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So-Sun Kim(김소선),Jae-Hyeong So(소재형),Jang-Su Park(박장수) 한국생명과학회 2016 생명과학회지 Vol.26 No.12
Heat shock proteins (HSPs)은 다양한 생리학적인 또는 환경적 스트레스에 응답하여 유도된다. 그러나 HSPs의 전사 활성은 heat shock factors (HSFs)에 의해 조절 된다. 현재 연구에서는 붕어와 마우스의 간세포 배양에서 열 스트레스에 의한 heat shock factor 1 (HSF1)의 패턴 차이와 heat shock protein 70 (HSP70)의 발현을 면역분석법을 이용하여 조사하였다. 붕어의 간세포는 33°C에서 trimer를 이루지만 마우스의 간세포는 42°C에서 trimer를 이루었다. 이 연구는 붕어와 마우스의 HSF1은 열 스트레스로부터 다른 온도에서 반응을 한다는 것을 보여준다. 또한 재조합 단백질을 이용하여 붕어와 인간의 HSF1의 온도에 따른 활성 조건을 CD spectroscopy와 면역분석을 이용하여 조사하였다. 이러한 결과들은 인간과 마우스 HSF1과 붕어의 HSF1은 온도에 의한 활성 변화를 보이지만 그들의 최적 활성 온도는 다르다는 것을 알 수 있다. Heat shock proteins (HSPs) are induced in response to various physiological or environmental stressors. However, the transcriptional activation of HSPs is regulated by a family of heat shock factors (HSFs). Fish models provide an ideal system for examining the biochemical and molecular mechanisms of adaptation to various temperatures and water environments. In this study, we examined the pattern differentials of heat shock factor 1 (HSF1) and expression of heat shock protein 70 (HSP70) in response to thermal stress in goldfish and mouse hepatocyte cultures by immune-blot analysis. Goldfish HSF1 (gfHSF1) changed from a monomer to a trimer at 33°C and showed slightly at 37°C, whereas mouse HSF1 (mHSF1) did so at 42°C. This experiment showed similar results to a previous study, indicating that gfHSF1 and mHSF1 play different temperature in the stress response. We also examined the activation conditions of the purified recombinant proteins in human HSF1 (hmHSF1) and gfHSF1 using CD spectroscopy and immune-blot analysis. The purified recombinant HSF1s were treated from 25°C to 42°C. Structural changes were observed in hmHSF1 and gfHSF1 according to the heat-treatment conditions. These results revealed that both mammal HSF1 (human and mouse HSF1) and fish HSF1 exhibited temperature-dependent changes; however, their optimal activation temperatures differed.
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