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ア ァ カ サ ザ タ ダ ナ ハ バ パ マ ヤ ャ ラ ワ ヮ ン イ ィ キ ギ シ ジ チ ヂ ニ ヒ ビ ピ ミ リ ウ ゥ ク グ ス ズ ツ ヅ ッ ヌ フ ブ プ ム ユ ュ ル エ ェ ケ ゲ セ ゼ テ デ ヘ ベ ペ メ レ オ ォ コ ゴ ソ ゾ ト ド ノ ホ ボ ポ モ ヨ ョ ロ ヲ ―

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      저자 : 최명언 ( Jae Ran Lee (검색결과 1 건)
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        부신 단백질 황산기전달효소에 의한 아미노산 혼성중합체의 황산화

        이재란,최명언 ( Jae Ran Lee,Myung Un Choi ) 생화학분자생물학회 1992 BMB Reports Vol.25 No.2

        Protein sulfation in the soluble fraction of rat adrenal gland was characterized using amino acid copolymer like poly (Glu, Ala, Tyr), poly (Lys, Tyr) and poly (Lys, Ser). The in vitro sulfation was carried out using [^(35)S] 3`-phosphoadenosine 5`-phosphosulfate (PAPS) as sulfate donor. The reaction mixtures consisted of [^(35)S] PAPS, Tris-maleate buffer (pH 6 or 7), amino acid copolymer and soluble proteins from rat adrend gland. The sulfated proteins were separated by acetone precipitation and subjected to alkaline hydrolysis to obtain sulfated amino acid residues. The hydrolyzates were analyzed by thin layer cellulose electrophoresis (TLE) and the residues were further identified by fluorography. The basic properties of sulfation of copolymer substrate by soluble protein sulfotransferase (PST) were obtained by examining the effects of incubation time, temperature, pH, concentration of PAPS, amounts of protein and substrates. These results were compared with the findings of endogenous substrates and of the Golgi tyrosylprotein sulfotransferase.

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