High Density Silver Accordion Nanostructure for Ultra-Sensitive SERS Substrate

Mooseong Kim,Dusik Bae,Gumhye Jeon,Seungkyu Park,Beomjin Park,Sanghoon Kim,Jin Kon Kim 한국고분자학회 2016 한국고분자학회 학술대회 연구논문 초록집 Vol.41 No.2

Accordion-like plasmonic silver nanorod array exhibiting multiple electromagnetic responses

Kim, Mooseong,Mun, Jungho,Bae, Dusik,Jeon, Gumhye,Go, Myeong Cheol,Rho, Junsuk,Kim, Jin Kon Springer Science and Business Media LLC 2018 NPG Asia Materials Vol.10 No.-

확장된 Baseline망을 이용한 PE대 PE 통신

김무성(Kim Mooseong),김병기(Kim Byunggi) 한국정보과학회 1990 한국정보과학회 학술발표논문집 Vol.17 No.1

본 논문에서는 기존의 병렬처리 컴퓨터에서 기존의 병렬처리 컴퓨터에서 프로세서간의 통신을 다단계 상호 연결망인 Baseline에서 스위칭 소자가 루프 상태를 갖도록 확장하여 망의 양쪽에 PE를 연결할 수 있는 새로운 상호 연결망을 제안한다. 이 망은 같은 크기로 2배의 PE를 연결할 수 있으며 경우에 따라 경로의 길이도 단축될 수 있다. 그러나 최악의 경우 경로의 길이가 일반 망의 2배가 되는 문제가 있다. 이 경우의 단축 경로를 위해 양 끝 단계의 앞과 뒤에 멀티플렉서와 디멀티플렉서를 사용한다. 또한 본 망의 경로 선정 알고리즘및 제안된 망의 특성도 보인다.

시각신경 MR 검사 시 다중 각도 스캔 기법의 유용성 평가

조무성(MooSeong Cho),조재환(Jaehwan Cho),배재영(Jaeyeong Bae),김정수(Jeongsoo Kim),김경근(Kyeongkeun Kim) 한국방사선학회 2011 한국방사선학회 논문지 Vol.5 No.4

본 연구는 입체적 분포를 형성한 시각신경계에 대하여 MRI 시스템의 경사자기장으로써 하나의 스캔 대상단면을 3차원 형태의 여러 방향으로 향하게 하는 다중사위 스캔각도의 변화에 관하여 실험하였고 기존의 단순각도 사방향 검사방법과 비교 고찰 하였다. 입체적 분포를 이루는 뇌의 시각신경계에 대하여 MR 시스템의 경사자기장으로써 국내 정상성인을 대상으로 시각신경의 사위영상화를 위한 기존의 사위(시상-관상단면) 스캔방법과 다중사위(시상-관상-횡단면) 스캔각도의 변화를 실험하였다. 그 결과 다중각도를 이용한 사위스캔 방법이 기존의 스캔방법에 비해 더 넓은 영역의 해부학적 정보를 나타내는 것을 영상으로 확인하였다. 또한 시각신경을 명료하게 나타내기 위해서는 영상단면두께와 펄스시퀀스의 선택도 고려되어야할 것으로 확인 되었다. This research experimented on the change of the multiple colleague scan angle facing one scan object facet to many directions of the form of 3D about the visual angle nervous system forming the cubic distribution with the gradient magnetic field of the mri system and considered the existing basic angle oblique direction test coverage and comparison. MR system can freely select various pulse sequence and image slice. To oblique imaging for optic nerve viewing, we have studied the variation of scan angle between typical oblique scan method (sagittal-coronal plane) and multi directional angles oblique scan method ( sagittal-coronal-axial plane) using gradient of MR system. In this study, the subjects of the experiment were normal adults in our country. As a result, we confirmed that multi directional angles oblique scan method can display anatomical information of more wider area than typical oblique scan method. In addition, to clearly display optic nerve, we also confirmed that image slice thickness and pulse sequence have effect on it.

