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      • 韓牛肉의 筋漿蛋白質 및 筋原纖維蛋白質에 대한 加熱處理의 影響(Ⅰ)

        河淨昱 건국대학교 1983 論文集 Vol.17 No.1

        Heat-induced changes in sarcoplasmic and myofibrillar proteins were studied in samples of 24 hour-postmortem bovine longissimus muscle and semitendinosus muscle heated at 45℃, 55℃, 70℃, respectively. Sarcoplasmic proteins were extracted with 0.25M sucrose buffer solution (pH7.6) and myofibrillar proteins were extracted with 0.6M KCl buffer solution (pH 7.4). The extractability of sarcoplasmic and myofibrillar proteins of longissimus muscle was higher than that of semitendinosus muscle, and the amount of extracted proteins decresed sharply as the heating temperature changed. Consequently, the extracted amount of sarcoplasmic proteins was 220.8mg, 196.8mg, 189.6mg, and 166.8mg from longissimus muscle, and 226.8mg, 189.6mg, 160.8mg and 120.0mg from semitendinosus muscle. And myofibrillar proteins, which were extracted by 0.6M KCl buffer solution, were 94.0mg, 61.0mg, 61.0mg, 30.0mg from loagissimus muscle, and 69.0mg, 59.0mg, 38.0 mg and 30.0mg from semitendinosus muscle, respectively. Molecular changes in sarcoplasmic proteins and myofibrillar proteins were characterized using 7.5% SDS-polyacrylamide gel electrophoresis. The 200,000 dalton component, which appeared in the sarcoplasmic protein electrophore-togram of unheated samples, seemed to be a decomposed residue of heavy meromyosin. The 200,000 dalton component disappeared in the 55℃ treated samples. And the 100,000 dalton component was found in 45℃ and 55℃ treated samples. The proteins of thick filament, thin filament and Z-disks of myofibrils reacted differently to heating. Alpha-actinin was the most labile component and became coagulable at 55℃. Heavy and light chains of myosin became insoluble at 55℃. Actin, tropomysin and troponin were heat resistant, but they became insoluble at 70℃. The 30,000 dalton component, a decomposed component of Troponin T, could not be found in the electrophoretograms of two proteins.

      • 국산밀의 제빵에 대한 효소의 영향

        이승철,하정욱 慶南大學校 附設 工業技術硏究所 1997 硏究論文集 Vol.15 No.1

        밀은 국내 소비 곡물 중 2위를 차지하고 있으나 대부분 수입에 의존하고 있다. 최근들어 국산밀에 대한 관심과 호응의 증대로 국산밀의 소비가 증가하고 있으나, 국산 밀가루에는 화학적 첨가물이 전혀 함유되어 있지 않아 제빵 적성이 수입밀에 비하여 뛰어나지 못한다. 국산밀의 제빵 적성을 향상시키기 위하여 천연 밀 단백질인 활성 글루텐과 효소를 첨가하여 제빵적성을 조사하였다. 먼저 밀가루의 0.1%에 해당하는 α-amylase, bromelain, 복합효소(단백질 가수분해 효소, 전분 가수분해 효소)를 각각 첨가한 결과, 빵이 물러지고 부피팽장이 현저히 저하되었다. 이를 개선하기 위하여 천연 밀단백질인 활성 글루텐 첨가 함량을 조절하여 제빵한 결과, 대조구인 수입밀에 비하여 10%의 활성 글루텐을 함유한 빵에서 부피 팽창이 가장 좋았으며, 15%의 활성 글루텐을 첨가한 빵에서 색도가 가장 수입밀로 만든 빵에 접근하였다. 10%의 활성 글루텐에 0.0001%의 α-amylase를 첨가하여 제빵했을 때, 부피 팽창도 좋고 맛도 우수한 국산밀 빵을 제조할 수 있었다. 따라서, 천연 밀단백질인 활성 글루텐과 효소를 첨가하여 국산밀의 제빵능력 향상을 기할 수 있었다. To increase utilization of Korean wheat flour, bread-making characteristics of that with addition of enzymes were observed. When α-amylase, bromelain, and complex enzyme (contains protease and amylase) were added to the concentration of 0.1% of wheat flour, resulted breads shown insufficient volume increase. The addition of vital wheat gluten, natural wheat protein, to Korean wheat flour shown positive effect on bread-making ability. At concentration of 10% vital wheat gluten, volume increase of bread was best, while color of bread was nearest to imported wheat flour-bread at 15% gluten. By sensory test for breads, which were made with several combination of Korean wheat flour, vital wheat gluten, and enzyme, bread contains additional 10% vital wheat gluten and 0.0001% of α-amylase acquires best points at texture and taste. With above results, we could improve bread-making ability of Korean wheat flour with addition of vital wheat gluten and α-amylase.

