脫脂大豆粕에서 抽出한 分離大豆蛋白의 食品學的 性質

邊時明(Si-Myung Byun),金哲鎭(Chul-Jin Kim) 한국식품과학회 1977 한국식품과학회지 Vol.9 No.2

[총설] 親和性 크로마토그라피에 依한 酵素 精製

변시명(Si Myung Byun),백옥련(Ok Ryun Baik) 한국식품과학회 1978 한국식품과학회지 Vol.10 No.2

Soyprotein Fiber Formation

변시명,권종훈,김철진,이양희,Byun, Si-Myung,Kwon, Jong-Hoon,Kim, Chul-Jin,Lee, Yang-Hee Korean Society of Food Science and Technology 1978 한국식품과학회지 Vol.10 No.2

저자들은 전보(Korean J. Food Sci. Techno., 9,123(1997)에서 분리 대두 단백의 식품학적 성질을 조사하였다. 본 연구에서는 이 성질을 응용하여 대두 단백섬유를 제조하고저 분실 험실에서 고안 설계하여 의뢰제작한 protein spinning apparatus를 사용하여 분리 대두단백으로 대두단백섬유 제조실험을 행한결과 texture가 우수한 제품을 얻었다. 제조조건은 15-18% 단백질용액을 알카리 (0.6%)로 처리하여 50-100 PSI spinning press로 사출한 후 12% Nacl-1 N acetic acid bath에서 응고시켰다. 12% 단백질 용액은 생성된 단백섬유의 texture가 불량하여 일정한 모형을 유지하지 못하였다. 제품의 성질을 Instron기기와 texturometer를 사용하여 측정하였다. 아울러 대두 단백섬유의 형성기작을 제시하였다. In our previous report (Korean J. Food Sci. Technol., 9, 123. (1977), functional properties of soyprotein isolates prepared from defatted soybean meal were studied. Using those properties soyprotein fibers, which may be acceptable as meat analogs, were prepared with protein spinning apparatus. Soyprotein can be converted into the suitable form for the spinning by denaturation with alkali (0.6%) and continuous fibers were spun by extruding spinning solution into an 20% NaCl-1 N acetic acid coagulating bath. The process for producing soyprotein fibers on a bench scale was described and break strength, break elongation and textural parameters of the fibers formed were evaluated. The possible scheme of formation of soyprotein fibers was discussed.

수치해석 및 현장계측에 의한 대단면 터널 표준지보패턴의 적정성 검증

변요셉(Byun Yoseph),정성래(Chung Sungrae),송시명(Song Simyung),천병식(Chun Byungsik),박두희(Park Duhee) 한국지반환경공학회 2011 한국지반환경공학회논문집 Vol.12 No.7

터널의 지보패턴 선정 시 지표지질조사, 시추조사, 물리탐사 및 실내암석 시험 등의 결과로부터 암질을 파악하고 암반분류법, 국내ㆍ외 시공사례, 수치해석 등을 종합적으로 고려하여 암반등급을 구분하고 등급별 굴착공법 및 표준지보패턴을 설계하게 된다. 개정된 터널설계기준에 의하면 터널 설계를 위한 암반등급은 RMR을 바탕으로 등급별로 구분할 것을 권장하고 있으며, 필요할 경우 보다 세분화된 등급구분과 Q분류법 적용을 허용하는 등 탄력적인 기준을 제시하고 있다. 또한, 터널건설 시 구조물과 지반의 거동에 영향을 미치는 인자는 주로 지반자체의 특성, 지하수, 그리고 구조물 재료의 특성 등 불확실한 요소들이 주요 인자들이므로 터널 설계 시 지보패턴의 적정성 검증은 반드시 수반되어야 하며, 오늘날 이러한 검증방법 역시 다양화되고 전문화 되어가는 실정이다. 본 연구에서는 임하댐 비상여수로 터널에 대해 RMR과 Q값에 의한 지보패턴의 선정의 적정성을 경험적 방법 및 수치해석을 통한 분석과 현장 실측자료와의 비교ㆍ분석을 시행하여 검증하였다. ??When choosing the support pattern of tunnel, the characteristics of rock are identified from the result of the surface geologic survey, boring, and geophysical prospecting and laboratory test. And a rock mass rating is classified and excavation method and standard support pattern are designed considering rock classification, domestic and international construction practices, numerical analysis. According to the revised design standard for tunnel, it was recommended to classify the rock mass rating for the design of tunnel into a rating based on RMR. If necessary, it proposed a flexible standard allowed applying more atomized the rock mass rating and Q-System. Also, the reasonable verification of the support pattern must be accompanied because the factors affecting the structure and behavior of ground during the construction of tunnel are the main factors of uncertainty factors such as the nature of ground, ground water and the characteristics of structural materials. These days, such verification method is getting more specialized and diversified. In this study, the empirical method, numerical analysis and comparative analysis of in situ measurements were used to prove the reasonableness in the support pattern by RMR and Q-value on the Imha Dam emergency spillway.

