysis)을 통한 리엔지니어링을 시도할 수 있다. 하지만, 본 연구에서는 문헌(주로 미국) 및 미국의 call center 실태조사 자료를 우리나라의 자료와 비교하여 리엔지니어링의 대상을 탐색하는,소위 先進地와의 벤치마킹(benchmarking) 방법을 취한다. 구체적으로, 본 연구는 콜센터의 효율적인 운영을 위한 주요 구성요서인 인적요소 및 기술적 요소 등을 연구한다. 연구의 시점 측면에 있어서, 본 연구는 국내 최초로 관련문헌의 체계적 문헌화 및 이 분야에 대한 미래 연구의 기틀제공, 특히 이 분야에 있어 선지라 인식되어 온 미국의 콜센터와 직접적인(head-to-heah) 비교를 처음 시도했다는 점 및 미국의 하계/업계에서 자료노출을 극도로 회피하여 온 분야에 자료획득 및 비교를 시도했다는 점에서 중요한 의의를 가지며, 우리나라 콜센터 관련 기업실무자들이 리엔지니어링을 추진함에 있어서 중요한 참고자료가 되며, 특히, 관련 software 및 hardware의 설계와 개발에 중요한 방향제시를 할 수 있으리라 사료된다.
육군 초임장교 보수교육의 효과성에 관한 연구: 오센틱 리더십의 조절효과를 중심으로
정기주 한국지방정부학회 2021 한국지방정부학회 학술대회자료집 Vol.2021 No.8
본 연구는 육군 초임장교 보수교육 효과성에 대한 다각적인 연구들이 이루지지 못하고 있다는 인식하에 육군 초임장교 보수교육의 효과성과 그 영향을 미치는 제 요인들을 도출하여 육군 초임장교 보수교육의 효과성 향상을 위한 정책적 시사점을 제시하고자 한다. 이를 위해 본 연구는 현재 복무중인 초임장교들을 대상으로 실증분석을 하였다. 실증분석을 위한 분석모형은 선행연구에서 제시한 변수들을 검토하여 구축하였으며 이를 토대로 독립변수로 학습자요인, 상황요인, 투입·과정요인 등으로 설정하고, 현지 지휘관의 오센틱 리더십을 조절변수로, 교육만족도를 매개변수로, 전이효과, 조직몰입 등을 종속변수로 설정하였다. 분석결과, 여러 독립변수 중 학습자 요인과 투입・과정요인이 교육만족도에 긍정적인 영향을 미치는 것으로 확인되었다. 또한 교육만족도는 전이효과와 조직몰입에는 긍정적인 영향을 미치는 것으로 확인되었으나 오센틱 리더십은 교육만족도와 조직몰입에만 유의한 조절효과가 있는 것으로 나타났다. 이러한 연구결과는 육군 초임장교 보수교육의 효과성 향상을 위해서 보수교육 종료 후에도 지속적인 성과측정을 해야 하며, 학습자중심 교수학습체계 정착, 초임장교에 대한 인성교육과 병행하여 영관급 이상 장교들에 대한 리더십 교육을 지속적으로 강화해야 함을 시사한다.
사람 혈액계 Acid Phosphatase 의 특성 비교연구
정기주,이종호,윤희주,조기승 ( G . J . chung,J . H . Lee,H . J . Yoon,K . S . Cho ) 생화학분자생물학회 1987 BMB Reports Vol.20 No.4
Acid phosphatase (ACPase)(EC 3.1.3.2) in human blood system, that is, serum, erythrocytes and erythrocyte membrane, has shown a maximum enzyme activity with 0.1 M acetate buffer at pH 5.0. ACPase showed an appreciable activity even at a low temperature of 0℃. Serum ACPase showed a stable character and a maximum activity at a high temperature of 60℃ and decreased sharply at 70℃. On the other hand, ACPases from erythrocytes and erythrocyte membrane showed maximum activities between 40℃-45℃ and decreased their activities significantly after 45℃. The time course of enzyme activity revealed the linear proportionality until 120 minutes with p-nitrophenyl phosphate as a substrate which meant no feedback inhibition occurred by the products. The result of proportional increase of ACPase by increasing amounts of erythrocytes represented that this enzyme is resided on the surface of erythrocytes. In the comparison of specific activities of ACPases from different sources, erythrocyte membrane ACPase showed enzyme activity by 95 times and erythrocyte ACPase, 15 times when they are compared with that of serum ACPase. In the effects of ferrous and ferric ions on ACPases from different sources, erythrocyte and erythrocyte membrane enzymes were inhibited by both cations, and also ferrous ion inhibited serum ACPase. But ferric ion activated the serum ACPase significantly.