      • 韓牛肉의 筋漿蛋白質 및 筋原纖維蛋白質에 對한 加熱處理의 影響 : 第二報 韓牛肉의 貯藏에 따른 分子量의 變化 2. Molecular Changes of Proteins by Storage

        河淨昱 慶南大學校 附設 工業技術硏究所 1983 硏究論文集 Vol.1 No.-

        韓牛肉의 背最長筋과 半腱樣筋을 각각 24時間 및 168時間 貯藏條件下에서 45℃, 55℃, 70℃로 30分間씩 熱處理한 後 筋漿蛋白質과 筋原纖維蛋白質을 抽出하여 電氣泳動法에 의한 分子量變化를 考察한 바, 1) 筋漿蛋白質의 解糖系 酵素들은 LD와 SM에서 熱安定性이 낮은 것으로 나타났으나, myoglobin은 비교적 높은 熱安定性을 나타내었다. 2) 筋原纖維蛋白質 中 myosin은 熱安定性이 比較的 낮았고, actin, troponin, tropomyosin 等은 熱에 安定하나, 處理溫度가 높은 경우 一部 低分子物質을 生成하였다. 3) 筋原纖維蛋白質의 α-actinin이 가장 낮은 熱安定性을 보여 주었다. 4) 168時間 貯藏肉의 試料에서 LD의 경우 troponin T의 分解産物인 30,000 dalton 成分이 다소 出現하였다. Heat-induced changes in sarcoplasmic proteins and myofibrillar proteins were investigated in the samples of 24 hour and 168 hour-postmortem bovine longissimus muscle and semitendinosus muscle heated at 45℃, 55℃, 70℃, respectively. Sarcoplasmic proteins were extracted with 0.25M sucrose buffered solution (pH 7.6) and myofibrillar proteins were extracted with 0.6M KCl buffered solution(pH 7.4). Molecular changes in sarcoplasmic proteins and myofibrillar proteins were characterized using 7.5% SDS-polyacrylamide gel electrophoresis. The 200,000 dalton component, which appeared in the sarcoplasmic protein electrophoretogram of unheated samples, seemed to be a decomposed residue of heavy meromyosin. And the 100,000 dalton component like a α-actinin appeared, too. The 200,000 dalton and 100,000 dalton component disappeared in the 55℃ treated samples. Myoglobins were identified to be a little stable in lower temperatures, but coagulated at 70℃. Glycolytic enzymes contained in sarcoplasmic proteins were very heat labile and disappeared in samples which were treated at higher temperatures. The proteins of thick filament, thin filament and Z-disks of myofibrillar proteins reacted differently to heating. Alpha-actinin was the most labile component and became coagulable completely at 55℃. Heavy and light chains of myosin became insoluble at 55℃. Actin tropomyosin and troponins were heat resistant, but they became insoluble at 70℃. The 30,000 dalton component, a decomposed component of troponin T, could be found in the myofibrillar protein electrophoretograms of longissimus dorsi. The bands of electrophoretograms of 168 hour-postmortem muscle decreased a little compared with those of 24 hour-postmortem muscle.

      • 筋原纖維 蛋白質의 變化에 관한 硏究 : 第1報 Myofibrils의 生化學的 特性의 變化 Ⅰ Changes in Biochemical Properties

