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      • Inhibition Studies on L-Phenylalanine Ammonia-lyase of Rhodosporidium toruloides

        장지영,구양모,김공환,Chang, Ji-Young,Goo, Yang-Mo,Kim, Kong-Hwan 생화학분자생물학회 1988 한국생화학회지 Vol.21 No.4

        Among the structural analogs of L-phenylalanine, trans-cinnamic acid, o-, m-, p-hydroxycinnamic acid, trans-cinnamamide and L-phenylglycine were found to be competitive inhibitors of L-phenylalanine ammonia-lyase of Rhodosporidium toruloides and their Ki values were 0.016, 0.023, 0.008, 0.022, 0.012 and 0.005 mM, respectively. Other compounds investigated hardly inhibited the enzyme. The active sites of the enzyme is thought to be composed of three portions that interact with the aromatic ring, the carboxyl or carboamide group and the ${\alpha}$, ${\beta}$-unsaturated bond. L-phenylalanine의 구조적인 유사체들 중에 trans-cinnamic acid, o-, m-, p-hydroxycinnamamide와 L-phenylglycine들이 Rhodosþoridium toruloides의 L-phenylalanine ammonia-lyase의 경쟁적인 반응억제제로 발견되었다. 그리고 그달의 Ki 값은 각각에 대하여 0.016, 0.023, 0.008, 0.022, 0.012 그리고 0.005 mM 이었다. 조사한 다른 많은 구조적인 유사체들은 그 효소의 반응속도를 거의 억제하지 않았다. 효소의 활성부위는 3부위로 구성되어 있는데 이들은 애로메틱고리와 산기 또는 아미드기 그리고 ${\alpha}-{\beta}-$ 불포화 결합과 상후 작용하는 것으로 생각된다.

      • SCIESCOPUSKCI등재

        Rhodosporidium toruloides 의 L - phenylalanine ammonia - Lyase 의 반응억제제에 관한 연구

        장지영,구양모,김공환 ( Ji Young Chang,Yang Mo Goo ) 생화학분자생물학회 1988 BMB Reports Vol.21 No.4

        Among the structural analogs of L-phenylalanine, trans-cinnamic acid, o-, m-, p-hydroxycinnamic acid, trans-cinnamamide and L-phenylglycine were found to be competitive inhibitors of L-phenylalanine ammonia-lyase of Rhodosporidium toruloides and their Ki values were 0.016, 0.023, 0.008, 0.022, 0.012 and 0.005 mM, respectively. Other compounds investigated hardly inhibited the enzyme. The active sites of the enzyme is thought to be composed of three portions that interact with the aromatic ring, the carboxyl or carboamide group and the α,β-unsaturated bond.

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