Arrangement of Lamellar Microdomains of Block Copolymer Confined in Hemispherical Cavities Having Two Controlled Interfaces

Lee, Dagam,Kim, Myung-Hyun,Bae, Dusik,Jeon, Gumhye,Kim, Mooseong,Kwak, Jongheon,Park, So Jung,Kim, Jaeup U.,Kim, Jin Kon American Chemical Society 2014 Macromolecules Vol.47 No.12

<P>We studied the arrangement of lamellar microdomains of polystyrene-<I>block</I>-poly(methyl methacrylate) copolymer (PS-<I>b</I>-PMMA) confined in hemispherical cavities prepared by anodic aluminum oxide template. The cavities have two controlled interfaces. One is the cavity wall grafted with three different brushes (two selective brushes made of PMMA-OH and PS-OH and one neutral brush made of PS-<I>ran</I>-PMMA-OH). The other is the top surface of the cavity covered with films of PMMA and PS homopolymers and PS-<I>ran</I>-PMMA copolymer. When the cover film was selective to one of block components, parallel lamellae were formed at the top of the cavity. On the other hand, the lamellar microdomain arrangement at the middle and bottom parts of the cavity highly depended on the nature of brushes on the cavity wall: concentric (onion-like) lamellae for a selective brush and unspecific complex structure for a neutral brush. Once parallel lamellae and concentric lamellae meet together, isolated spheres consisting of one block are formed. When the cavity wall is modified by the neutral brush and the cover layer is selective to one of the blocks, stacked lamellae are observed. However, when the cover film is neutral to both block chains, concentric lamellae or bicontinuous lamellae are formed, depending on the nature of the brushes on the cavity wall. We also performed numerical mean field calculations based on the well-established self-consistent field theory, from which we were able to reproduce the experimental results.</P><P><B>Graphic Abstract</B> <IMG SRC='http://pubs.acs.org/appl/literatum/publisher/achs/journals/content/mamobx/2014/mamobx.2014.47.issue-12/ma500761e/production/images/medium/ma-2014-00761e_0003.gif'></P><P><A href='http://pubs.acs.org/doi/suppl/10.1021/ma500761e'>ACS Electronic Supporting Info</A></P>

CDK2AP1, a Cyclin-Dependent Kinase 2-Associated Protein, Interacts with Kinesin-1 through Kinesin Superfamily Protein 5A (KIF5A)

Myoung Hun Kim(김명훈),Se Young Pyo(표세영),Young Joo Jeong(정영주),Sung Woo Park(박성우),Mi Kyoung Seo(서미경),Won Hee Lee(이원희),Sang-Hwa Urm(엄상화),Mooseong Kim(김무성),Jung Goo Lee(이정구),Dae-Hyun Seog(석대현) 한국생명과학회 2023 생명과학회지 Vol.33 No.7