        河淨昱 慶南大學校 附設 工業技術硏究所 1988 硏究論文集 Vol.6 No.-

        本 硏究는 貯藏方法에 따른 食肉의 軟化 機構를 解明하고 肉質 增進에 必要한 資料를提示코자 實施한 것으로 牛肉, 豚肉 및 兎肉 等의 背最長筋(longissimus dorsi)을 4℃ 및 -20℃에 貯藏하면서 몇 가지 要因別로 ATPase 活性의 變化를 檢討하였으며, 電氣泳動에 의하여 筋原纖維 蛋白質의 分子量의 變化을 比較하였다. 結論的으로 APTase 活性의 經時的인 增加와 電氣泳動 pattern에서의 蛋白質의 變化를 通해 肉의 貯藏期間中 actin-myosin complex의 變化가 일어남을 알 수 있었는 바, 本 實驗을 통해 얻어진 結果를 要約하면 다음과 같았다. 1. 冷藏 貯藏時(4℃) myofibrils의 Mg²+ -enhanced ATPase 活性은 經時的으로 다소 增加하였으며, 특히 Ca²+ -enhanced ATPase 活性의 경우가 더욱 顯著하였다. 2. 冷藏 貯藏時 EDTA-enhanced ATPase 活性의 增加率은 緩慢하였으며 EGTA의 添加時 Mg²+ -enhanced ATPase 活性은 極히 낮은 水準이었는데, 이는 EGTA가 Ca²+ 에 대한 chelator로 作用하기 때문인 것으로 보인다. 3. 冷藏 貯藏時 ATPase 活性은 거의 兎肉 > 牛肉 > 豚肉의 順이었으며, 이는 食肉의 種別에 따라 筋原纖維 蛋白質의 組成에 差異가 있기 때문인 것으로 보인다. 4. 凍結 貯藏時 myofibrils의 ATPase 活性은 2週째부터 減少하는 傾向을 나타내었다. 5. 冷藏 貯藏肉의 電氣泳動 pattern에서 troponin T의 分解産物로 보이는 30,000daton 成分이 7日째부터 出現하였으며, 凍結肉의 電氣泳動 pattern은 長期貯藏에 의해 多少 變化되었다. Changes in biochemical properties such as the ATPase activities of myofibrils prepared from bovine, porcine and rabbit muscles were investigated in order to elucidate the mechanism of meat tenderization during postmortem storage at 4℃ and -20℃, respectively. And changes in the composition of myofibrillar proteins prepared from refrigerated muscles (4℃) were also sutided through the electrophoretograms on 7.5% gel of SDS-polyacrylamide gel electrophoresis. 1. The activities of Mg²+ -and Ca²+ -enhanced ATPase of myofibrils prepared from beef and rabbit muscles increased, but little changes resulted in porcine muscles. 2. The inhibiting effect of 125μM EGTA on Mg²+ -enhanced ATPase activities of myofibrils were low during postmortem storage at 4℃, but the effect persisted during 168-day storage at -20℃. 3. Comparing the ATPase activities of myofibrils, the highest values were resulted from rabbit muscles and the lowest from porcine muscles. 4. The Mg²+ -enhanced ATPase activities of myofibrils from frozen muscles showed the highest values in 7-day samples and decreased after 14-day storage. And the Ca²+ -enhanced ATPase activities were higher than the EDTA-enhanced ATPase activities during frozen storage. 5. Electrophoretic patterns exhibited 30,000 dalton component during postmortem storage at 4℃, suggesting that this band may be associated with troponin T of thin filament.

      • 재조합 미생물, Escherichia coli MT201를 이용한 L-Threonine 생산성 향상

        하정욱,이만효,김기운,황용일 慶南大學校 附設 基礎科學硏究所 2002 硏究論文集 Vol.16 No.-

        의료 및 가축사료용으로 폭 넓은 용도를 지니는 _L-threonine의 대량생산을 위하여 _L-aspartate 생합성계 대사 변이주이며 _L-threonine 생산균주로 개량된 E. coli MT201를 이용하였다. _L-Threonine의 생산성 향상을 위한 일환으로 C. glutamicum으로부터 정제·회수된 pyruvate carboxylase 구조유전자 ORF를 E. coli 발현용 plasmid pTrc99A에 도입하여 plasmid pPC를 제작하였다. 변이주 E. coli MT201 균주에 plasmid pPC를 형질전환법으로 도입하여 과량의 _L-threonine을 생산하는 우수한 재조합 균주인 E. coli MT-pPC을 얻었다. Glucose를 단일 탄소원으로 사용하였을 경우 균체의 생육 및 _L-threonine의 생산량이 감소하는 경향을 보였다. 이를 극복하기 위하여 glucose와 citrate(sodium citrate와 ammonium citrate)를 각각 첨가한 결과 sodium citrate에서 우수한 결과를 flask배양을 통하여 관찰하였다. 적절한 sodium citrate의 첨가 비는 탄소원인 glucose와 sodium citrate의 첨가비가 3.5:1.5일 때 _L-threonine 생산량과 생육이 월등히 향상되었다. 이를 바탕으로 발효조를 이용한 유가배양에서 생산량 75.7g/L를 얻었다. 따라서 본 실험을 통하여 _L-threonine의 생산량이 획기적으로 증가하는 재조합 균주를 개발하였고 생산량도 향상시켰다. _L-Threonine, which is used in the medical field for amino acid infusion and in feedstuff for livestock, is an essential amino acid for man and animals. Microorganisms are genetically bred for industrial production of amino acids including _L-threonine. In this study, Escherichia coli MT201, which was obtained with the view of overproducing for _L-threonine, is the metabolic mutant for a biosynthetic pathway of aspartate family. E. coli MT-pPC was obtained for the improvement of _L-threonine production by introducing plasmid pPC, which is an expression vector for pyruvate carboxylase coding gene(pyc) of Corynebacterium glutamicum ATCC13831 at E. coli MT201 strain. When only glucose was used for carbon source in E. coli MT-pPC, cell growth and _L-threonine production was reduced. For solving this problem, we added glucose and citrates in culture media. From the results, sodium citrate was more effective than ammonium citrate and the optimal ratio, which was the most efficient among those ratio employed here, was the 3.5 : 1.5 of glucose to sodium citrate. In our experiment, _L-threonine production, which was 75.7 g/L for 86 hr by E. coli MT-pPC added with 3.5 : 1.5 ratio of the glucose to sodium citrate in fed-batch culture, and these were higher than 1.2 fold of E. coli MT201 and 3.2 fold of E. coli MT-pPC, respectively, in glucose.