방사선 동위원소 I-131을 이용한 요드의 IN VIVO 대사 연구

변시명,Byun, Si-Myung 한국응용생명화학회 1976 Applied Biological Chemistry (Appl Biol Chem) Vol.19 No.2

Thyroid hormone의 생합성반응기작을 알아보기 위하여 방사선 I-131을 쥐에 주사한 후 thyroid gland을 분리하여 분석하였다. Pancreatin viokase를 처리하여 분리한 요드화합물을 여지 크로마토그라피로 분리 동정하고 이를 radioautography로 분석한 결과 I-131은 주사후 바로 쥐의 체내에서 흡수되어 monoiodotyrosine이 되고 이것은 diiodotyrosine으로 전환됨을 관찰하였다. 실험결과는 diiodotyrosine은 thyroxine 생합성에 있어서 중간생성물이나 반면 triiodothyronine은 오히려 분해산물임을 보여 주었다. 또한 환원제인 propylthiouracil을 투여한 쥐에서 iodine의 체내집적현상(Iodine Pump)은 현저히 증가하였으나 유기 요도화합물을 전환되는 것을 저하였다. In order to study the mechanism of biosynthesis of thyroid hormones, radioactive iodine was injected into the rats and thyroid glands were removed. Iodine compounds hydrolyzed by pancreatin viokase were separated by paper chromatography and analyzed by radioautography. Radioautograms showed that the uptake of iodine starts immediately and forms diiodotyrosine through monoiodotyrosine. Evidence supported the possibility that diiodotyrosine is a precursor of thyrosine and triiodothyronine is a degradation product of thyroxine. The rat administered propylthiouracil showed inorganic iodine concentration activity, while the binding activity was prevented.

Characteristics of Glucose-6-phosphate Dehydrogenase from Leuconostoc mesenteroides

변시명,최양도,한문희,Byun Si Myung,Yang Do Choi,Moon H. Han Korean Chemical Society 1979 대한화학회지 Vol.23 No.4

저자들은 Cibacron Blue F3G-A Separose 컬럼 어피니티크로마토그래피에 의하여 GIn-cose-6-phosphate dehydrogenase를 Leuconostoc mesenteroides로부터 순수 분리한 바 있다. 이 효소를 사용하여 효소특성을 조사한 결과 분자량은 Sephadex G-200 컬럼에 의해 112,000이었으며 최적온도는 50$^{\circ}$, 활성화에너 지는 8.36kcal/mole 불활성화에너지는 -58.2kcal/mole로 나타났다. $NADP^+$를 조효소로 사용하였을때 최적 pH7.8에서 K_{G6p}:76.9${\mu}$M, ${\alpha}K_{NADP}:\;7.46{\mu}M,\;{\alpha}KNNADP:\;7.l4{\mu}M$이었으며 같은 조건에서 $NAD^+$를 조효소로 사용하였을때 $K_{G6P}:\;53.65{\mu}M,\;K_{NAD}:\;115.2{\mu}M\;{\alpha}K_{NAD}:\;707.2{\mu}M$이었다. 따라서 $NADP^+$ 및 $NAD^+$를 조효소로 사용한 경우에 있어서 ${\alpha}$ 값은 각각 1과 6으로 나타났다. pH변화에 따른 반응속도상수의 변화에 의하면 $NAD^+$를 조효소로 하였을때 최적 pH는 7.8 이었고 pKa가 7.2인 활성기와 ${\mu}Kb$가 9.0∼9.6인 활성기가 효소와 기질의 상호작용에 관여함을 알았다. 이중 pKa 7.2인 활성기를 밝히기 위하여 효소를 광산화와 carboxymethylation을 시킨결과 histidine의 imidazole기임을 알수 있있다. Glucose 6-phosphate dehydrogenase of Leuconostoc mesenteroides which was purifid by an affinity chromatography was studied on the characterization, kinetics and chemical modification. The apparent molecular weight of the enzyme was 112,000 by the gel filtration method of Sephadex G-200 column. The optimum temperature of $NAD^+$-linked reation was 50$^{circ}C$ and the activation energy and the heat of inactivation were 8.36 kcal/mole and -58.2kcal/mole, respectively. The steady state kinetic study showed KG6P, Kemp, and CX KNADP to be 76.9 PM, 7.46${\mu}M$ and 7.14 ${\mu}M$, respectively, and KGGP, KNAD,and aKNm to be 53.7${\mu}M$, 115.2${\mu}M$ and 702.2${\mu}M$ for the $NAD^+$-linked reaction at pH 7.8, optimum pH. The pH dependent kinetic constants suggested that the two ionizing groups whose pKa is 7.2 .and pKb is 9.0-9.6 were involved in the enzyme-substrate interaction. Evidence by photooxidation and carboxymethylation of the enzyme suggested that the imidazole group of histidine with pKa group may participate in the catalytic site.