세포 내 수송 및 축삭 수송은 kinesin 및 cytoplasmic dynein과 같은 미세소관 의존성 모터단백질에 의해 운반된다. Kinesin은 미세소관을 따라 미세소관의 플러스 쪽 끝으로 이동하고, dynein은 미세소관의 마이너스 쪽 끝으로 이동한다. Kinesin-1은 kinesin superfamily protein (KIF)중에서 처음으로 확인된 kinesin으로, 카복실(C)-말단 영역과 cargo간 결합을 통해 세포내 소기관, 신경전달물질 수용체 및 mRNA-단백질 복합체를 포함한 다양한 cargo의 세포내 수송 기능을 수행한다. Kinesin-1은 다양한 cargo들을 수송하지만, kinsin-1과 cargo 사이를 매개하는 어댑터/스캐폴더 단백질은 아직 완전히 확인되지 않았다. KIF5A의 C-말단 영역과 상호 작용하는 어댑터 단백질을 규명하기 위해 효모 2-하이브리드 스크리닝을 하여, cyclin-dependent kinase 2-associated protein 1 (CDK2AP1)를 확인하였다. CDK2AP1은 KIF5A의 C-말단 영역에 결합하고 KIF3A, KIF5B, KIF5C 및 kinesin light chain 1 (KLC1)과는 결합하지 않았다. CDK2AP1의 C-말단 영역은 KIF5A와의 결합에 필수적이었다. HEK-293T 세포에 CDK2AP1 및 kinesin-1은 동시 발현하여 면역침강하면 CDK2AP1 및 kinesin-1은 같이 면역침강하였다. 그리고 CDK2AP1 및 kinesin-1은 세포내에서도 같은 위치에 발현하였다. 이러한 결과들은 KIF5A-CDK2AP1결합은 kinesin-1이 cargo를 운반할 때 kinesin-1과 cargo 사이를 연결하는 어댑터 단백질 역할을 시사한다. Intracellular and axonal transport is mediated by microtubule-dependent motor proteins, such as kinesins and cytoplasmic dynein. Kinesin moves along the microtubule to the positive end of the microtubule, while dynein moves to the negative end of the microtubule. Kinesin-1 was first identified as a kinesin superfamily protein (KIF) that functions in the intracellular transport of various cargoes, including organelles, neurotransmitter receptors, and mRNA-protein complexes, through interactions between the carboxyl (C)-terminal domain and the cargo. It interacts with other cargoes, but the adapter/scaffold proteins that mediate between kinesin-1 and the cargo have yet to be fully identified. In this study, a yeast two-hybrid screen was used to identify adapter proteins that interact with the C-terminal region of KIF5A. We found an association between the C-terminal region of KIF5A and the cyclin-dependent kinase 2-associated protein 1 (CDK2AP1), originally identified in malignant hamster oral keratinocytes. CDK2AP1 bound to the C-terminal region of KIF5A and did not interact with KIF3A (the motor of kinesin-2), KIF5B, KIF5C, and kinesin light chain 1 (KLC1). The C-terminal region of CDK2AP1 is essential for its interaction with KIF5A. When co-expressed in HEK-293T cells, CDK2AP1 and kinesin-1 co-immunoprecipitated and co-localized in the cells. These results suggest that the KIF5A-CDK2AP1 interaction serves as an adapter protein connecting kinesin-1 and the cargo when kinesin-1 transports cargo in cells.

Interaction of Ras-GTPase-activating Protein SH3 Domain-binding Proteins 2, G3BP2, With the C-terminal Tail Region of KIF5A

Young Joo Jeong(정영주),Won Hee Jang(장원희),Won Hee Lee(이원희),Mooseong Kim(김무성),Sang-Jin Kim(김상진),Sang-Hwa Urm(엄상화),Il Soo Moon(문일수),Dae-Hyun Seog(석대현) 한국생명과학회 2017 생명과학회지 Vol.27 No.10