      • 항산화제 첨가 세척에 의한 계육 surimi의 단백질 용해성과 gel 특성의 변화

        하정욱 慶南大學校 附設 工業技術硏究所 1997 硏究論文集 Vol.15 No.1

        본 연구에서는 계육 surimi제조에 따른 기능성 향상방안을 찾기 위하여 계육의 흉부육과 대퇴육을 각각 시료로 취하여 항산화제 처리시 단백질의 용해성, 겔 강도와 겔 경도 및 겔의 보수성 등에 걸쳐 인산완충액만의 대조구와 비교하여 그 변화를 관찰해 보았다. 우선 단백질 용해성의 경우 흉부육이 대퇴육에 비해 다소 높은 경향을 나타내었고, 이러한 경향은 겔의 강도와 경도 등의 특성이나 겔의 보수성에서도 동일하게 나타났다. 또한 항산화제 처리시는 대조구에 비해 단백질의 용해성, 겔 특성 및 보수성 등의 기능성에서 훨씬 증가되는 경향을 띤 것은 지질 및 단백질의 산패가 방지됨으로써 염용성 단백질이 보호된 데 기인한 것으로 사료된다. Chicken surimi was prepared from chicken breast and leg muscles by repeated washing in the presence of propyl gallate, ascorbate and tripolyphoapate and absence of these antioxidants, respectively. Chicken surimi from breast muscles had higher values in protein solubility, gel strength, gel hardness and water holding capacity of gel than the surimi from leg muscles. Inhibition of oxidation of lipid and protein using antioxidants in the washing solutions increased the functional properties such as protein solubility, gel strength, gel hardness and water holding capacity of gels.

      • 냉동저장중 우육 단백질에 대한 당 및 다가알콜의 냉동변성방지 효과에 관한 연구

        박학용,하정욱 慶南大學校 附設 工業技術硏究所 1991 硏究論文集 Vol.9 No.-

        식육을 냉동저장할 경우 최적동결 조건하에서 동결시킨뒤 저장하여도 저장기간이 길어짐에 따라 육단백질의 기능적 특성의 저하가 초래되는데 이를 최소화 할 수 있는 방법을 모색하기 위해 우육 시료에 단백질의 냉동변성방지제인 당 또는 다가알콜을 첨가하여 -20℃의 저온에서 12주간 저장하면서 단백질 추출율, 보수력, 유화성 및 pH의 변화를 조사하였던 바 다음과 같은 결과를 얻었다. 1. 수용성 단백직의 추출율은 특히 4주 저장에서 냉동변성방지제 무첨가구에 비해 sucrose/sorbitol(1:1)처리구와 polypropylene glycol처리구에서는 각각 8.2배, 7.2배의 유의적인 증가를 보였으나, 저장기간이 길어짐에 따라 sucrose/sorbitol(1:1)처리구를 제외한 나머지 처리구에서는 상당히 감소하는 경향을 나타내었다. 2. 염용성 단백질의 추출율은 냉동변성방지제 무첨가구에 비해 2주 저장시 첨가구에서 전반적으로 유의적인 증가를 보였는데, 특히 surcrose/sorbitol(1:1)처리구가 4.6배 정도 정가로 가장 좋은 효과를 나타내었고 polypropylene glycol처리구는 3.7배 정도의 유의적인 증가를 보였으나, 8주 저장부터 유의적인 감소를 보였다. 3. 보수력은 냉동변성방지제 무첨가구에 비해 2주와 4주 저장시 전반적으로 유의적인 증가를 보였으며, 특히 surcrose/sorbitol(1:1)처리구에서 4주 저장시 10.5%의 유의적인 증가를 보였다. 4. 유화활성지수는 냉동변성방지제 무첨가구에 비해 전반적으로 2주 저장에서 유의적인 증가를 보였는데, 그 중에서도 sucrose/sorbitol(1:1)처리구에서 5.5%의 증가를 보였다. 5. pH의 변화는 냉동변성방지제 무첨가구에 비해 polypropylene glycol 처리구가 8주와 12주 저장에서 0.07unit 정도 유의적인 증가를 보였으나, 다른 처리구에는 증감폭이 미소하였다. Experiments were carried out to elucidate the effect of cryporotectants on the physicochemical characteristics of beef during frozen storage. Beef was mixed with various cryoprotectants such as sucrose, sorbitol, polypropyopylene glycol, sucrose/sorbitol or sucrose/polypropylene glycol mixture and stored at - 20℃ for 12 weeks. Samples were analyzed for water and salt soluble protein extractabilities, water holding capacity, emulsifying activity index and pH changes. The results obtained are summarized as follows : 1. The extractabilities of water soluble protein were increased up to 8.2 times and 7.2 times as much as those of non-treated samples, but the effect of cryoprotectants on the water soluble protein extractabitility showed no significance after eight week storage. 2. The effect of cryoprotectants on the salt soluble protein extractability showed significance, showing 4.6 times in sucrose-sorbitol treated samples and 3.7 times in polypropylene glycol treated samples as much as those of non-treated samples, but it was somewhat decreased in eight or twelve week storage samples. 3. The cryoprotetant effect on the water holding capacity showed significance, especially in CP-D treated samples stored for four weeks. 4. The emulsifying activity index showed significance in two week storage sample, especially in CP-D treated samples. 5. The pH values were increased up to 0.07 unit in CP-D treated samples stored for eight and twelve weeks, but other cryoprotectant treated samples showed few changes in pH value.

