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Purification and Characterization of $\beta$-Glucuronidase from Rat Uterus.
김현원,양철학,Kim, Hyun-Won,Yang, Chul-Hak 생화학분자생물학회 1983 한국생화학회지 Vol.16 No.2
쥐의 자궁에서 베타-글룩유로니다아제를 $(NH_4)_2S0_4$ 분획분리, DEAE-셀루로오즈 크로마토그라피법, 젤여과법 및 Concanavalin-A Sepharose 흡착 크로마토그라피법등을 사용하여 완전분리 정제 하였다. 정제된 효소는 pH 8.3, 7.5% 아크릴아마이드 젤에서 전기영동한 결과 단일 단백질로 나타났다. 젤여과법에 의해 얻어진 분자량은 288,000 Dalton 이었고 SDS 폴리아크릴아마이드 젤 전기 영동법에 의해 이 효소는 75,000의 분자량을 갖는 단위 조각으로 구성 됐음을 알아냈다. 이 효소의 에 따른 활동도는 기질의 농도나 이온 강도의 변화에 따라 변화됨을 볼 수 있었다. 또한 이 효소는 중성보다 산성 완충용액일때 비교적 높은 온도에서 더욱 안정하였다. P-Nitrophenyl-$\beta$-D-glucuronide를 기질로 사용하였을 Km 치는 0.25mM 이고 $Hg^{++}$, $Cu^{++}$, $Ag^{+}$ 같은 중금속 이온에 의해 효소의 활동도가 방해 되었다. citrate, heparin 이나 식초산도 역시 효소의 활동도를 방해 하였다. 이온강도가 0.4에서 여러 염들도 효소의 활동도를 20%정도감소시켰다. $\beta$-Glucuronidase was purified from rat uter us by $(NH_4)_2S0_4$ fractionation, DEAE-cellulose chromatography, gel filtration on Sephadex G-200, CM-cellulose chromatography, and affinity chromatography on Concanavalin-A Sepharose. The purified enzyme appeares homogeneous on electrophoresis in a 7.5% polyacrylamide gel at pH 8.3, and had a molecular weight of 288,000 daltons by gel filtration. SDS polyacrylamide gel electrophoresis indicated that enzyme consisted of subunit with molecular weight of 75,000. The pH profile of the enyzme varied when changing substrate concentration and ionic strength. The enzyme was more stable at high temperature in acidic buffers than in neutral ones. The Km value for p-nitrophenyl-$\beta$-D-glucuronide as substrate was 0.25 mM, and the enzyme was inhibited by heavy metal ions, such as $Hg^{2+}$, $Cu^{2+}$ and $Ag^+$. Citrate, heparin, and acetate also inhibited the enzeme. Various salts decrease the enzyme activity by 20% at ionic strength of 0.4.
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쥐의 자궁으로 부터 β - Glucuronidase 의 분리정제와 효소특성에 관한 연구
김현원,양철학 ( Hyun Won Kim,Chul Hak Yang ) 생화학분자생물학회 1983 BMB Reports Vol.16 No.2
β-Glucuronidase was purified from rat uter us by (NH₄)₂SO₄ fractionation, DEAE-cellulose chromatography, gel filtration on Sephadex G-200, CM-cellulose chromatography, and affinity chromatography on Concanavalin-A Sepharose. The purified enzyme appeares homogeneous on electrophoresis in a 7.5 % polyacrylamide gel at pH 8.3, and had a molecular weight of 288,000 daltons by gel filtration. SDS polyacrylamide gel electrophoresis indicated that enzyme consisted of subunit with molecular weight of 75, 000. The pH profile of the enyzme varied when changing substrate concentration and ionic strength. The enzyme was more stable at high temperature in acidic buffers than in neutral ones. The Km value for p-nitrophenyl-β-D-glucuronide as substrate was 0. 25 mM, and the enzyme was inhibited by heavy metal ions, such as Hg^(2+), Cu^(2+) and Ag^+. Citrate, heparin, and acetate also inhibited the enzeme. Various salts decrease the enzyme activity by 20 % at ionic strength of 0.4.
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