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음이온교환수지와 소수성 상호작용수지를 이용한 미강 유래 Lipase의 추출 및 정제 방법
김희항,정종현,서동호,박천석 慶熙大學校 食糧資源開發硏究所 2010 硏究論文集 Vol.29 No.-
미강에서 유래한 lipase를 이온 교환 크로마토그래피와 소수성 상호작용 크로마토그래피를 이용하여 정제를 수행한 결과 양이온 교환수지에서는 아무것도 발견할 수 없었으며, 음이온 교환수지와 소수성 상호작용 교환수지를 이용하였을 때에는 lipase가 정제되는 것을 확인할 수 있었다. 활성을 기준으로 한 정제효율은 DEAE-cεllulose pH 9.0을 이용하였을 때 26%로 관측이 되었으며, 이는 미생물에서 유래한 lipase와 비교해 볼 때 유사한 효율로 보여진다. 본 연구에서는 미강유래 lipase의 정제방법을 탐구하였으며, 이를 통한 미강유래 lipase 의 특성 파악으로 식품산업에서 보다 유용하게 이용 될 것으로 생각되어 진다.
음이온교환수지와 소수성 상호작용수지를 이용한 미강 유래 Lipase의 추출 및 정제 방법
김희항,정종현,서동호,박천석 경희대학교 생명자원과학연구원 2010 생명자원과학연구원 연구논문집 Vol.29 No.
미강에서 유래한 lipase를 이온 교환 크로마토그래피와 소수성 상호작용 크로마토그래피를 이용하여 정제를 수행한 결과 양이온 교환수지에서는 아무것도 발견할 수 없었으며, 음이온 교환수지와 소수성 상호작용 교환수지를 이용하였을 때에는 lipase가 정제되는 것을 확인할 수 있었다. 활성을 기준으로 한 정제효율은 DEAE-cεllulose pH 9.0을 이용하였을 때 26%로 관측이 되었으며, 이는 미생물에서 유래한 lipase와 비교해 볼 때 유사한 효율로 보여진다. 본 연구에서는 미강유래 lipase의 정제방법을 탐구하였으며, 이를 통한 미강유래 lipase 의 특성 파악으로 식품산업에서 보다 유용하게 이용 될 것으로 생각되어 진다.
Streptococcus sp. 에서 hyaluronic acid 고 생산을 위한 질소원의 최적화
김희항,이상헌,이길용,하석진,서동호,정종현,권동건,박상호,박천석 慶熙大學校 食糧資源開發硏究所 2008 硏究論文集 Vol.27 No.-
Hyaluronic acid is a linear high-molecular-weight polysaccharide composed of repeating disaccharide units of altemating D-glucuronic acid and N-acetyl-glucosamine. Tryptone, an expensive animal-origin nitrogen source, has been used as a main nitrogen source for the production of hyaluronic acid in Streptococcus species. In this study, the effectiveness of various nitrogen sources for the production of hyaluronic acid was examined. Among those, soypeptone F showed the most efficient effect on the production of hyaluronic acid by increasmg 23% of its original productivity.
고농도 혈전용해효소를 생산하는 신규 Bacillus subtilis IDCC 9204의 분리 및 NK-IL9204의 효소학적 특성
이승훈(Seung-Hun Lee),안광민(Gwangmin An),김희항(Heu-Hang Kim),강재훈(Jae-Hoon Kang),강대중(Dae-Jung Kang) 한국식품과학회 2012 한국식품과학회지 Vol.44 No.5
A Bacillus sp. that produces fibrinolytic enzyme was isolated from Cheonggukjang, a traditional Korean soybean-fermented food. According to 16S rRNA gene base sequencing, the bacillus was identified as a variety of Bacillus subtilis, and named Bacillus subtilis IDCC 9204. Fibrinolytic enzyme NK-IL9204 was stable up to 60oC and within pH range of 5-10. Purified NK-IL9204 was detected through fibrin zymography. The molecular weight and isoelectric point of the enzyme were estimated to be 27.7 kDa and 6.7 by SDS-PAGE and 2D electrophoresis, respectively. Its amino acid sequence was similar to that of nattokinase (identities 99.5%) and different from that of nattokinase BPN (identities 86.4%). The plasma fibrinolytic activity of NK-IL9204 was measured by euglobulin clot lysis times (ECLT). The NKIL9204 was orally administered to SD rats for 3 weeks (1,000 FU/rat/day). The ECLT was significantly shortened by supplementation of NK-IL9204.