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문창섭 한국응용곤충학회 2017 한국응용곤충학회 학술대회논문집 Vol.2017 No.10
최근에 국내 주요 작물에 대한 나방류 피해 및 가해종수는 점점 증가하는 추세이며, 현재까지 다양한 계통의살충제개발이 이루어져 왔다. 시기별로 1990년대까지 Carbamate계, Organophosphate계 및 Pyrethroid계가 개발되어많이 사용하였으나 1997년 Emamectin benzoate , 2000년 Indoxacarb가 개발 되어 많이 사용되어 왔다. 그러나 2007년이후에 새로운 작용기작의 Diamide계 살충제가 개발되었고 빠른 섭식억제와 높은 방제효과로 사용량이 증가하면서Diamide계 살충제 사용이 활발히 이루어지고 있다.과수 재배면적 증가에 따른 해충피해가 증가하였고, 해충종은 사과굴나방, 복숭아유리나방, 복숭아심식나방,복숭아순나방은 발생하였다(RDA,1988). 원예작물에서는 재배면적의 증가와 재배작물의 다양화로 시설에서 해충발생의 변화하기 시작했다.이와 같이 주요 작물에 대한 나방피해가 점점 증가하는 실정이며 해충종합관리(IPM)와 살충제저항성관리(IRM)의다양한 방제방법을 이용한 저항성의 발현최소화를 위한 노력이 필요하다.
역마이셀을 이용한 α-Chymotrypsin 추출의 속도론 및 방법론
정성택,노경호,문창섭 한국화학공학회 1997 Korean Chemical Engineering Research(HWAHAK KONGHA Vol.35 No.5
음이온성 계면활성제 AOT와 iso-octane으로 이루어진 역마이셀상을 이용하여 α-chymotrypsin을 추출하는데 있어 속도론적 및 방법론적 연구를 하였다. 단백질의 이동속도는 이중경막론에 근거한 수학적 모델을 이용하여 정량화하였다. 상간이동법에서 단백질의 순이동 속도는 이동률과 아울러 pH(<pI)와 이온세기가 낮아질수륵 증가한 반면, 그 반대 조건에서는 역이동이 우세하였다. 그러나 역이동 속도는 순이동 속도에 비해 약 10-100배 정도 느림을 보였다. 또한, 순이동의 pH조건은 역이동 속도 및 이동률에 큰 영향을 주었다. α-Chymotrypsin의 역이동을 위하여 분자체를 이용한 탈수법을 도입한 결과 pH나 이온세기의 조작 없이 단백질을 침전으로 얻어내는 것이 가능하였고 역이동에서 순이동시의 pH와 이온세기는 단백질을 침전으로 얻어내는데 영향을 주지 않았다. 그리고 분자체의 투입량이 증가할수록 회수율이 증가하였고 상간이동법에 비해 높은 값을 나타내었다. Kinetics and methodology were investigated for the extraction of a-chymotrypsin using reverse micellar phase composed of AOT and iso-octane. Experimental data on the transfer rates of protein were analyzed quantitatively by a mathematical model based on the two-film theory of mass transfer. In the case of phase transfer method, the rate and percentage of the forward transfer increased with decreasing pH(<pI) and ionic strength, while the opposite conditions favored the back extraction from the reverse micellar phase. The rates of the back extraction, however, were approximately 10 to 100 times smaller than those of the forward extraction. The forward pH condition also had a significant influence on the rate and percentage of backward transfer. In another method that was introduced for the backward transfer, the micelles were dehydrated with molecular sieves in order to precipitate protein without manipulating pH and ionic strength. The forward pH and ionic strength did not act upon the precipitation of protein and the recovery of protein was elevated with molecular sieves input and higher than in the phase transfer method