세포 내 소기관들과 소포들은 세포 내에서 미세소관을 따라 적절한 구획으로 수송된다. 이러한 세포 내 수송과정은 분자 모터단백질인 kinesin과 dynein에 의하여 이루어진다. Kinesin 1은 오징어 축삭돌기 세포질로부터 처음 분리되었으며 2개의 중쇄단위체(KHCs, 또는 KIF5s) 및 이와 결합하는 경쇄단위체(KLCs)의 복합체를 형성한다. KIF5s는C-말단 고리 영역을 통해 많은 다양한 단백질과 결합하는데, 아직 그 결합단백질들은 충분히 밝혀지지 않았다. 본 연구에서는 KIF5A 결합단백질을 분리하기 위하여 효모 two-hybrid 탐색을 수행하여 스트레스 과립형성과 mRNP 위치결정에 관여하는 Ras-GTPase-activating protein (GAP) Src homology3 (SH3)-domain-binding protein 2 (G3BP2)를 분리하였다. G3BP2는 KIF5A의 C-말단 고리 영역에 존재하는 73개 아미노산을 포함하는 영역과 결합하였다. 그러나 G3BP2는 KIF5B, KIF5C, KLC1, KIF3A와는 결합하지 않았다. KIF5A는 G3BP2의 arginine-glycine-glycine (RGG)/Gly-rich 도메인과 결합하지만 G3BP1과는 결합하지 않았다. HEK-293T세포에 G3BP2와 KIF5A를 발현하여 면역침강한 결과 G3BP2와 KIF5A는 같이 침강하였다. 또한 HEK-293T 세포 내의 전체에서 두 단백질은 같은 부위에 존재하였다. 이러한 결과들은 세포 내에서 G3BP2는 KIF5A와 결합하는 결합단백질로 확인 되었다. Vesicles and organelles are transported along microtubule and delivered to appropriate compartments in cells. The intracellular transport process is mediated by molecular motor proteins, kinesin, and dynein. Kinesin is a plus-end-directed molecular motor protein that moves the various cargoes along microtubule tracks. Kinesin 1 is first isolated from squid axoplasm is a dimer of two heavy chains (KHCs, also called KIF5s), each of which is associated with the light chain (KLC). KIF5s interact with many different binding proteins through their carboxyl (C)-terminal tail region, but their binding proteins have yet to be specified. To identify the interacting proteins for KIF5A, we performed the yeast two-hybrid screening and found a specific interaction with Ras-GTPase-activating protein (GAP) Src homology3 (SH3)-domain-binding protein 2 (G3BP2), which is involved in stress granule formation and mRNA-protein (mRNP) localization. G3BP2 bound to the C-terminal 73 amino acids of KIF5A but did not interact with the KIF5B, nor the KIF5C in the yeast two-hybrid assay. The arginine-glycine- glycine (RGG)/Gly-rich region domain of G3BP2 is a minimal binding domain for interaction with KIF5A. However, G3BP1 did not interact with KIF5A. When co-expressed in HEK-293T cells, G3BP2 co-localized with KIF5A and was co-immunoprecipitated with KIF5A. These results indicate that G3BP2, which was originally identified as a Ras-GAP SH3 domain-binding protein, is a protein that interacts with KIF5A.

자기공명 담도췌장조영술에서의 SPIO 조영제의 유용성 평가

홍인식(Insik Hong),이해각(Haekak L ee),조재환(Jaehwan Cho),김현주(Hyeonju Kim),장현철(Hyuncheol Jang),박철수(Cheolsoo Park),이선엽(Sunyeob Lee),구은회(Eunhoe Goo),동경래(KyungRae Dong),조무성(MooSeong Cho) 한국방사선학회 2011 한국방사선학회 논문지 Vol.5 No.3

The purpose of this study was to examine the usefulness of SPIO contrast agent in Magnetic Resonance Cholangiopancreatography (MRCP) by performing a quantitative comparative analysis in patients undergoing MRCP for gallbladder stones with and without oral injection of SPIO (Superparamagnetic iron oxide) contrast agent. The subjects were 36 patients undergoing MRCP for suspected gallbladder stones between January 2009 and February 2010 and they were divided into halves to compare the two groups of with and without SPIO agent. For each subject in both the injected and non-injected group, T2-weighted images on a 1.5T MR scanner were obtained, using both the breath-holding and respiratory-triggered methods, respectively. The following regions were measured; for breath-hold T2-weighted images, the measurement regions were located at the central part of the gallbladder, and the areas 15 ㎜ away from its center, toward the front and back, respectively, which were chosen to include surrounding tissues, while for respiratory-triggered T2-weighted images, at the central part of the gallbladder, and segment 5 and 6 of liver. In a quantitative analysis, average signal to noise ratio (SNR) in each of regions of interest (ROI) for each group were calculated and then average contrast to noise ratio (CNR) in each of ROI were obtained by using the SNR in the gallbladder as the basis to compare and analyze the values between the two groups. The CNR were higher for the injected group in those regions. 담낭 결석 환자 중 MRCP를 시행한 환자를 대상으로 SPIO 제제의 조영제를 경구 주입 전, 후를 정량적으로 비교 분석하여 그 유용성을 알아보고자 하였다. 2009년 01월부터 2010년 02월까지 담석증을 보이는 환자 36명을 대상으로 SPIO를 경구 투입한 그룹과 투입하지 않은 그룹으로 나누어 1.5T MR scanner를 사용하여 호흡 정지 기법과 호흡 유발 기법을 이용한 T2강조 영상을 획득 하였다. 측정 부위는 호흡 정지 기법을 이용한 T2강조 영상에서는 담낭의 중앙부위와 주위 조직의 측정을 위해 담낭 중앙을 기준으로 전, 후로 각각 15㎜ 떨어진 부위에 위치시켰으며 호흡 유발기법을 이용한 T2강조 영상에서는 담낭의 중앙 부위와 간의 5,6 구역에 위치시켰다. 실험에 대한 정량적 분석방법으로 두 그룹에서 관심영역의 신호대 잡음비를 구하고 평균화 하였으며 담낭의 신호대 잡음비를 기준으로 각각 관심영역의 대조도대 잡음비를 구하고 평균화 하여 두 그룹 간에 수치를 비교 분석하였다. 두 그룹에서의 대조도대 잡음비는 투입한 그룹에서 높은 대조도대 잡음비를 보였다.

