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Fibrin Polymer 의 생성 메카니즘에 관한 연구
이진희,김두식,Lee, Jin-Hee,Kim, Doo-Sik 생화학분자생물학회 1988 한국생화학회지 Vol.21 No.4
Conversion of fibrinogen to fibrin polymer has been investigated. It is noteworthy to find that excess basic amino acids, either L-arginine or L-lysine, are capable of polymerizing fibrinogen at neutral pH simply by charge-neutralization process without removing fibrinopeptides. This observation strengthens the notion that both specific orientation and balance of electric charge of the protein molecule are essential factors for the fibrin polymerization. Chemical modification of arginine residue(s) of fibrinogen completely inhibits thrombin-catalyzed conversion to fibrin polymer, which confirms that the specific arginine is recognized as a cleavage site by thrombin to yield fibrinopeptides and fibrin. The molecular weights of three different polypeptide chains of fibrinogen are reduced to lower than 47,000 upon proteolytic digestion with chymotrypsin. Surprisingly, however, these lower molecular species of fibrinogen are found to be polymerized in the presence of thrombin. Therefore, extensive structural analyses of the chymotrypsin-treated fibrinogen will contribute to define the essential interaction domains of fibrin units required for polymerization. Fibrinogen 분자의 disulfide 구조가 fibrin polymer를 이루는 과정에서 fibrin 분자들의 규칙적인 배열에 필수적인 요인으로 작용하는가에 대한 연구를 목적으로 fibrinogen 분자의 disulfide 결합을 환원시켜 분석한 결과 fibrinogen 한 분자당 약 3 개의 disulfide 결합이 환원되어도 thrombin 촉매에 의 한 fibrin polymer 형성에는 지장이 없음을 알았다. Fibrinopeptide를 구성하는 산성 아미노산들의 음전하를 중성화시킴으로서 thrombin에 의한 가수분해 과정을 거치지 않고도 fibrinogen의 polymer 형성이 가능한가를 이해하기 위하여 염기성 아미노산인 L-arginine과 L-lysine을 각각 과량 처리한 결과 이들 아미노산 존재하에서 자발적인 polymer 형성이 일어남을 관찰하였다. Fibrinogen의 화학변형에 의해 fibrin polymer 형성을 위한 thrombin 촉매작용이 완전히 억제되었으며 이 결과에 의해 fibrinogen의 특정한 arginine 잔기가 thrombin의 절단부위로 인식됨을 알았고 chymotrypsin 처리에 의하여 thrombin 촉매에 의하여 polymer 형성이 가능하다는 사실을 발견하였다.
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Fibrin Polymer 의 생성 메카니즘에 관한 연구
이진희,김두식 ( Jin Hee Lee,Doo Sik Kim ) 생화학분자생물학회 1988 BMB Reports Vol.21 No.4
Conversion of fibrinogen to fibrin polymer has been investigated. It is noteworthy to find that excess basic amino acids, either L-arginine or L lysine, are capable of polymerizing fibrinogen at neutral pH simply by charge-neutralization process without removing fibrinopeptides. This observation strengthens the notion that both specific orientation and balance of electric charge of the protein molecule are essential factors for the fibrin polymerization. Chemical modification of arginine residue(s) of fibrinogen completely inhibits thrombin-catalyzed conversion to fibrin polymer, which confirms that the specific arginine is recognized as a cleavage site by thrombin to yield fibrinopeptides and fibrin. The molecular weights of three different polypeptide chains of fibrinogen are reduced to lower than 47,000 upon proteolytic digestion with chymotrypsin. Surprisingly, however, these lower molecular species of fibrinogen are found to be polymerized in the presence of thrombin. Therefore, extensive structural analyses of the chymotrypsin-treated fibrinogen will contribute to define the essential interaction domains of fibrin units required for polymerization.
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