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Alkaline Phosphatase from Rat Uterus: Purification and Characterization
양범석,양철학,Yang, Beom-Seok,Yang, Chul-Hak 생화학분자생물학회 1985 한국생화학회지 Vol.18 No.1
알카리성 포스파타아제를 쥐의 자궁으로부터 부탄올 추출, 아세톤 침전법, 세파텍스 G-200을 이용한 젤 크로마터그래피법, 콘카나발린 A를 이용한 흡착 크로마토그래피법, 그리고 등전초점화법을 이용하여 정제하였다. 이 효소의 분자량은 560,000달톤이었고 pH 6 이하에서는 매우 불안정하나 pH8-9 사이에서는 가장 안정하였다. 열에 대한 안정도로 비교할 때 쥐 자궁의 알카리성 포스파타아제는 태반의 알카리성 포스파타아제와는 다른 효소였다. 효소활동도의 최적 pH는 기질의 농도가 증가 함에 따라 증가한다. 즉 10배의 기질 농도 증가에 대해 최적 pH는 0.62씩 증가한다. 반응용액의 이온강도는 효소 활동도에 영향을 미친다. 즉 이온강도가 증가함에 따라 $K_m$값은 감소하고 $V_{max}$는 증가한다. log $V_{max}$는 이온강도의 제곱근에 비례하는데 이것은 E-S 복합체에서 생성물로 가는 반응경로에 이온반응이 있음을 암시한다. 이 효소의 등전점은 pH 6.5-7.1사이에 넓게 분포하며 pH 6.8이 주둥전점이다. 이 효소는 $Mg^{2+}$ 이온에 의해 그 활동도가 크게 증가되나 효소활동도의 최적 pH는 서로 일치하지 않는다. 이 효소는 DEAE리간드에 강하게 부착되는데 이는 일반적인 단백질과 리간드 사이의 정전기적 인력에 의한 결합이 아니기 때문에 매우 높은 이온강도를 가지는 완충용액으로서도 리간드와 단백질을 분리할 수 없으며 단지 2-아미노-2-메칠-1, 3-프로판디올 1 M 용액으로 이 효소를 DEAE 리간드로 부터 분리할 수 있다. Alkaline phoshatase (orthophosphoric monoester phosphohydrolase EC 3.1.3.1) which hydrolyzes a variety of monophosphate esters was purified from rat uterus, using butanol extraction, acetone precipitation, gel filtration on Sephadex G-150, affinity chromatography on Concanavalin A-Sepharose 4B, and isoelectric focusing. This enzyme has the molecular weight of 560,000 daltons by gel filtration and it is very unstable below pH 6.0 and the most stable between pH 8-9. This enzyme shows pH optimum shift of 0.62 pH with 10-fold increase in substrate concentration. Ionic strength in the reaction buffer affects the enzyme activity that is, increase in ionic strength decreases $K_m$ and increases the $V_{max}$. The log $V_{max}$ is primarily dependent on the square root of ionic strength. From the thermostability study, it may be concluded that alkaline phosphatase from rat uterus is a different isoenzyme from that of other rat tissues like placenta, liver, and intestine. Among divalent cation, $Mg^{2+}$ is a good activator for the enzyme and $Ca^{2+}$ shows an activation only when its concentration is more than 100 mM. The optimum pH of enzyme activation by $Mg^{2+}$ does not coincide with the optimum pH of enzyme activity. This enzyme has a multiple pI values of pI 6.5-7.1 from the isoelectric forcusing. This enzyme strongly binds to DEAE-Sephadex not by the normal charge to charge interaction but by an uncertain interaction between the enzyme and DEAE-ligand. The bound enzyme activity is not eluted even with the high ionic strength buffer containing 1.2 M NaCl. But it can be eluted by the 1 M solution of 2-amino-2-methyl-1, 3-propanediol.
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쥐의 자궁에서 알카리성 포스파타아제의 분리 및 그 효소의 특성에 관한 연구
양범석,양철학 ( Beom Seok Yang,Chul Hak Yang ) 생화학분자생물학회 1985 BMB Reports Vol.18 No.1
Alkaline phoshatase (orthophosphoric monoester phosphohydrolase EC 3.1.3.1) which hydrolyzes a variety of monophosphate esters was purified from rat uterus, using butanol extraction, acetone precipitation, gel filtration on Sephadex G-150, affinity chromatography on Concanavalin A-Sepharose 4B, and isoelectric focusing. This enzyme has the molecular weight of 560,000 daltons by gel filtration and it is very unstable below pH 6.0 and the most stable between pH 8-9. This enzyme shows pH optimum shift of 0.62 pH with 10-fold increase in substrate concentration. Ionic strength in the reaction buffer affects the enzyme activity that is, increase in ionic strength decreases Km and increases the V_(max). The log V_(max) is primarily dependent on the square root of ionic strength. From the thermostability study, it may be concluded that alkaline phosphatase from rat uterus is a different isoenzyme from that of other rat tissues like placenta, liver, and intestine. Among divalent cation, Mg^(2+) is a good activator for the enzyme and Ca^(2+) shows an activation only when its concentration is more than 100 mM. The optimum pH of enzyme activation by Mg^(2+) does not coincide with the optimum pH of enzyme activity. This enzyme has a multiple pI values of pI 6.5-7.1 from the isoelectric forcusing. This enzyme strongly binds to DEAE-Sephadex not by the normal charge to charge interaction but by an uncertain interaction between the enzyme and DEAE-ligand. The bound enzyme activity is not eluted even with the high ionic strength buffer containing 1.2 M NaCl. But it can be eluted by the 1 M solution of 2-amino-2-methyl-1, 3-propanediol.
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