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조남석,안드레레오노비취,리리아나지안프레다,죠오지로갈스키,마그다야색,욜란타루테렉,마리아바실레브스카,엘리지베타말라책,안드레다비도비취,모니카핑크브츠,그리지나기날스카,마그다스타스책 한국목재공학회 1997 목재공학 Vol.25 No.3
목재부후균으로부터 락케이스 효소의 생산 및 유도를 위하여 여러 가지 유도약품(inducer)을 사용하였다. 이들 가운데 ferulic acid, pentachlorophenol 및 2,5-xylidine이 매우 높은 락케이스 활성을 나타나게 하였으며 거의 동일한 유도효과를 보여주었다. 이들 약품 이외에도 sinapic acid syringic acid 및 coffeic acid 등도 높은 락케이스 활성을 주었는데, 산의 형태가 알데히드류보다도 높은 유도효과를 나타냈다. 그리고 실험한 48개 균주가운데 38개 균주가 락케이스를 생산하였으며, 이 가운데 32균주가 ferulic acid에 의해 강한 효소유도 활성을 보였다. 이러한 결과는 지금까지 락케이스 효소의 검출이 어려웠던 Abortiporus biennis 및 Gleophyllum odoratum에서도 높은 락케이스 효소의 유도를 가능하게 하였다. 아울러 가장 높은 효소활성을 나타낸 균주로서는 Cerrena unicolor 였으며, 그 락케이스 효소활성이 무처리 및 inducer 첨가시 각각 40,000 및 60,000 nkat/l 정도 였다.
Immobilization of Fungal Laccase on Keratin - Coated Soil and Glass Matrices
Cho, Nam Seok,Choi, T. H.,Jaszek, M.,Leonowicz, A.,Ginalska, G.,Lobarzewski, J.,Ohga, S. 한국목재공학회 2001 목재공학 Vol.29 No.3
Laccase enzymes from Cerrena unicolor and Trametes versicolor were immobilized on the activated glass beads (CPG), silica gel (SG) and soil (SL). The heterogeneous matrices were activated by γ-aminopropyltriethoxysilane (APTES) and glutaraldehyde (GA), and their surfaces were coated by keratin (KER) on activated or non-activated CPG, SG and SL. The laccase activities were tested in the aqueous solution for the native and immobilized preparations using different pH and temperature conditions. By keratin coating on supports, in the cases of CPG-KER and SL-KER, the immobilization yield was increased from about 80% to 90%. Moreover, much less protein was immobilized in keratin coated matrices than in inorganic ones alone (e.g. on CPG-KER 57.6%, whereas on CPG alone 80.6%). Laccase immobilization on keratin coated inorganic matrices was generally more effective than that of non-coated matrices. Concerned to pH dependency, the optima pH for immobilized laccases generally shifted towards to higher values, 5.5-5.8 and even 5.9 in the case of keratin for C. unicolor and from 5.3 to 5.7 for T. versicolor, respectively, and decreased less gradually both in acidic and alkaline regions. The immobilized laccase was more stable against thermal denaturation. This seems particularly true at 75℃ in the case of C. unicolor, where the activity of immobilized enzyme is $gt; 50% higher than that of the free enzyme. For T. versicolor the respective values were 65℃, and 50%.