Rab Effector EHBP1L1 Associates with the Tetratricopeptide Repeat Domain of Kinesin Light Chain 1

Young Joo Jeong(정영주),Sung Woo Park(박성우),Sang-Jin Kim(김상진),Mooseong Kim(김무성),Sang-Hwa Urm(엄상화),Jung Goo Lee(이정구),Dae-Hyun Seog(석대현) 한국생명과학회 2020 생명과학회지 Vol.30 No.1

Kinesin 1은 미세소관을 따라 plus말단으로 이동하는 모터단백질로 세포내 물질 수송에 관여한다. Kinesin 1은 경쇄단위체(light chain subunit)를 통하여 운반체들인, 세포내 소기관, 다양한 소포체, 신경전달물질 수용체 단백질, 세포신호전달 단백질과 여러 단백질 복합체들과 결합하여 운반하는 kinesin superfamily protein (KIFs)의 한 종류이다. Kinesin light chains 1 (KLC1)은 모터 기능이 없는 단위체로서 kinesin heavy chain (KHC)과 결합한다. KLC1은 다양한 매개단백질들과 결합하지만 아직 결합하는 매개단백질이 충분히 밝혀지지 않았다. 본 연구에서는 KLC1의 tetratricopeptide repeat (TPR) 영역과 결합하는 단백질을 분리하기 위하여 효모 two-hybrid 탐색한 결과 EH domain-binding protein 1-like 1 (EHBP1L1) 을 분리하였다. EHBP1L1은 KLC1의 TPR 영역을 포함한 부위와 결합하지만 KIF5B (kinesin 1의 모터 단백질)과 KIF3A (kinesin 2의 모터 단백질)와는 결합하지 않았다. 또한 KLC1은 EHBP1L1의 C-말단에 존재하는 coiled-coil 도메인과 결합하였으며, 다른 EHBP1L1의 isoform인 EHBP1과는 결합하지 않았다. KLC1은 GST와는 결합하지 않지만 GST-EHBP1L1과 GST-EHBP1L1-coiled-coil domain과는 결합하였다. HEK-293T세포에 EHBP1L1과 KLC1을 동시에 발현시켰을 때 두 단백질은 세포 내에서 같은 부위에 존재하며, EHBP1L1을 면역침강한 결과 KLC1뿐만 아니라 KIF5B와도 같이 침강함을 확인하였다. 이러한 결과들은 kinesin 1은 EHBP1L1이 결합한 운반체를 수송함을 시사한다. Kinesin-1 is microtubule-dependent plus-end direct molecular motor protein essential for intracellular transport. It is a member of the kinesin superfamily proteins (KIFs) which transport cargo, including organelles, vesicles, neurotransmitter receptors, cell-signaling molecules, and protein complexes through interaction between its light chain subunit and the cargo. Kinesin light chain 1 (KLC1) is a non-motor subunit that associates with the kinesin heavy chain (KHC). Although KLC1 interacts with many different adaptor proteins and scaffolding proteins, its binding proteins have not yet been fully identified. We used the yeast two-hybrid assay to identify proteins that interact with the tetratricopeptide repeat (TPR) domain of KLC1, and found an interaction between KLC1 and EH domain-binding protein 1 like 1 (EHBP1L1). EHBP1L1 bound to the region containing all six TPR repeats of KLC1 and did not interact with KIF5B (a motor protein of kinesin 1) or KIF3A (a motor protein of kinesin 2) in the yeast two-hybrid assay. The carboxyl-terminus of the coiled-coil domain of EHBP1L1 is essential for interaction with KLC1. However, another EHBP1L1 isoform, EHBP1, did not interact with KLC1 in the yeast two-hybrid assay. KLC1 interacted with GST-EHBP1L1 and its coiled-coil domain but not with GST only. When co-expressed in HEK-293T cells, EHBP1L1 co-localized with KLC1 and co-immunoprecipitated with KLC1 and KIF5B but not KIF3A. These results suggest that kinesin 1 motor protein may transport EHBP1L1-associated cargo in cells.

