http://chineseinput.net/에서 pinyin(병음)방식으로 중국어를 변환할 수 있습니다.
변환된 중국어를 복사하여 사용하시면 됩니다.
- 中文 을 입력하시려면 zhongwen을 입력하시고 space를누르시면됩니다.
- 北京 을 입력하시려면 beijing을 입력하시고 space를 누르시면 됩니다.
RISS 인기검색어
- 검색키워드
- 저자 : 사공정 (검색결과 4 건)
- 무료
- 기관 내 무료
- 유료
-
조광현,사공정,김영기 ( Kwang Hyun Cho,Jung Sakong,Young Kee Kim ) 한국응용생명화학회 1998 Applied Biological Chemistry (Appl Biol Chem) Vol.41 No.2
Microsomes of tomato roots were prepared and the activities of microsomal ATPases were measured in order to understand the molecular mechanisms of various ion transports. The activities of plasma membrane H^+-ATPase and vacuolar H^+-ATPase were evaluated to ∼30% and ∼38% of total microsomal ATPase activity by using their specific inhibitor, vanadate and nitrate (NO₃^-), respectively. The inhibitory effects of vanadate and NO₃^- were additive and the simultaneous additions of these two inhibitors decreased the total activity up to 50∼70%. The microsomal ATPase activity was regulated key pH and the maximal activity was obtained at pH 7.4. The activity of microsomal ATPase was increased by K^+ up to ∼30% at the concentration of K^+ above 10 mM. However, the K^+- induced increase in the activity was Completely inhibited by the simultaneous addition of Na^+. To identify the ATPase activity regulated by K^+, the effects of specific inhibitors were measured. Vanadate and NO₃^- inhibited total ATPase activity by 27% and 32% in the absence, of K^+ and by 27% and 40% in the presence of 120 mM K^+, respectively. These results suggest that K^+ increases the activity of NO₃^--sensitive vacuolar H^+-ATPase but not that of vanadate-sensitive plasma membrane H^+-ATPase since vanadate has no effect on K^+-induced increase in ATPase activity. The microsomal ATPase activity was also decreased by increasing Ca^(2+) concentration. Interestingly, NO₃^- blocked the Ca^(2+)-induced inhibition of microsomal ATPase activity; however, vanadate had no effect. These results imply that vacuolar H^+-ATPase is activated by K^+ and inhibited by Ca^(2+).
-
원예작물의 염류장애 원인과 대책을 위한 생리, 생화학적 연구 1. 토마토 뿌리조직 마이크로솜 이온펌프(ATPase) 활성
조광현,사공정,김영기 충북대학교 한국과학재단 지정 첨단원예기술개발연구센터 1996 연구보고서 Vol.1 No.-
식물세포 뿌리조직의 생체막에 존재하는 여러가지 ion transporter의 활성은 세포질내의 이온농도의 변화를 조절함으로써 세포의 생리활성을 좌우함이 이미 밝혀져있어, 이러한 ion transporter의 활성 조절에 관한 생화학적 특성을 밝히는 것은 식물뿌리의 생리작용을 이해하는데 매우 중요하다. 본 연구의 목적은 식물 뿌리세포의 세포활성을 좌우하는 ion transporter의 활성조절과 생화학적 특성을 이해하여 뿌리의 생리활성 조절기작을 밝히는 데 있다. 식물세포 ion transporter의 특성을 조사하기 위하여 토마토의 뿌리조직으로부터 마이크로솜이 얻어졌으며, 마이크로솜에 존재하는 이온펌프들을 포함한 ATPase의 활성을 enzyme-coupled assay 방법으로 측정하였다. 토마토의 뿌리에서 분리한 마이크로솜의 ATPase의 총활성중 원형질막과 액포막에 위치한 H+-ATPase의 활성은 각각의 선택적 저해제인 vanadate와 nitrate를 이용하여 평가되어졌으며, 이들의 활성이 전체 ATPase 활성의 ∼30%, ∼38%으로 각각 나타났다. 이들 두가지 저해제 효과는 additive하게 나타났으며, 전체활성의 약 50∼70%를 저해함을 확인하였다. 토마토의 마이크로솜 ATPase 활성은 pH의 영향을 받으며, 최적 pH는 7.4 전후로 관측되었다. 토마토 뿌리조직에서 얻어진 마이크로솜 ATPase의 총활성은 K+과 Na+에 의하여 영향을 받는데, 10mM 이상의 K+에 의해서 약 30%의 활성증가를 보였으며, K+에 의한 활성촉진 효과는 Na+에 의해서 완전히 저해됨을 보였다. 마이크로솜 ATPase의 총활성은 또한 Ca²+에 의해서 저해되었으며, Ca²+ 농도 100μM 까지는 완만한 저해가 관측되었으나, 그 이상의 농도에서는 급격한 저해가 나타났다. 토마토에서 K+과 Ca²+에 의하여 영향받는 마이크로솜 H+-ATPase의 특성을 조사한 결과, 원형질막의 H+-ATPase 활성은 K+과 Ca²+ 에 무관하였으며, 액포막의 H+-ATPase의 활성은 K+농도가 증가할 수록 활성은 증가하며 Ca²+의 농도가 증가할수록 활성이 감소하는 결과를 얻어, 액포막의 H+-ATPase의 활성이 세포질내의 이온농도를 변화에 민감함을 알 수 있었다.
