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종양 억제 인자, Merlin의 FERM 도메인과 C-말단 도메인간의 결합
강범식,오정일,Oh, Jeong-Il,Kang, Beom-Sik 한국생명과학회 2007 생명과학회지 Vol.17 No.9
A tumor suppressor, merlin is a member of ERM family proteins. It consists of N-terminal FERM domain, ${\alpha}-helical$ region, and C-terminal domain. Alternative splicing of merlin's mRNA generates two isotypes of merlin. Isotype I, which has exon17 at the C-terminus instead of exon16 in isotype II, is known to have tumor suppressor activity. Like other ERM proteins, the C-terminal domain of merlin isotype I interacts to its FERM domain. That of isotype II, however, was reported not to bind FERM domain despite the large common part of C-terminal domain, which possibly binds FERM domain. Here, we show the binding of FERM domain to both C-terminal domains of merlin's two isotypes by isothermal titration calorimetry. These results support that merlin isotype II also can form a closed conformation or a multimer by intramolecular or intermolecular interactions using their FERM domain and C-terminal domain.
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강범식 ( Beom Sik Kang ),김구진 ( Ku Jin Kim ),김유경 ( Yu Kyeong Kim ) 한국정보처리학회 2013 정보처리학회논문지. 소프트웨어 및 데이터 공학 Vol.2 No.12
본 논문에서는 두 개의 단백질 분자가 결합하여 복합체를 구성할 때, 두 분자 간의 접촉 영역을 발견하여 3차원 공간에서 가시화하는 방법을 제시한다. 두 분자 간의 접촉 영역은 기하학적인 측면에서 서로 상보성을 보이며, 상보적인 결합의 크기를 나타내기 위한 방법으로 접촉 영 역의 면적을 계산하는 방법이 주로 사용되어 왔다. 접촉 영역의 면적을 수치화한 결과와 접촉 영역의 단순 표시는 서로 다른 접촉 영역에 대해 상대적인 결합 강도를 비교하기에는 적합하지만, 접촉 영역이 가진 기하학적인 특성을 분석하기에는 부적합하다. 본 논문에서는 접촉 영역에서 상보성을 표시하기 위해 상대 분자와의 거리 정보를 가시화하는 방법을 제시한다. In this paper, we present a method to visualize the contact region between two molecules in a protein complex in a threedimensional space. The contact region of two molecules shows compatibility in geometric aspects. Usually, the computation of the area of contact region has been used to show the strength of compatibility. The numerical value and simple drawing of contact region would be useful for comparing the relative strength of different contacts, but it is not appropriate for analysing the geometric characteristics of the contact region. In this paper, we present a method to show the compatibility between two molecules by visualizing the distance information between them.
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사람에 존재하는 phosphatase인 chronophin의 환원된 상태에서의 구조
조효제(Hyo Je Cho),강범식(Beom Sik Kang) 한국생명과학회 2008 생명과학회지 Vol.18 No.4
Actin cytoskeleton rearrangement를 조절하는 cofilin은 인산기가 제거되면서 활성화되는데 이를 담당하는 효소가 chronophin이다. 이 효소는 비타민 B6의 활성형태인 pyridoxal 5'-phosphate (PLP)의 세포 내 농도를 조절하는 PLP phosphatase로도 알려져 있다. Chronophin은 cap 도메인과 core 도메인을 갖는 HAD family에 속하는 phosphatase이며 다른 HAD phosphatase와 같이 기질결합을 위해 cap 도메인과 core 도메인 사이의 활성부위가 노출되는 열린 형태로의 전환이 있을 것으로 추정되었다. 이전의 밝혀진 chronophin/PLPP의 결정구조에서는 단백질의 결정화과정이 산화된 상태에 이루어졌기에 cap 도메인의 C91과 core 도메인의 C221 사이에 disulfide bond가 있었으며 이것이 cap 도메인과 core 도메인사이의 움직임을 막고 있었다. 본 연구에서는 환원된 상태의 chronophin의 결정체를 얻어 chronophin의 구조를 규명하였다. 환원된 상태의 chronophin의 구조에는 C91과 C221간의 disulfide 결합은 없었으나 산화된 상태와 동일한 닫힌 형태이었으며 국부적인 core 도메인의 움직임이외에는 core 도메인과 cap 도메인의 구조에는 변화가 없었다. 이는 chronophin이 기질이 없는 상태에서 닫힌 형태로 유지되는 것이 disulfide bond에 의한 것이 아님을 의미하며 세포 내의 환원된 상태에서도 닫힌 구조를 유지함으로서 높은 기질 특이성을 보여줄 것임을 암시한다. Chronophin is a phosphatase responsible for the dephosphorylation of cofilin, which regulates the rearrangement of actin cytoskeleton. It is also known as a phosphatase for pyrodoxal 5'-phosphate (PLP), an active form of vitamin B?, and maintains the level of PLP in the cytoplasm. Since this phosphatase belongs to a HAD subfamily containing a cap domain, it is expected to undergo a conformational change for the binding of a substrate. However, the crystal structure of chronophin has a disulfide bridge between the cap and core domains preventing a movement of the cap domain against the core domain. It is possible that the disulfide bond between C91 and C221 was formed by an oxidation during the crystallization. Here, we obtained chronophin crystals under a reduced condition and determined the crystal structure. This reduced chronophin does not contain a disulfide bridge and shows a closed conformation like the oxidized form. It implies that an active chronophin binds its substrate under the closed conformation without the disulfide bond and shows a high substrate specificity in the cell.
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김구진 ( Ku Jin Kim ),강범식 ( Beom Sik Kang ),서우덕 ( U Deok Seo ) 한국정보처리학회 2014 정보처리학회논문지. 소프트웨어 및 데이터 공학 Vol.3 No.4
단백질 분자 내에서 α-헬릭스는 단백질의 구조나 기능, 그리고 다른 단백질과의 결합, 활성 조절 등에 있어 중요한 역할을 하며, 이에 따라 헬릭스에 대한 구조적인 분석이 연구되어 왔다. α-헬릭스는 그 중심축을 기준으로 다른 α-헬릭스와의 상호위치를 평가하기 때문에 길게 휘어지거나 꺾인 α-헬릭스들을 한 개의 헬릭스로 해석할 경우에는 단백질의 구조 분석에 있어서 상당한 오차가 발생할 수 있다. 본 논문에서는 PDB 파일 내에 표시된 단백질 분자의 α-헬릭스를 주어진 오차 범위 내에서 여러 개의 곧은 형태의 헬릭스로 재구성하는 알고리즘을 제안한다. In a protein molecule, α-helices are important for protein structure, function, and binding to other proteins, so the analysis on the structure of helices has been researched. Since an interaction between two helices is evaluated based on their axes, massive errors in protein structure analysis would be caused if a curved or kinked long α-helix is considered as a linear one. In this paper, we present an algorithm to reconstruct α-helices in a protein molecule as a sequence of straight helices under given threshold.
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