효소의 입체 특이성

변시명,이상열 ( Si Myung Byun,Sang Yeol Lee ) 한국생화학분자생물학회 (구 한국생화학회) 1986 생화학총설집 Vol.1 No.-

Purification of Glucose Oxidase by Affinity Chromatography and Its Characterization

고중환,변시명,Ko Jung Hwan,Byun Si Myung Korean Chemical Society 1979 대한화학회지 Vol.23 No.3

토양중에서 분리한 Penicillium속이 생산하는 글루코오스 옥시타아제를 친화성 크로마토그래피에 의해 정제하고, 이 효소의 특성을 알아보았다. D-Gluconyl-${\omega}$-aminohexyl Sepharose컬럼을 사용하여 친화성 크로마토그래피를 행한 결과 14.6배 정제되었고 수율은 79%였으나 카탈라아제가 소량 함유되어 있어서 Sepharose 6B 겔 여과를 행하여 이를 제거하였다. 이 결과 27.2배 정제되고 수율이 74.1%인 정제효소를 얻었으며 7% polyacrylamide 겔 전기영동 결과 단일대를 보여주었고 비활성도는 단백질 mg당 90.83U였다. 정제된 효소의 흡광스펙트럼과 기질에 대한 특이성을 조사하였으며 최적 pH는 5.6∼6.0, 최적온도는 $40^{\circ}C$, D-글루코오스에 대한 $K_m$값은 $8.5{\times}10^{-3}M$, 활성화에너지는 3.43 kcal/mole이었다. A purification technique of glucose oxidase was developed. Using the gluconyl-${\omega}$-aminohexyl Sepharose affinity chromatography, it was partially purified 14.6 folds with 79.7% yield. With the combination of the affinity chromatography and Sepharose 6B gel filtration, the enzyme was purified 27.2 folds from the broth with 74.1% yield. The final purified preparation showed 90.83 U of glucose oxidase activity per mg of protein and a single band by 7% polyacrylamide gel electrophoresis. The absorption spectrum and substrate specificity of the enzyme were studied and the fianal preparation showed the optimal pH between 5.6 and 6.0, the optimal temperature at $40^{\circ}C$, $8.5{\times}10^{-3}M$ of $K_m$ for D-glucose, and 3.43 kcal/mole of the activation energy.

어피니티 크로마토그라피에 의한 Glucose - 6 - Phosphate Dehydrogenase 의 정제

최양도,변시명,한문희 ( Yang Do Choi,Si Myung Byun,Moon H . Han ) 생화학분자생물학회 1979 BMB Reports Vol.12 No.3

Using the combination procedure of Cibacron Blue F3G-A Sepharose 4B affinity chromatography and hydroxyapatite chromatography, glucose-6-phosphate dehydrogenase from Leuconostoc mesenteroides was purified rapidly and inexpensively from crude extract of the cell. The Blue-Sepharose affinity chromatography could not separate the two enzymes, glucose-6-phosphate dehydrogenase and lactic dehydrogenase with application of a simple KCl salt gradient. These two enzymes were, however, resolved by the following hydroxyapatite chromatography. The purified enzyme was proved to be homogeneous by polyacrylamide disc gel electrophoresis and SDS gel electrophoresis. The synthesized Blue-Sepharose adsorbent showed dye substitution of 105.94 μmole/g dry gel of 2.27 μmole/㎖ packed gel. The binding capcity of glucose-6-phosphate dehydrogenase was 14.9 U/㎖ packed gel. Blue Dextran 2,000 an analogue of Blue-Sepharose, inhibited the enzyme competitively with respect to NAD^+ and the inhibition constant was determined to be 0.98 μM.

내산성 Glucoamylase 의 정제 및 특성에 관한 연구

김학주,변시명 ( Hack Joo Kim,Si Myung Byun ) 생화학분자생물학회 1977 BMB Reports Vol.10 No.3

An acid stable glucoamylase from Paecilomyces subglobosum was purified by affinity chromatography using the glycogen-Sepharose 4B gel in the single purification step. Glycogen was coupled to Sepharose 4B by the oxirane activation method and the gel absorbed 3.64 units of glucoamylase per gram of wet gel. The purified glucoamylase preparation showed a single protein band on 7% polyacryl amide gel by electrophoresis. Using this purified enzyme some kinetic parameters of the glucoamylase were studied. Km`s on starch and glycogen as substrates were 0.154 % and 0.125% respectively, the optimal pH 4.0, and the optimal temperature 55℃. The glucoamylase preparation was stable and showed 75 % activity even at pH 2.0 and was relatively stable by heat treatment.