      • KCI등재

        LTCC 공법을 사용한 Cellular/SDMB 안테나-다이플렉서 모듈

        하정욱,장기훈,윤영중,Ha, Jeung-Uk,Chang, Ki-Hun,Yoon, Young-Joong 한국전자파학회 2007 한국전자파학회논문지 Vol.18 No.7

        본 논문은 Cellular 대역과 SDMB(Satellite Digital Multimedia Broadcasting) 대역에서 동작하는 무선 통신 시스템을 위한 송수신 전치단의 소형 안테나-다이플렉서 모듈을 설계하고 구현하는 방법을 제안한다. 제안된 모듈은 이중 공진 안테나와 다이플렉서로 구성되고, 저 손실과 소형화를 동시에 달성하기 위해 다층의 LTCC(Low Temperature Co-fired Ceramic) 기술을 이용하여 제작되었다. 이중 공진 안테나는 소형화를 위해 미앤더 라인을 사용하였고, 임피던스 매칭을 쉽게 이루기 위해 IFA(Inverted-F Antenna) 구조를 응용하여 설계하였으며, 간단한 구조를 지니면서 사양을 만족하는 이득과 대역폭을 갖는다. 다이플렉서는 저역 통과 필터 및 고역 통과 필터를 결합하여 설계되었고, 이들 사이의 상호 간섭을 줄임으로써 높은 격리도를 얻을 수 있었다. 제작된 모듈의 크기는 $27.5{\times}12.0{\times}2.2mm$이고, $813{\sim}902MHz,\;2,586{\sim}2,655MHz$의 동작 주파수 대역과 -1.96 dBi(cellular band), -5.43 dBi(SDMB band)의 이득이 측정되었다. 주파수 응답 특성과 방사 특성이 분석되었다. This paper presents an integrated packaging antenna-diplexer module for wireless communication systems in the Cellular and SDMB band. The design and the realization of the proposed one are experimentally analyzed and discussed. It consists of a dual-resonance antenna and a diplexer with a multi-layer LTCC(${\varepsilon}_r=7.8,\;tan\;{\delta}=0.0043$) technology with integration capability and low loss. The dual-resonance antenna of the proposed module has the meander line structure for size reduction and has the shorting structure of an inverted F antenna to achieve good impedance matching. The diplexer of the proposed module was designed with the combination of low pass filter(LPF) and high pass filter(HPF). Decreasing the mutual interference between them provides a high isolation characteristic. The proposed antenna-diplexer module with dimensions of $27.5{\times}12.0{\times}2.2mm$ operates within a range from 813 MHz to 902 MHz for the cellular band and from 2,586 MHz to 2,655 MHz for the SDMB band. And the measured gain of the fabricated module is -1.96 dBi for Cellular band and -5.43 dBi for SDMB band. The parameters for the antenna-diplexer module are investigated and the several performances are discussed.

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