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- 저자 : 박찬규 ( Seong HO (검색결과 3 건)
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배성호,명현군,박찬규,Bae, Seong-Ho,Myeong, Hyeon-Kun,Park, Chan-Kyu 생화학분자생물학회 1993 한국생화학회지 Vol.26 No.3
Escherichia coli의 주화성 단백질인 CheY를 Affi-gel blue affinity chromatography와 Sephacryl S-200 gel filtration chromatography를 통하여 순수 분리하였다. 순수 분리된 CheY단백질은 효모로부터 분리한 acetyl-CoA synthetase(ACS)에 의해 in vitro에서 아세틸화 반응이 일어나는 것을 방사선 동위원소 표식법으로 확인하였다. 이 때 acetyl-CoA를 넣어주면 아세틸화가 줄어드는 것으로 보아 아세틸 공여체로 acetyl-CoA가 아닌 다른 물질이 이용되는 것으로 추측된다. Histone 단백질의 modification을 분석하기 위한 acid-urea gel을 변형하여 CheY의 분석에 적합한 urea gel을 고안하였다. Urea gel은 native gel에 비해 분해능이 더 좋고 CheY가 다른 단백질들과 뚜렷하게 분리되는 장점이 있었다. Urea gel을 사용하여 CheY의 아세틸화뿐만 아니라 CheA에 의한 인산화도 관찰하였으며, gel상에서 이들을 수식되지 않은 형태의 CheY로부터 분리할 수 있었다. CheY 단백질 종을 분리하여 분석한 결과 적어도 두 군데 이상의 아미노산 잔기에 수식이 일어날 가능성이 제시되었다. The CheY, a signaling protein involved in bacterial chemotaxis, was purified by Affi-gel blue affinity chromatography and Sephacryl S-200 gel filtration chromatography. Purified CheY was acetylated in vitro by acetyl-CoA synthetase (ACS; isolated from yeast) using $[2-^{14}C]-acetate$. Coenzyme A reduced the level of acetylated CheY, suggesting that other metabolic intermediates of acetate but not acetyl-CoA serves as an acetyl donor. To investigate the modification of CheY protein by acetylation, we developed a urea gel electrophoresis system similar to acid-urea gel electrophoresis that has been used for the analysis of histone modification. The resolution of urea gel was found better than that of native gel, in which CheY protein was clearly separated from other cellular proteins. In addition to CheY acetylation, CheY phosphorylation by CheA was detected on urea gel as multiply modified forms separated from the unmodified one. Analysis of the modified CheY bands revealed that CheY has more than one site for acetylation and for phosphorylation.
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배성호,명현군,박찬규 ( Seong HO,Bae Hyeon Koon Chan Kyu Park ) 생화학분자생물학회 1993 BMB Reports Vol.26 No.3
The CheY, a signaling protein involved in bacterial chemotaxis, was purified by Affi-gel blue affinity chromatography and Sephacryl S-200 gel filtration chromatography. Purified CheY was acetylated in vitro by acetyl-CoA synthetase (ACS; isolated from yeast) using [2-^(14)C]-acetate. Coenzyme A reduced the level of acetylated CheY, suggesting that other metabolic intermediates of acetate but not acetyl-CoA serves as an acetyl donor. To investigate the modification of CheY protein by acetylation, we developed a urea gel electrophoresis system similar to acid-urea gel electrophoresis that has been used for the analysis of histone modification. The resolution of urea gel was found better than that of native gel, in which CheY protein was clearly separated from other cellular proteins. In addition to CheY acetylation, CheY phosphorylation by CheA was detected on urea gel as multiply modified forms separated from the unmodified one. Analysis of the modified CheY bands revealed that CheY has more than one site for acetylation and for phosphorylation.
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효소적 부분 가수분해에 의한 연어 FPC(Fish Protein Concentrates)의 물성 및 기능성 개선 1. 연어 FPC의 가수분해물 제조와 일반적인 성상
이종호,이근태,박성민,박찬규,LEE Jong-Ho,LEE Keun-Tai,PARK Seong-Min,PARK Chan-kyu 한국수산과학회 1998 한국수산과학회지 Vol.31 No.1
미 활용성 어육 단백질의 물성 및 기능성을 개선하여 이의 이용성을 높이고, 식품 첨가물로서의 식품 산업 적용에 대한 가능성을 조사하기 위하여 동결 연어 육을 이용하여 연어 FPC를 만든 다음, 이의 효소적 가수분해물을 제조하고 이들의 일반적인 성상을 검토하였다. IPA와 etanol로 지방을 추출한 연어 FPC는 모두 단백질 함량이 $84\%$이상, 지질 함량이 $0.18\%$이하로 영양적으로 우수한 것으로 나타났다. 이들의 소화율, 보수력, 유지 흡수력과 같은 기능성은 etanol추출 FPC가 IPA 추출 FPC에 비해 다소 우수한 것으로 나타났으나 커다란 차이는 보이지 않았다. 그러나 용해도에 있어서는 두 가지 FPC 모두, 모든 pH 범위에서 $3\%$이하로 매우 낮았다. 효소에 대한기질의 비가 1 : 100인 경우 가수분해는 4시간까지는 가수분해도가 빠른 속도로 증가하였으나 그 이후로는 서서히 증가하는 경향을 보였다. 효소적 가수분해물의 일반성분에 있어서 단백질이나 수분은 가수분해도에 따라서 아무런 경향을 보이지 않았으나, 회분의 경우에 있어서는 3.5에서 $5.3\%$까지 증가하는 경향을 보였다. SDS-PAGE 결과 모두의 경우에 있어서 단일한 밴드를 보였으며 6,500 dalton이하의 분자량대를 나타내었고 가수분해가 진행됨에 따라 밴드는 3,500 dalton 정도의 분자량대가 커지면서 서서히 아래로 내려가는 경향을 보였다. 가수분해물은 전형적인 뉴우턴 유체 흐름을 보였으며 가수분해가 진행됨에 따라 1.41에서 1.20cP로 겉보기 점도는 약간 증가하였다. 가수분해물의 백색도는 연어 FPC에 비해 $5\~7$정도 높았으며 전체적인 색차 특성은 식품에 적용하기에 알맞은 것으로 나타났다. 가수분해동안에 생성되는 peptide의 양은 커다란 변화없이 $4.06\~4.24mg/m{\ell}$ 정도를 나타내었으나 유리 아미노산은 $0.17\~0.21mg/m{\ell}$로 증가하였다. 연어 FPC와 가수분해물의 구성 아미노산 조성에 있어서 필수 아미노산은 식물성 단백질에 부족하기 쉬운 Lys 함량이 높았으며, 전체적으로 Glu의 함량이 높게 나타났다. To improve functional properties and enhance application of FPC in food industry, modified salmon FPC with enzyme treatment was produced and its general properties were investigated. Salmon FPC has over $84\%$ of protein and less than $0.18\%$ of lipid. Solubilities of FPC extracted with IPA and ethanol were very poor as less than $3\%$ in every pH range. In case of enzyme : substrate ratio of 1 : 100, degree of hydrolysis significantly increased until 4 hours and then slightly increased. No considerable differences were observed in general components of hydrolysates. Results of SDS-PAGE showed one unique band in each case and their molecular weight was less than 6,500. The flow properties of hydrolysates showed newtonian flow. Whiteness of hydrolysates were higher than that of salmon FPC as $5\~7$. There was no significant differences in the amount of peptide, but that of free amino acid slightly increased from 0.17 to 0.21 mg/ml.
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