-
원예작물의 염류장애 원인과 대책을 위한 생리, 생화학적 연구 2. 토마토 뿌리조직 H+ 펌프 활성 및 Thapsigargin 저해효과
조광현,사공정,김영기 충북대학교 한국과학재단 지정 첨단원예기술개발 연구센터 1997 연구보고서 Vol.2 No.-
Thapsigargin은 동물조직 SR/ER-type Ca²+-ATPase에 특이성이 높은 선택적 저해제로서 토마토 뿌리조직으로부터 분리한 마이크로솜에 Ca²+-ATPase의 존재를 확인하기 위하여 사용되었다. 원형질막과 액포막에 위치하는 H+-ATPase들의 활성은 각각의 선택적 저해제인 vanadate와 NO₃를 이용하여 평가하였고, 이들의 활성은 각각 마이크로솜 ATPase 총활성의 ∼26%, ∼36%로 나타났다. 이들 두 가지 저해제 효과는 additive하게 나타났으며, 전체활성의 약 50∼70%를 저해함을 확인하였다. 마이크로솜 ATPase활성에 대한 thapsigargin의 저해효과에서 10 μM thapsigargin은 총활성의 30%를 저해하였으며, 저해효과는 농도 의존적으로 나타났다. Thapsigargin에 의한 활성저해 기작을 조사하기 위하여 H+-ATPase의 선택적 저해제들을 사용하였다. 액포막의 H+-ATPase 활성에 대한 thapsigargin의 효과를 조사하기 위한 NO₃의 dose-response 실험에서, thapsigargin은 NO₃에 의해 저해되는 ATPase활성을 경쟁적으로 감소시켰다. 반면, vanadate의 농도를 10 nM∼2mM로 증가시켜 원형질막의 H+-ATPase 활성을 저해시킨 조건에서는 thapsigargin에 의하여 저해되는 활성이 온전히 나타나 vanadate의 저해효과와는 무관한 결과를 얻었다. 이러한 결과는 액포막 H+-ATPase의 활성이 thapsigargin에 의해 저해된다는 것을 의미한다. 저자들은 액포막 H+-ATPase의 활성이 Ca²+에 의하여 저해됨을 이미 보고하였다 (Cho et al., 1998). Thapsigargin에 의하여 저해되는 마이크로솜 ATPase활성은 반응용액의 Ca²+농도가 증가할수록 감소하였으며, 이것은 thapsigargin이 액포막 H+-ATPase 활성을 저해한다는 가능성을 더욱 지지하였다. 이상의 결과는 토마토 뿌리조직의 마이크로솜 ATPase중 액포막의 H+-ATPase 활성이 thapsigargin에 의해서 저해되는 것을 보여주며, 액포막 H+-ATPase와 ER-type Ca²+-ATPase와의 구조적, 기능적 연관성이 있을 가능성을 제안한다. The effect of thapsigargin, a SR/ER-type Ca²+-ATPase inhibitor, was investigated to determine the presence of thapsigargin-sensitive Ca²+-ATPases in the microsomes of tomato roots. The activities of plasma membrane H+-APTase and vacuolar H+-ATPase were evaluated to ∼26% and ∼36% of total microsomal ATPase activity by using their specific inhibitors, vanadate and NO₃, respectively. The inhibitory effects of vanadate and NO₃- were additive and the simultaneous additions of these two inhibitors decreased the total activity up to 50∼70%. Thapsigargin (10μM) inhibited the microsomal ATPase activity by ∼30% and the thapsigargin-induced inhibition was appeared to be dose-dependent. In order to understand the molecular mechanism of thapsigargin-induced inhibition, the effects of specific H+-ATPase inhibitors were tested and compared to the effect of thapsigargin. The NO₃-induced inhibition was decreased by simultaneous treatment of thapsigargin. In dose-response experiments of vanadate and NO₃-, thapsigargin only blocked the NO₃-induced inhibition, while the effects of vanadate and thapsigargin were independent at the whole range of vanadate concentration (10 nM∼2 mM). Meanwhile, the thapsigargin-induced inhibition was decreased by increasing Ca²+ concentration. Since we have shown that Ca²+ blocks the activity of vacuolar H+-ATPase, these results together suggest that thapsigargin inhibits the NO₃-sensitive vacuolar H+-ATPase but not the vanadate-sensitive plasma membrane H+-ATPase. Our results also suggest that there is structural and functional relations between vacuolar H+-ATPase and SR/ER-type Ca²+-ATPase.
-
Helicobacter pylori로부터 분리한 마이크로소옴의 ATPase 활성
김진호,김혜원,민영일,홍원선,명승재,양석균,정훈용,조형진,사공정,박승필 대한소화기학회 2000 대한소화기학회지 Vol.36 No.6
Background/Aims: Helicobacter pylori (H. pylori) is unique in its ability to persist in acidic environment. The main mechanisms to survive in low pH are to produce large amounts of urease and to have ATPases. This study was performed to invetigate the characteristics of ATPases of H. pylori. Methods: ATPase activity of microsomes prepared from H. pylori (ATCC 43504) was measured by enzyme-coupled assay. The effects of pH, sodium azide (NaN3), N,N-dicyclohexylcarbodiimide (DCCD), diethylstilbestrol (DES) and bafilomycin on the microsomal ATPase activities were determined. We also investigated the effect of nigericin on the ATPase activity. Results: The ATPase showed maximum activity at pH 5.5. The activitiy was decreased by 29%, 38% and 42% with the addition of NaN3, DCCD and DES, respectively. Bafilomycin had little effect on the ATPase activity. ATPase activity was decreased with the addition of DES dose-dependently, while it was increased by nigericin dose-dependently. Conclusions: These results suggest that cell membrane of H. pylori possesses two types of proton pumps, F-type and P-type ATPases, which act as H+ ATPase.
ScienceON
KISS연관 검색어 추천
이 검색어로 많이 본 자료
활용도 높은 자료
