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ア ァ カ サ ザ タ ダ ナ ハ バ パ マ ヤ ャ ラ ワ ヮ ン イ ィ キ ギ シ ジ チ ヂ ニ ヒ ビ ピ ミ リ ウ ゥ ク グ ス ズ ツ ヅ ッ ヌ フ ブ プ ム ユ ュ ル エ ェ ケ ゲ セ ゼ テ デ ヘ ベ ペ メ レ オ ォ コ ゴ ソ ゾ ト ド ノ ホ ボ ポ モ ヨ ョ ロ ヲ ―

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      저자 : Bae Hyeon Koon Chan Kyu Park ) (검색결과 1 건)
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        Urea 젤 전기영동에 의한 CheY 아세틸화의 분석

        배성호,명현군,박찬규 ( Seong HO,Bae Hyeon Koon Chan Kyu Park ) 생화학분자생물학회 1993 BMB Reports Vol.26 No.3

        The CheY, a signaling protein involved in bacterial chemotaxis, was purified by Affi-gel blue affinity chromatography and Sephacryl S-200 gel filtration chromatography. Purified CheY was acetylated in vitro by acetyl-CoA synthetase (ACS; isolated from yeast) using [2-^(14)C]-acetate. Coenzyme A reduced the level of acetylated CheY, suggesting that other metabolic intermediates of acetate but not acetyl-CoA serves as an acetyl donor. To investigate the modification of CheY protein by acetylation, we developed a urea gel electrophoresis system similar to acid-urea gel electrophoresis that has been used for the analysis of histone modification. The resolution of urea gel was found better than that of native gel, in which CheY protein was clearly separated from other cellular proteins. In addition to CheY acetylation, CheY phosphorylation by CheA was detected on urea gel as multiply modified forms separated from the unmodified one. Analysis of the modified CheY bands revealed that CheY has more than one site for acetylation and for phosphorylation.

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