Conformational Characteristics of p-tert-Butylcalix[6]arene Mono-Alkyl Ester Derivatives
정기주,유효연,석다현,장석규,안상두 한국자기공명학회 2010 Journal of the Korean Magnetic Resonance Society Vol.14 No.2
Conformational properties of several mono-alkyl ester derivatives of p-tert-butylcalix[6]arene depending on temperatures have been investigated by solution NMR spectroscopy. It is found out that all derivatives can adopt a cone-like conformation around room temperature, while the conformational characteristics at high temperatures seem to be quite different each other.
정기주,안상두 한국자기공명학회 2006 Journal of the Korean Magnetic Resonance Society Vol.10 No.1
With a simple pulse sequence (/2 – {gradient, duration T} – acquisition) in solution NMR, detected signal has slowly grown up to percents of the equilibrium magnetization. The source of this unusual resurrection of dephased magnetization after a crushed gradient is cross-correlated effects of radiation damping and the distant dipolar field, which has been demonstrated by a numerical simulation and theoretical analysis. 영어논문
사람 혈액계 Acid Phosphatase의 특성 비교연구
정기주,이종호,윤희주,조기승,Chung, G.J.,Lee, J.H.,Yoon, H.J.,Cho, K.S. 생화학분자생물학회 1987 한국생화학회지 Vol.20 No.4
사람의 혈액계 즉 혈청, 적혈구 및 적혈구막의 acid phosphatase (ACPase) (EC 3.1.3.2)는 0.1 M acetate buffer, pH 5.0에서 최고 활성도를 나타냈다. 이들 효소는 저온에서도 상당한 활성을 나타내었고, 혈청 ACPase는 $60^{\circ}C$까지도 계속 높은 활성을 보였으며 $70^{\circ}C$에서는 급격한 감소를 나타냈다. 적혈구와 적혈구막 ACPase는 $40^{\circ}C-50^{\circ}C$사이에서 가장 높은 활성도를 나타내었으며, 그 이상의 온도에서는 급격한 감소를 나타냈다. 이들 효소는 p-nitrophenyl phosphate를 기질로 하여 시간별 활성도를 보았을때, 120분까지도 직선석인 활성을 보임으로서 생성물에 의한 feedback inhibition이 전혀 없음을 나타냈다. 적혈구의 ACPase는 가해준 적혈구 양에 따라 비례적으로 증가함을 보임으로서 많은 양의 ACPase가 적혈구의 외막에 존재하고 있음을 보여주었다. 혈청, 적혈구 및 적혈구막에 존재하는 ACPase의 비활성도를 비교하여 본 결과, 적혈구막의 ACPase는 혈청의 효소보다 95배의 활성도를 나타냈고, 적혈구는 15배의 활성도를 나타냈다. 이들 효소에 대한 ferrous 및 ferric ion의 영향을 보았을 때 적혈구와 적혈구막 효소는 두 ion들에 의해 저해를 받았으나, 혈청 ACPase는 ferrous ion에 의해서만 저해되었을 뿐 ferric ion에 의해서는 활성화 현상을 나타냈다. Acid phosphatase (ACPase)(EC 3.1.3.2) in human blood system, that is, serum, erythrocytes and erythrocyte membrane, has shown a maximum enzyme activity with 0.1 M acetate buffer at pH 5.0. ACPase showed an appreciable activity even at a low temperature of $0^{\circ}C$. Serum ACPase showed a stable character and a maximum activity at a high temperature of $60^{\circ}C$ and decreased sharply at $70^{\circ}C$. On the other hand, ACPases from erythrocytes and erythrocyte membrane showed maximum activities between $40^{\circ}C-45^{\circ}C$ and decreased their activities significantly after $45^{\circ}C$. The time course of enzyme activity revealed the linear proportionality until 120 minutes with p-nitrophenyl phosphate as a substrate which meant no feedback inhibition occurred by the products. The result of proportional increase of ACPase by increasing amounts of erythrocytes represented that this enzyme is resided on the surface of erythrocytes. In the comparison of specific activities of ACPases from different sources, erythrocyte membrane ACPase showed enzyme activity by 95 times and erythrocyte ACPase, 15 times when they are compared with that of serum ACPase. In the effects of ferrous and ferric ions on ACPases from different sources, erythrocyte and erythrocyte membrane enzymes were inhibited by both cations, and also ferrous ion inhibited serum ACPase. But ferric ion activated the serum ACPase significantly.