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Escherichia coli내의 ATP-dependent Clp 효소의 ATPase 활성 연구
김승호,Michael R. Maurizi 한국산업미생물학회 1993 한국미생물·생명공학회지 Vol.21 No.1
E. coli에서 발견된 ATP-dependent 효소인 Clp 효소 중에서 Clp A의 ATPase의 활성에 대한 영향을 검토하였다. Clp효소의 limiting amount으로 나타난 specific 활성은 일정하게 증가하는 효소의존성을 보였다. ATPase 활성을 나타내고 있는 CIP A는 casein에 의하여 활성화되어지며 2분자의 ATP가 결합하고 ATPase 활성을 나타내기 위한 ATP의 분해는 Clp효소의 단백질 분해 활성에 필요하다. Clp A효소의 sulfhydryl group의 저해로 인한 활성은 저해제의 분자 크기에 따라 Clp효소의 활성에 영향을 미쳤으며 Clp효소의 활성을 위한 Clp A와 Clp P의 결합은 ATP에 의존하는 Clp A의 활성 구조에 따라서 조절될 것으로 보인다. Clp is a relatively abundant ATP-dependent protease found in E. coli. Its specific activity was proportional to the concentration of the limiting amount of Clp A and an excess amount of Clp P, and vice versa. Clp A has an intrinsic ATPase activity that is stimulated by casein, and contains a second site for binding ATP, in addition to the ATPase site. The modification of sulfhydryl groups in Clp A with reagents which have bulky groups such as N-phenylmaleimide led to nullifying both ATPase and protease activity. The same sites were modified by sulfhydryl reagents. It seems that the sulfhydryl groups of Clp A are not directly involved in catalysis. Since non-hydrolyzable analogs of ATP do not activate Clp, ATP hydrolysis may be essential for the proteolytic activity of Clp protease. Clp A and Clp P did not associate in the absence of nucleotide. The results suggest that the activity of the proteolytic component, Clp P, is regulated by the ATP-dependent cycling of Clp A between theh activator form and the non-activator form.
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Excherichia coli 에 존재하는 ATP -의존성 Clp 효소의 안정성 및 특성
김승호,Michael R. Maurizi 한국미생물학회 1992 미생물학회지 Vol.30 No.6
계면 활성제 특히 Triton X-100 의 첨가에 의해 ATP-의존성 효소의 subunit 인 Clp P 의 안정도를 높히고, 염의 첨가에 의한 효소 활성의 유지 정도와 Clp P 호소에 대한 생화학적 성질을 조사하였다. Clp A 가 가지고 있는 ATPase 활성을 나타내기 위하여서는 Clp P 의 단백질 분해 효소활성이 요구되며 Clp 효소의 다량체형성을 조사한 결과 ATP 가 존재하지 않을 경우에는 Clp A 와 Clp P 효소가 각각 용출하였으며 ATP 및 Mg 를 첨가하였을 때에는 complex 를 형성하여 분자량이 600,000 이상으로서 Clp P 효소는 Hexamer 로서 효소활성을 나타내며 Clp A 와 Clp P 의 다량체 형성이 요구되고 형성시에 ATP 가 관여하고 있는 것으로 나타났다. The ATP-dependent protease. Clp P from Esehaichia coli has been increase the stahility with or without detergent as Triton X-100 and NP-40 in the Clp P. The C]p P proteolytic activity was remained to 0.1 M salt by $Na^{-1}$, $K^{+}$, $Li^{+}$ but was inhihited by $SO_4^{2}$. An active ATPase site in Clp A is required for A TP-dependent proteolysis by Clp protease as <inalysis of ATPase activity of Clp A with Clp P treated hy diisopropyilluorophosphate. When C]p A and Clp P are mixed and applied to a gel filtration column in the ahsence of ATP. they emerge independently of each other. However, inclusion of A TP and Mg causes Clp P to appear with C]p A in a complex with over 300.000 molecular weight. The calculations suggest that the two components are present in the active complex in the r<itio of ] hexamer of Clp P to I dimer or trimer of Clp A.
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