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金洛斗,姜建旭 대한민국 학술원 2008 학술원논문집 : 자연과학편 Vol.47 No.1
MCF-7/ADR 세포는 독소루비신 (상품명: 아드리아마이신) 저항성 세포로서 anthracycline 계 항암제들 및 탁솔에 대한 저항성도 갖으며, 이는 multi-drug resistance (MDR)1 유전자의 과다발현이 원인이다. 본 연구에서는 인삼사포닌들이 MCF-7/ADR 세포에서 MDR1 유전자 발현에 영향을 미치는 지를 평가하였다. 진세노사이드 Rd, Re, Rg1, Rb1 및 Rg3 는 MCF-7/ADR 세포에서의 MDR1 단백질의 양을 감소시켰다. 그러나, 대표 진세노사이드로 선정한 진세노사이드 Rd는 MDR1 유전자의 전사활성을 억제하지 않았다. 또한, MDR1 유전자 전사의 핵심 전사인자들인 hypoxia inducible factor-1a (HIF-1a), CCAAT-enhancer binding proteinβ 및 Y-box binding protein-1 (YB-1) 의 핵내 유입양도 진세노사이드 Rd에 의하여 영향 받지 않았다. MDR1 단백질의 양은 단백안정성 변화에 의존적이며, 이는 ubiquitination에 의한 단백질 분해과정과 관련이 있다. 진세노사이드 Rd, Re 및 Rg3은 MDR1 단백질의 ubiquitination을 증가시켰다. 이상의 결과로 볼 때, 항암제들과 인삼의 병용투여는 항암제 저항성 유방암의 치료에 도움이 될 것이며, 이는 진세노사이드에 이한 MDR1 단백질의 저하작용과 관련이 있을 것으로 생각된다. MCF-7/ADR cells, a doxorubicin-resistant human breast cancer cell line, have acquired resistance to several anti-cancer chemotherapeutic agents, such as anthracyclines and taxol, which has been attributed to overexpression of the multi-drug resistance (MDR)1 gene. The present study was designed to clarify whether ginsenosides affects the expression of the MDR1 gene in MCF-7/ADR cells. Ginsenoside Rd, Re, Rg1, Rb1 and Rg3 decreased the MDR1 protein levels in MCF-7/ADR cells. However, ginsenoside Rd did not cause a decrease in the transcriptional activity MDR1 gene. Whereas, the nuclear levels of key transcriptional factors for MDR1 gene expression, hypoxia inducible factor-1α (HIF-1α), CCAAT-enhancer binding proteinβ and Y-box binding protein-1 (YB-1) were not affected by ginsenoside Rd treatment. The protein stability of MDR1 is known to be due to the ubiquitination-dependent protein degradation. We further found that ginsenoside including Rd, Re and Rg3 increased ubiquitination of MDR1 protein. Moreover, doxorubicin-resistance in MCF-7/ADR cells was reversed by ginsenoside Rd or Re treatment. These results propose that ginseng administration with other anti-cancer agents may be useful for the treatment of chemotherapy-resistant breast cancer through the down-regulation of MDR1 protein.
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