Interaction of CLIP-170, a Regulator of Microtubule Plus End Dynamics, with Kinesin 1 via KIF5s

Won Hee Jang(장원희),Young Joo Jeong(정영주),Won Hee Lee(이원희),Mooseong Kim(김무성),Sang-Jin Kim(김상진),Sang-Hwa Urm(엄상화),Dae-Hyun Seog(석대현) 한국생명과학회 2017 생명과학회지 Vol.27 No.6

미세소관을 따라 이동하는 모터단백질들은 세포내 물질수송에 필수적인 역할을 한다. Kinesin 1은 세포내에서 미세소관을 따라 움직이는 모터단백질로서 다양한 소포, mRNA, 그리고 단백질의 세포내 수송에 관여한다. Kinesin 1은 2개의 장쇄단위체(KHCs, 또는 KIF5s)와 2개의 경쇄단위체(KLCs)로 구성되어 있다. KIF5s는 N-말단에 모터도메인을 가지고 있고 C-말단의 운반체 결합도메인을 통해 다양한 운반체와 결합한다. 본 연구에서 KIF5B와 결합하는 단백질을 분리하기 위하여 효모 two-hybrid 탐색을 수행한 결과 미세소관의 plus end 결합단백질인 cytoplasmic linker protein 170 (CLIP-170)을 분리하였다. CLIP-170의 coiled-coil 도메인은 KIF5B의 운반체 결합도메인과 결합하였다. 또한 CLIP-170은 KIF5A와 KIF5C와도 결합하였다. 그리고 glutathione S-transferase (GST) pull-down을 통해 KIF5s와 CLIP-170이 단백질수준에서 결합함을 확인하였다. 생쥐 뇌파쇄액을 KIF5B 항체로 면역침강한 결과 CLIP-170이 같이 침강함을 확인하였다. 이러한 결과들은 kinesin 1이 세포내에서 CLIP-170을 운반함을 시사한다. Microtubules are long rods in the cytoplasm of cells that plays a role in cell motility and intracellular transport. Microtubule-based transport by motor proteins is essential in intracellular transport. Kinesin 1 is a molecular motor protein that mediates the intracellular transport of various membranous vesicles, mRNAs, and proteins along microtubules. It is comprised of two heavy chains (KHCs, also called KIF5s) and two light chains (KLCs). KIF5s bear a motor domain in their amino (N)-terminal regions and interact with various cargoes through the cargo-binding domain in their carboxyl (C)-terminal regions. To identify proteins interacting with KIF5B, yeast two-hybrid screening was performed, and a specific interaction with the cytoplasmic linker protein 170 (CLIP-170), a plus end microtubule-binding protein, was found. The coiled-coil domain of CLIP-170 is essential for interactions with KIF5B in the yeast two-hybrid assay. CLIP-170 bound to the cargo-binding domain of KIF5B. Also, other KIF5s, KIF5A and KIF5C, interacted with CLIP-170 in the yeast two-hybrid assay. In addition, glutathione S-transferase (GST) pull-downs showed that KIF5s specifically interacted with CLIP-170. An antibody to KIF5B specifically co-immunoprecipitated CLIP-170 associated with KIF5B from mouse brain extracts. These results suggest that kinesin 1 motor protein may transport CLIP-170 in cells.